Белки длина пептидных цепей

Уже одно изменение последовательности и соотношения аминокислотных остатков в пептидной цепи может явиться причиной многообразия белков Но белок может быть построен из одной или нескольких пептидных цепей разной длины, эти цепи могут образовывать циклы, тоже отличающиеся по размерам. Наконец цепи могут связываться одна с другой по разным участкам и разными гр>-ппами. Если к этому еще добавить, что огромное число природных белков связано с другими органическими и неорганическими соединениями, то станет понятно их мно гообразие в природе. [c.434]

Длина пептидной цепи в пептидах и белках, встречающихся в организме, колеблется в широких пределах — от двух (дипептиды) до сотен, а иногда и до тысяч аминокислотных остатков. Например, пептидная цепь фибронектина (один из белков базальных мембран) содержит около 1700 аминокислотных остатков. Собственно белками называют полипептиды из двух-трех десятков аминокислот или более. [c.21]

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

Возникает вопрос почему многие белки состоят из субъединиц Какие преимущества это дает по сравнению с одной длинной пептидной цепью Во-первых, наличие субъединичной структуры позволяет экономить генетический материал. Для олигомерных белков, состоящих из идентичных субъединиц, резко уменьшается размер структурного гена и соответственно длина матричной РНК. [c.122]

Структура белковых монослоев. Белки построены из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Этим путем строится длинная пептидная цепь, содержащая несколько сот аминокислотных остатков [c.257]

Пробелы в наших знаниях о белках тесно связаны с тем, что свойства белков зависят не только от химического состава и порядка сочетания аминокислотных остатков в полипептидной цепи, но также и от расположения этих цепей в пространстве. Свойства молекулы, содержащей компактно упакованные длинные пептидные цепи, отличаются от свойств той же молекулы, содержащей пептидные цепи в развернутом виде. Иными словами, свойства белковых молекул в значительной степени зависят от пространственной структуры пептидных цепей. В отличие от большинства других фибриллярных макромолекул, пептидные цепи белков могут сохранять свой специфический узор в течение долгого времени. [c.6]

Для установления вторичной и третичной структур химические методы неприменимы. Для этой цели преимущественно применяют рентгеноструктурный анализ, причем из получаемой дифракционной картины рассчитывают распределение электронных плотностей в кристалле белка. Точное установление пространственных структур белков стало возможным благодаря работам Полинга и Кори. На аминокислотах, их амидах и простых пептидах в основном с помощью рентгенографических исследований были определены длины связей и валентные углы. Оказалось, что пептидная связь в значительной степени обладает характером двойной связи. Она является планарной, поэтому в пептидной цепи на один аминокислотный остаток приходятся лишь два места поворота. Одним является поворот вокруг С —К-связи (угол >р), другим — вращение вокруг оси С —С-связи (угол ф). Значения риф для всех остатков аминокислот определяют пространственное расположение цепи. [c.375]

Структуры, образованные разветвлениями, кольцами и другими связями, кроме пептидных, могут составлять только небольшую часть белковой молекулы. Большую часть этой молекулы, без всякого сомнения, составляют структуры, образованные длинными пептидными цепями. Такое представление о строении белковой молекулы находится в согласии с представлениями Э. Фишера и Гофмейстера — пионеров в области химии белка. С другой [c.121]

Если порядок чередования аминокислот в коротких цепях, хотя и с трудом, но поддается определению, то в отношении длинных пептидных цепей, содержащих 100 и более аминокислот, мы не располагаем в настоящее время никакими методами, которые позволили бы сделать это более или менее полно. Некоторые авторы пытались разрешить ряд вопросов в данном направлении путем исследования продуктов частичного гидролиза белков, осуществляемого концентрированной соляной кислотой при температуре 30, 45 и 60°. Эти исследования показали, что одни пептидные связи более стабильны, чем другие, и что расщепление связей при данном методе гидролиза происходит только в некоторых точках [c.135]

Аминокислоты, находящиеся в биологических тканях, в основном используются для построения белковых макромолекул. Несмотря на различия в химическом строении, они содержат аминную и карбоксильную группы, соединенные с асимметричным атомом углерода. При помощи пептидных связей (гл. 2) они образуют длинные полипептидные цепи — составные части белков. [c.7]

Из данных, приведенных в предыдущих разделах, ясно, что разветвление пептидных цепей и циклизация играют лишь второстепенную роль в структуре глобулярных белков. Складчатость длинных пептидных цепей обусловлена, по всей вероятности, не прочными химическими связями, а более слабыми связями, возникающими при взаимном притяжении ионных и полярных групп. Ранее уже подчеркивалось, что белки содержат положительно и отрицательно заряженные группы. Противоположно заряженные группы притягиваются друг к другу под действием электростатических сил. Подобным же образом, в результате дипольной ассоциации, будут притягиваться друг к другу диполи (см. фиг. 22). Взаимное притяжение ионных групп изменяется пропорционально (где г — расстояние между ионными группами), способность же диполей связываться друг с другом изменяется пропорционально или Это обозначает, что силы, действующие между диполями, эффективны только в том случае, если расстояния между ними очень невелики. Соединение за счет диполей может происходить, таким образом, только тогда, когда они тесно прилегают друг к другу [95]. [c.136]

При рассмотрении изложенных выше взглядов необходимо прежде всего обсудить вопрос о том, представляют ли собой молекулы белка позитивные или негативные отпечатки гипотетического клеточного шаблона. Мы знаем, что молекулы белка состоят из длинных пептидных цепей и что эти цепи сложены в складки таким образом, что образуется трехмерная глобулярная молекула. Диаметр этой глобулярной частицы может колебаться от 20 до 100 А. В настоящее время мы не знаем таких сил, при помощи которых указанный шаблон мог бы действовать на столь большом расстоянии. Действие сил, обусловливающих реакцию между ионами и полярными группами (см. гл. X), резко уменьшается по мере увеличения расстояния между этими группами, и действие их сказывается лишь на расстоянии, не [c.402]

Представление о молекуле белка как о длинной поли-пептидной цепочке (или цепочках), состоящей из многих аминокислот, следует, таким образом, дополнить представлением о том, что в каждом виде белка части пептидной цепи имеют характерное внутреннее расположение, которое и определяет присущие молекуле химические и биологические свойства. Поэтому проблема строения белка включает в себя не только весьма сложную задачу определения расположения аминокислот в пептидной цепи, но и еще более трудную задачу — определение характера и расположения связей, разрывающихся при денатурации. [c.74]

Специфические особенности разных пептидов и белков определяются длиной пептидной цепи (соответственно, и молекулярной массой), различиями аминокислотного состава и порядком чередования аминокислотных остатков (т. е. радикалов R пептидного остова). [c.21]

Эпидермис кожи, волосы, ногти содержат фибриллярные белки кератины. Пептидные цепи этих белков имеют конформацию а-спирали. В волосе три такие цепи, скрученные в суперспираль, образуют первичный агрегат (протофибриллу). Спиральный жгут из нескольких протофибрилл представляет собой микрофибриллу, жгут из микрофибрилл — макрофибриллу. В целом получается структура многожильного каната. В одном волосе содержатся сотни макрофибрилл, ориентированных по длине волоса. Молекулы кератина в макрофибрилле соединены друг с другом дисульфидными связями, что придает прочность и жесткость всей структуре. [c.48]

Молекулярный вес глобул белка колеблется от 30 ООО до 1 ООО ООО и более, что соответствует пептидным цепям из сотен или даже тысяч аминокислот. Длина такой полипептидной цепочки должна была составить 800 ммк и больше. Однако длина глобул белка составляет 3—10 ммк, так как субъединицы белка образованы одной или несколькими полипептидными сильно извитыми спиралями. В водных растворах белки легко дезагрегируются (распадаются) на микроглобулы. [c.203]

Химический синтез пептидов, начатый фундаментальными исследованиями Эмиля Фишера и Куртиуса, достиг значительного прогресса благодаря все возрастающей потребности в пептидах с определенным строением. Последние могут служить в качестве контрольных или модельных образцов при анализе продуктов неполного гидролиза белка, при изучении протеолитических ферментов и при выяснении тонкой структуры пептидных цепей в белках. Пептиды с определенным строением можно получать двумя путями. Во-первых, можно вести синтез относительно коротких пептидов, в которых определенное число аминокислотных остатков занимает вполне фиксированные положения, а затем конденсировать эти пептиды при помощи нескольких отдельных и строго контролируемых операций. Каждый промежуточный продукт реакции выделяют, очищают и идентифицируют. Во-вторых, можно получать длинные пептидные цепи, состоящие из п идентичных или различных остатков. Применяемый метод, называемый поликонденсацией, является, таким образом, аналогичным полимеризации. Его преимущество заключается в получении макромолекул за одну операцию, но структура их не всегда является вполне определенной. [c.186]

Белки представляют собой полимеры, построенные из се-аминокислот, соединенных так называемой пептидной связью. Таким образом, с химической точки зрения, они являются полипептидами. На сегодняшний день может считаться установленным, что все белки строятся из набора 20 различных аминокислот. Следовательно, белки могут различаться длиной полипептидной цепи, числом каждой из 20 аминокислот, присутствующих в полимерной молекуле, и порядком чередования аминокислотных остатков вдоль цепи. Из двадцати различных аминокислот, содержащих N аминокислотных остатков, можно построить 20 различных полипептидов. Поэтому даже для сравнительно короткого полипептида, содержащего всего 100 аминокислотных остатков, это число будет равно 20 0 = [c.14]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

Полученные результаты подтвердили предположение, что скелет белковой молекулы строится многократным повторением NH—СО—СН... остатков, с образованием полипептидн лх цепей. Никаких других промежуточных продуктов распада белка, кроме пептидов, обнаружено не было. Длина полипептидных цепей может быть различной. Ниже приводятся данные о длине пептидной цепи различных белков. [c.521]

Кратко изложив стратегию и тактику пептидного синтеза, попробуем проанализировать его современное состояние. Методические возможности, которыми располагает исследователь, достаточны, чтобы осуществить синтез небольшого белка. Приведенные в табл. 2-9 данные пр твердофазному пептидному синтезу убедительно показывают, что относительно быстро можно построить длинные пептидные цепи. Но так как в результате получаются, как правило, только трудно или вообще неочищаемые продукты, этнм методом целесообразно синтезировать только короткие пептиды, а также аналоги и фрагменты с максимальным числом аминокислотных остатков от 10 до 15. [c.226]

Заключение. Действие химотрипсина по отношению к субстратам с длинной пептидной цепью достаточно специфично, что позволяет использовать его для селективного расщепления белков. Если пролильный остаток расположен за аминокислотой с ароматической боковой цепью, то пептидная связь устойчива к гидролизу. [c.206]

Земле. Согласно этой гипотезе, на поверхности частиц глины могло происходить образование полипептидов из отдельных аминокислот, растворенных в окружающей воде. Предполагается, что поверхность алюмосиликатных пластин может служить и шаблоном, и катализатором при,образовании длинных пептидных цепей или белков. Эта гипотеза исследовалась экспериментально (см. в работе [20]). Добавляя к раствору различных глинистых минералов небольшое количество аминокислоты (глицина),авторы проводили затем циклическую гидратацию и дегидратацию при одновременном периодическом изменении температуры. В контрольных экспериментах проводились циклы нагрева и охлаждения без изменения влажности. Было обнаружено, что наибольшее количество пептидов возникало в условиях, когда глина подвергалась периодическим изменениям и температуры, и влажности. На основании этих экспериментальных данных авторы предположили, что флуктуации температуры и влажности приводили к распределению и перераспределению аминокислот на поверхности частиц глины, что спосо твовало связыванию аминокислот в пептидные цепи. При добавлении воды освобождаются активные места на поверхности алюмосиликатных пластин, в которых происходит каталю при образовании пептидов из аминокислот. При повышении температуры вода испаряется и возникают новые места для катализа, доступные для других аминокислот, которые присоединяются к существующим цепям или образуют новые цепи. Поскольку в условиях древней Земли в воде присутствовало несколько сортов аминокислот, эти циклы флуктуирующей температуры и влажности могли привести к образованию сложных пептидов и предшественников больших белковых молекул. [c.61]

Водородная связь встречается весьма часто. Она связывает между собою молекулы воды и ряд других веществ. Для биохимии особенно важно образование этой связи между атомами азота и кислорода в молекулах белка. Известно, что белковая молекула является соединением из многих аминокислот, которые, реагируя своими карбоксильными и амииными группами, образуют так называемые пептидные связи (—СО НЫ—). Эти связи ковалентного характера. Белковые молекулы являются длинными пептидными цепями. Цепи, укладываясь по длиннику, например, в фиброине [c.72]

Основную массу белка хрящей составляет коллаген, нерастворимый фибриллярный склеропротеин (см. гл. IX), построенный из длинных пептидных цепей. Поливалентные анионы хон- дроитинсерной кислоты соединяются, повидимому, с щелочными группами белковых нитей, образуя сетку из фибриллярных анионов полисахарида и катионов белка [46]. При кипячении хряща в воде коллаген превращается в водорастворимую желатину, которая, соединяясь с хондроитинсерной кислотой, образует так называемый хондромукоид. Это соединение, очевидно, представляет собой продукт распада нативного коллагена [46]. Поскольку коллаген при обычном значении pH тканей организма содержит избыток отрицательных групп, весьма вероятно, что не только солеобразные связи, но и вандерваальсовские силы участвуют в образовании соединения между коллагеном и хондроитинсерной кислотой [46]. Коллаген, как и хондроитинсерная кислота, кроме хрящей, находится также в коже и костях, которые, вероятно, содержат тот же глюкопротеид, что и хрящи. До сих пор окончательно не разрешен вопрос, принадлежит ли амилоид к категории глюкопротеидов, содержащих хондроитинсерную кислоту. Амилоид образуется в печени и других органах при хронических воспалительных процессах. При реакции с иодом он дает пурпурную окраску. Название амилоид дано этому веществу в связи с его сходством с крахмалом. В состав амилоида входят эфиры серной кислоты [47]. [c.234]

Ими дана структурная модель основного звена (микромолекулы) молекулы белка. Они считают, что микромолекула белка может быть построена в виде двух вариантов, изображенных на схемах на рис. 221 и 222. Согласно схеме рис. 221 макромолекула белка состоит из цепочки дигидро-пиразипов и пиперазинов, причем последние но карбонильному углероду амидипообразно связаны с пептидными цепочками, длина которых, повидимому, не более 3—4 аминокислот. Согласно схеме рис. 222 макромолекула белка представляет длинную пептидную цепь, чередующуюся через 3—4 аминокислоты дигидропиразиновыми группировками, служащими одновременно мостиками между пептидными цепями. [c.468]

Начатое незадолго до 1951 г. Астбери, Амброзе, Бэмфордом, Эллиоттом и другими изучение пространственного строения синтетических полипептидов получило после опубликования работ Полинга и Кори стремительное развитие. Повышенный интерес к таким соединениям был стимулирован результатами уже первых работ в этой области, которые вселили надежду, что исследование гомополипептидов может существенно помочь в решении одной из основных задач проблемы белка — установлении принципов пространственной организации белковых молекул. Такой оптимизм в то время казался вполне оправданным. Синтетические полипептиды состоят из тех же структурных элементов, что и белки, и, следовательно, конформации тех и других определяются одними и теми же видами взаимодействий. Учитывая одинаковую природу в обоих случаях взаимодействий между валентно несвязанными атомами, можно было полагать, что изучение структуры более простых по химическому строению синтетических полипептидов при относительной легкости целенаправленного моделирования аминокислотного состава, последовательности и длины пептидной цепи поможет выяснить основные факторы, ответственные за формирование пространственного строения белков. Особое значение эти соединения приобрели в связи с обнаруженной общностью между их структурами и структурами природных полипептидов — фибриллярных и глобулярных белков. Первые же исследования показали, что синтетические полипептиды образуют два главных типа структур, аналогичных а- и -формам кератина, миозина, фиброина шелка и др., которые, как и в случае белков, могут обратимо переходить друг в друга. После работ Полинга и Кори эти формы были интерпретированы как а-спираль и -структура складчатого листа. Еще более обоснованной стала выглядеть основная, а по существу единственная в то время структурная гипотеза белков, согласно которой их пространственное строение представлялось в виде [c.28]

Итак, белки - это длинная полипептидная цепь, иост юенная из аминокислот (точнее, из их остатков) посредством пептидной связи в определенной последовательности. Впервые это зтаановил Нобелевский лауреат Эмиль Фишер в начале XX века. [c.268]

Соединенные пептидной связью аминокислоты образуют поли-пептидную цепь. Чередование аминокислот в этой цепи является важнейшим фактором, определяющим биологическую функцию белка и его специфичность для того или другого вида животных. Длина таких цепочек и, следовательно, число входящих в них аминокислот, по-видимому, постоянно для разных белков. Так, в инсулин входят две цепочки из 30 и 21 аминокислоты, в рибону-клеазу — одна цепочка из 124 аминокислот и т. п. [c.199]

При всех достижениях теоретического характера по предсказанию формы КД-спектров более ценным часто оказывается эмпирическое сопоставление спектров разных соединений. Например, на рис. 13-14 лриведены КД-спектры спиралей, р-структур и неупорядоченных пептидных цепей, рассчитанные из измеренных спектров в сочетании с анализом реальных структур, которые установлены с помощью рентгеновской кристаллографии [49]. Обратите внимание на глубокий минимум при 222 нм в КД-спектре а-спирали, который в случае р-структу-ры выражен значительно слабее. Для неупорядоченной структуры при этой длине волны КД почти полностью отсутствует. По глубине указанного минимума часто оценивают относительное содержание спиральных участков в белке. [c.27]

При оценке значимости совпадения вычисленных и опытных значений двугранных углов нужно иметь в виду то обстоятельство, что по ряду причин они не являются удовлетворительными количественными характеристиками пространственного строения белка, найденного теоретическими экспериментальным путем. Их величины зависят от длин связей и валентных углов молекулы, которые в двух случаях не могли быть идентичны. Так, полученные Дж. Дайзенхофером и У. Стайгеманом [10] при уточнении кристаллической структуры БПТИ по методу Даймонда [13] величины валентных углов С(МС С ) обнаруживают существенный разброс (95-124°), который не может отвечать реальной ситуации. Приведение углов х(ЫС С ) к действительно наблюдаемым у пептидов значениям (интервал 106-114°) неминуемо повлечет изменение найденных в работе [Ю] двугранных углов ф, у. оо основной цепи и Х боковых цепей. В нашем расчете была выбрана иная валентная геометрия белковой цепи, основанная на параметрах Полинга для длин связей [14] и усредненных значениях валентных углов пептидной группы [15]. Другая причина неполной корректности сопоставления структур по двугранным углам связана с точностью их расчета. Небольшие ошибки в значениях отдельных двугранных углов, особенно основной цепи, могут привести к значительному изменению всей структуры. Поскольку в расчете они неизбежны, на первый взгляд представляется даже бесперспективным теоретический кон-формационньп анализ белков. На самом деле такое опасение оказалось сильно преувеличенным. Вследствие высокой конформационной чувствительности потенциальной энергии, уникальности трехмерной структуры белка и большой гибкости пептидной цепи на ряде участков аминокислотной последовательности двугранные углы не являются независимыми друг от друга и отклонения расчетных значений одних углов от их истинных величин в той или иной степени компенсируются отклонениями других. Поэтому допускаемые в определении углов погрешности радикальным образом не сказываются на окончательном результате. Однако при сопоставлении их опытных и теоретических значений трудно оценить, насколько серьезно наблюдаемое численное расхождение между ними. [c.464]

После разъединения полипептидных цепей белка удается выделить отдельные цепи в чистом виде, что сложнее сделать в случае длинных полипептидных цепей [306], чем коротких цепей, для выделения которых в чистом виде можно применять различные методы, например хроматографию на бумаге [320] и на колонке [219, 277], противоточное распределение [331] и ионофорез [10, 266]. В окисленном инсулине, в котором обе цепи сильно различаются по кислотности из-за неодинакового аминокислотного состава, разделение цепей удается осуществить фракционированием солей [263], ионофо-эезом [143, 263], распределительным хроматографированием 6] или противоточным распределением [190, 240]. Окисленный химотрипсин, содержащий три пептидные цепи, дает три фракции с характерными свойствами, позволяющими разделять их. комбинацией метода осаждения при pH 6 и ионообменного хроматографирования створимого вещества. [c.177]

Первичная структура белков определяется их составом и может быть описана последовательностью а-аминокислотных остатков в поли-пептидных цепях. Эта последовательность определяет строение белка. Для установления первичной структуры используются разнообразные методы деструкции, которые были уже рассмотрены в разделе, посвященном пептидам. Однако исследование первичной структуры белков вследствие наличия более длинных цепей является гораздо более сложным делом и связано с большими затратами времени, чем у пептидов. К примеру, миоглобин содержит одну нолипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков, а глобин имеет четыре полииеитидные цепи, две пары которых построены аналогично и содержат соответственно 141 (а-цепи) и 146 (р-цепи) аминокислотных остатков. В одной из патологических форм гемоглобина, возникающей при серповидной анемии и наблюдаемой прежде всего у африканцев, только один единственный аминокислотный остаток глутамина в р-цепи нормального глобина замещен на остаток валина. [c.656]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология