Специфичность эндопептидаз (протеиназ)

Чрезвычайно сложна проблема специфичности протеолитических ферментов. Раньше считали, что специфичность протеаз определяется размерами частиц субстрата, и по этому признаку разделяли их на протеиназы и пептидазы. После изучения свойств этих групп ферментов с помощью низкомолекулярных синтетических субстратов стало ясно, что определяющим моментом реакции является природа аминокислотных боковых цепей и других радикалов, соседних с гидролизуемой связью. Фермент гидролизует только те связи, которые удовлетворяют его структурным требованиям. Среди протеаз на основании их специфичности различают две группы эндопептидазы, расщепляющие пептидную цепь белка в средних участках и гидролизующие ее на более мелкие фрагменты, и экзопептидазы, которые не могут расщеплять связей в середине цепи, а действуют последовательно, отщепляя одну за другой концевые аминокислоты — либо с аминного, либо с карбоксильного конца цепи. Первые — протеиназы (пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, фицин, катепсины), вторые — пептидазы (аминопептидазы, карбокси-, дипептидазы и др.). При расщеплении белка эндо- и экзопептидазы действуют как бы синхронно первые образуют значительное число свободных концов, вторые влияют на образовавшиеся фрагменты. [c.60]

Специфичность эндопептидаз (протеиназ) [c.428]

Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопептидазы) и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П. ф. обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцииа в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапеп- [c.112]

Протеиназы микроорганизмов. Из бактериальных источников бьшо выделено большое количество различных протеолитических ферментов. Среди них встречаются как эндопептидазы, так и экзопептидазы. Все эти ферменты характеризуются поразительно широкой специфичностью или даже полным отсутствием какой бы то ни были специфичности. Некоторые бактериальные протеиназы расщепляют до 80% всех пептидных связей в белках. Широкой субстратной специфичностью обладают также протеиназы актиномицетов, гидролизирующие как глобулярные, так и фибриллярные белки. [c.370]

Из бактериальных источников было выделено много протеолитических ферментов. Среди них встречаются как эндопептидазы, так и экзопептидазы. Все эти ферменты характеризуются поразительно широкой специфичностью или даже полным отсутствием какой бы то ни было специфичности. Некоторые бактериальные протеиназы расщепляют до 80% всех пептидных связей, имеющихся в белке. [c.431]

Активированный сок поджелудочной железы содержит по крайней мере семь разных протеиназ (табл. 3.1). Известны три типа эндопептидаз — трипсины (Т), химотрипсины (ХТ) и эластазы (Э) — и два типа экзопептидаз — карбоксипептидаза А (КпА) карбоксипептидаза В (КпВ). Эндопептидазы дополняют друг друга по специфичности, их совместное действие приводит к глубокому расщеплению белков пищи, которые ранее частично гидролизуются протеина-зами желудка. Экзопептидазы КпА и КпВ катализируют последовательное отщепление аминокислот с С-конца пептидов при этом КпВ отщепляет С-концевой аргинин или лизин от пептидов, образующихся при [c.34]

Многие десятилетия, вплоть до настоящего времени, протеолитические ферменты принято было делить на две группы протеиназы и пептидазы. Полагали, что протеиназы расщепляют белки, а полученные осколки (полипептиды) разрушаются пептидазами до аминокислот. Постепенно выяснилось, что протеиназы могут расщеплять и низкомолекулярные субстраты, но лишь определенного строения, соответствующего специфичности данного фермента. Возникло новое деление — на эндопептидазы, которые способны гидролизовать как концевые пептидные связи, так и те, которые расположены внутри белковых цепей, в их средних участках, и экзопептидазы, разрывающие связи на концах пептидных цепей. Эта классификация широкого использования не [c.238]

Вторая группа ферментов включает протеазы с химотрипсиновой специфичностью. Сюда также входят ферменты с разной позиционной специфичностью - аминопептидазы [985,1769,18231, карбоксипептидазы [250,252,18241 и эндопептидазы - химотрипсины из разных источников 11715,1825-18271, мышечные протеиназы [1827-18291, пищеварительные ферменты - пепсин [1749,1750,1830-18331 и гастриксин [1832,18331, микробные протеиназы, например входящие в комплекс "проназа" [369,18341, и др. Эти ферменты, как правило, обладают довольно ш1фокой специфичностью, гидролизуя связи, образованные не только ароматическими, но и различными алифатическими аминокислотными остатками. К этой же группе относятся АТР-зависимые протеиназы Es heri hia oll - протеиназы La и Т1, а также, по-видимому, некоторые мышечные высокомолекулярные проте- [c.164]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология