Гидролиз См ферментами

Нуклеотидный состав нуклеиновой кислоты устанавливается путем гидролиза. Ферменты, расщепляющие РНК и ДНК — [c.87]

Получение целлобиозы (в виде октаацетата) в качестве продукта ацетолиза целлюлозы свидетельствует о наличии -гликозидной связи, которая не расщепляется ферментом мальтазой, гидролизующим а-гликозид-ные связи (например, в мальтозе - предпоследнем продукте гидролиза крахмала), но гидролизуется ферментом эмульсином, обладающим специфическим действием на -гликозидную связь. [c.228]

В наливках и настойках, полученных с использованием фруктов с косточками (вишня, персик, абрикос и др.), амигдалин гидролизуется ферментами с образованием синильной кислоты, что опасно для здоровья. Поэтому хранить такие наливки и настойки длительное время (свыше 1 года) не рекомендуется. В то же время компоты и варенья из косточковых безопасны, так как при нагревании ферменты, гидролизующие амигдалин, инактивируются и образование синильной кислоты не происходит. [c.87]

Для установления строения полисахаридов предложено много различных методов исследования, наиболее существенными из которых являются метод метилирования, периодатное окисление по Смиту, распад по Берри, щелочная деградация, частичный кислотный гидролиз и гидролиз ферментами. [c.87]

Для установления типа гликозидной связи (а- или Р-) применяют методы ферментативного гидролиза различными гидролизующими ферментами (гидролазами), мягкий кислотный гидролиз и лр. ИК-спектроскопию используют для установления конфигурации гликозидной связи, наличия в макромолекуле полисахарида тех или иных функциональных групп, а также для изучения водородных связей. В последние годы для изучения химического строения полисахаридов все большее значение приобретает метод С-ЯМР-спектроскопии. [c.283]

Цель ферментативного гидролиза крахмала — получение сусла. Разваренную массу зерна пли картофеля осахаривают (гидролизуют) ферментами солода или культур плесневых грибов. Получаемый в результате этого продукт (сусло) в литературе прошлых лет называли сладкий затор , осахаренная масса . Термин затор сохранился с того давнего времени, когда на спирт перерабатывает муку, которую затирали — смешивали с водой и солодом при определенной температуре. [c.171]

КИСЛОТОЙ, в крови экспериментальных животных глюкуронид быстро гидролизуется ферментом глюкуронидазой. При этом вновь регенерируется биологически активный агликон 3.214. У человека же в крови глюкуронидаза практически недеятельна. Поэтому глюкуронид быстро выводится из организма и не успевает проявить свое лечебное действие. [c.337]

Денатурация является сложным и еще недостаточно изученным физико-химическим процессом. Денатурация сложной коллоидной молекулы белка не предусматривает глубоких нарушений ее структуры, как-то разрыва пептидной связи — СО — МН—, освобождения отдельных аминокислот, разрушения полипептидной цепочки первичной структуры белка и др., что может происходить при гидролизе ферментами, сильными кислотами, щелочами и др. [c.208]

Л.13 Фибриллярные белки. — Эта группа включает фиброин (шелк), коллаген и кератин. Все они нерастворимы в воде. Основной слой кожи (кориум) состоит главным образом из коллагена, являющегося также основным белком сухожилий, опорных и соединительных тканей. Кератин содержится в волосах, ногтях и эпидермисе кожи. Фиброин и кератин устойчивы к гидролизу ферментами. [c.668]

Гидролиз химотрипсином проводят при 37° С в щелочной среде (pH 8,0—8,6). Отношение фермента к белку 1 100 (по весу). При длительном гидролизе фермент к субстрату добавляют двумя или тремя порциями. Природа буфера, используемого для гидролиза, зависит от характера последующей работы. При разделении пептидов гидролизата хроматографическими и электрофоретическими методами на бу- [c.140]

L-аспарагиназа, бактериальный гидролизующий фермент, оказалась эффективным лекарственным препаратом при лейкемии при инъици-ровании в кровь она снижает поступление в опухолевые клетки экзогенного аспарагина, необходимого для их быстрого роста [47]. Однако под действием этого фермента поражаются также ткани с низкой активностью аспарагинсинтетазы, что ограничивает клиническое использование аспарагиназы. [c.106]

Флавоноидные гликозиды обладают оптической активностью. Одна из характерных особенностей флавоноидных гликозидов способность к кислотному и ферментативному гидролизу. Скорость гидролиза и условия его проведения различны для различных групп флавоноидов. Так, флавонол-3-гликозиды легко гидролизуются при нагревании со слабыми минеральными кислотами (0,1—1 %), а флавон-7-глнкозиды гидролизукугся лишь при нагревании с 5—10%-ными минеральны.ми кислотами в течение нескольких часов. Флаво-ноидпые С-гликозидь1 ие гидролизуются ферментами и разбавленными кислотами, их гидролиз осуществляют смесью Килиани (смесь концентрированной НС1 и уксусной кислот). [c.85]

Крахмал - один из важнейших компонентов продуктов питания, хотя непосредственно не усваивается организмом. В пищеварительном тракте крахмал гидролизуется ферментами, а образующаяся в результате гидролиза глюкоза поступает в кровь и, таким образом, во все ткани организма. Частичный гидролиз крахмала происходит уже при нагревании, связанном с приготовлением пищевых продуктов при выпечке хлеба (образование декстринов), варке картофеля и изготовлении кондитерских изделий. [c.495]

Последовательность аминокислот в фенилаланиновой цепи инсулина. П. Исследование пептидов из продуктов гидролиза ферментов [272]. [c.220]

Было показано, что а-химотриисин обладает так называемой первичной оптической специфичностью к этому бифенильному модельному соединению, т. е. только энантиомер, родственный ь-фенилаланину, гидролизуется ферментом. [c.235]

Из этой таблицы видно, что при осахаривании культурами плесневых грибов, богатых глюкоамилазой, конечным продуктом гидролиза является не мальтоза, а глюкоза. Очевидно, при добра-живании скорость гидролиза конечных декстринов плесневыми грибами будет опережать скорость гидролиза ферментами зернового солода, в результате чего сусло независимо от образования сахаров в первой стадии гидролиза сбродится быстрее. Продолжительность гидролиза в пер вой стадии не имеет большого значения, и в ней можно ограничиться только охлаждением и смешиванием разваренной массы с культурами плесневых грибов. [c.176]

Помимо тех причин существования изоферментных форм, о которых мы уже говорили, можно отметить расщепление проферментов, приводящее к образованию множественных форм, частичный гидролиз ферментов, а также обратимую модификацию белковых молекул (последнее обсуждается в разд. Е,4). [c.68]

Карбоксипептидаза не инактивируется 6 М раствором мочевины при pH 8. Хотя скорость отщепления фенилаланина из карбобензоксиглицилфенилаланина составляет всего 25— 507о скорости отщепления в отсутствие мочевины, в тех же условиях отщепление аминокислот от дрожжевой триозофос-фатдегидрогеназы происходит быстро [132]. В отсутствие мочевины этот субстрат не гидролизуется ферментом. [c.235]

Нативные р-лактоглобулин и гормон роста медленно гидролизуются лейцинаминопептидазой нативные альбумины плазмы крови человека и быка, лизоцим и рибонуклеаза оказались устойчивыми к гидролизу. Однако предварительное окисление альбумина плазмы крови челов>ека, лизоцима и рибонуклеазы надмуравьиной кислотой привело к тому, что указанные субстраты гидролизовались ферментом и аминокислоты отщеплялись в ТРИ ПРСЛедовательчости, которая была [c.236]

Биологическая роль крахмала состоит в том, что он является запасным питательным веществом в растениях и когда возникает потребность в энергии и источнике углерода, крахмал высвобождается из запасных гранул и гидролизуется ферментами - амилазами. Они расщепляют связи 1 ->4 в амилозе и амилопектине в различных участках, что приводит к образованию смеси глюкозы и мальтозы. В результате действия амилаз происходит полное расщепление амилозы, но амилопектин расщепляется лишь частично, и для разрыва связей 1—>6 необходимо действие специальных ферментов -мальтаз, которые разрывают связи в крахмале в точках ветвления амилопектина. Благодаря комбинированному действию амилаз и мальтаз крахмал полностью гидролизуется до a-D-глюкoзы, которая затем активно включается в различные метаболические реакции. В противоположность целлюлозе, крахмал хорошо усваивается в организме животных и человека, так как расщепляющие его ферменты содержатся в слюне и поджелудочной железе. [c.69]

Возможно, что в некоторых случаях не исключен и другой механизм коррекции, где чужой аминоациладенилат гидролизуется ферментом до переноса аминоацильного остатка на тРНК. [c.46]

Однако, трудность разделения полисахаридов и лигнина привела к предположению о существовании химических связей между лигнином и углеводами. Установили, что для извлечения лнгнина из клеточных стенок органическими растворителями, растворяющими выделенные препараты лигнинов, необходимо присутствие каталитических количеств сильных минеральных кислот (см. 12.2.3) или воздействие гидролизующих ферментов. Невозможно ни извлечь углеводы из древесины без удаления некоторого количества лигнина, ни полностью удалить лигнин без разрушения некоторой части углеводов. Препараты вьщеленных из древесины холоцеллюлозы и целлюлозы, а также технические целлюлозы всегда содержат большую или меньшую примесь остаточного лигнина, и, наоборот, препараты выделенных лигнинов всегда содержат примесь углеводов. [c.407]

Многие из указанных выше эффектов можно прекрасно проиллюстрировать на примере механизмов связывания и катализа, осуществляемых ферментом лизоцимом. Лизоцим занимает особое место в истории энзимологии, поскольку его трехмерная структура была первой нз структур белков, определенных методом рентгеноструктурного анализа [134]. Это маленький белок, состоящий из одной полипептидной цепи длиной в 129 аминокислотных остатков, катализирует гидролиз гликозидных связей углеводного компонента клеточной стенки бактерий (как часть защитного механизма против бактериальной инфекции). Природным субстратом лизоцима является чередующийся сополимер (86) Л -ацетил-[5-0-мурамовой кислоты (NAM) и Л -ацетил-р-й-глюкоз-амина (NAG), связанных [i-1-> 4-гликозидными связями, однако большая часть работ по изучению механизма была проведена на более простых субстратах. Так, поли-Л -ацетилглюкозамин также гидролизуется ферментом, однако эффективность этой реакции существенно зависит от размера субстрата и трисахарид (NAG)3 фактически является ингибитором лизоцима. Сравнение трехмерных структур фермента и комплекса последнего с (NAG)a показывает, что трисахарид связывается во впадине фермента. Такое сравнение позволяет детально исследовать связывание трех моно-сахаридных звеньев (NAG)a в участках А, В и С фермента, которое осуществляется посредством комбинации гидрофобных рччимодействий и водородных связей. Как отмечалось при об- [c.528]

Этот метод [33] анализа полисахаридов дает немного дополнительной информации об их общем строении, однако поскольку при выделении чистых образцов полисахаридов часто добавляют щелочь, необходимо знать происходящие при этом реакции. Самым распространенным типом таких реакций является гидролиз сложноэфирных группировок, используемых для защиты гидроксильных или карбоксильных групп в моносахаридных остатках. Наиболее полную информацию дает постепенное расщепление моносахаридных звеньев, начиная с восстанавливающего конца полисахарида, так называемый пилинг (англ. peeling, слущивание). При анализе разветвленных структур он часто дает больше информации, чем гидролиз ферментами (которые расщепляют молекулу с невосстанавливающего конца), поскольку восстанавливающий конец у молекулы лишь один. При деградации 1,3- и 1,4-связанных моносахаридных звеньев образуются соответствующие сахариновые кислоты (схемы 5, 6), строение которых позволяет определить положение суш,ествовавшей связи. (1 4)-Связанные полисахариды разрушаются не полностью из-за конкурирующей реакции, которая приводит к полисахаридам, устойчивым к действию щелочи (схема 7). Кроме того, скорость расщепления (1 3)-связей может в десять раз превышать скорость расщепления (1->4)-связей. Вследстви(2 этого как только расщепится (1->4)-связь, немедленно распадается, если оно связано (1- -3)-связью, следующее звено, что затрудняет определение последовательности этих связей. [c.222]

Сильное каталитическое действие проявляет синтетический полимер на основе водорастворимого полиэтиленимина (ПЭИ), который содержит привитые додецильные и метиленимидазоль-ные группировки. Этот полимер катализирует гидролиз неполярного л-нитрофенилкапроата. Растворимость в воде полимерного катализатора важна при использовании неполярного субстрата, так как при этом прочность связывания между субстратом и полимерным катализатором можно варьировать прививкой к последнему неполярных групп. Графики зависимости концентрации сложного эфира от времени соответствуют двухстадийному процессу, как и в случае гидролиза ферментом химо- [c.335]

Аналогичные свойства кислотных катализаторов проявляют и кислоты Льюиса. Соединения непереходных элементов типа ВРз, АЬС1б, Zn b, d b применяются как катализаторы различных реакций органических соединений. Кроме того, соединения цинка входят в состав гидролизующих ферментов. [c.283]

Введение в ферментируемую массу дополнительного количества гидролизующих ферментов указало на то, что в цветках связанного масла намного больше, чем показано на с. 176, где приведено содержание связанного масла, выделяющегося в результате гидролиза р-глюкозидов р-глюкозидазами самого цветка Следовательно, ферментные системы цветка недостаточно активны для того, чтобы подвергнуть гидролизу все связанное эфирное масло. Оказывается, что в цветках сорта Крымская красная общее содержание масла не 0,13—0,14 %, а 0,19— [c.180]

Для увеличения доступности целлюлозы к действию ферментов предлагали различные химические и физические способы предварительной обработки, которые рассмотрены в обзоре [125]. Кроме упомянутого выше предгидролиза, в процессе осахаривания древесины можно применять, например, набухание в растворах щелочей или аммиака, пропаривание, обработку газообразным диоксидом серы или его раствором [78]. Эти способы могут оказаться полезными и для получения кормовых добавок из древесины лиственных пород (осиновых или буковых опилок) [36, 85, 106], Рекомендуют также растворять целлюлозные материалы в кадоксене или ЖВНК, а затем осаждать аморфную целлюлозу, которая оказывается более реакционноспособной и легче гидролизуется ферментами [114]. Из механических и других физических способов предварительной обработки можно назвать размол в вибромельнице [126, 141, 166, дефибрирование [174] и облучение электронами [5]. У целлюлозы снижают степень кристалличности и степень полимеризации, что приводит к увеличению скорости гидролиза и выхода его продуктов. Однако из-за высокого расхода энергии все эти способы в настоящее время неэкономичны. [c.410]

Данная математическая модель была также использована для описания кинетики ферментативного гидролиза в проточном колонном реакторе непрерывного действия [49, 51]. Особенностью колонного реактора является то, что процесс гидролиза осуществляется под действием только прочно адсорбированных на поверхности целлюлозы ферментов. На первой стадии процесса происходит адсорбция целлюлаз на субстрате путем пропускания раствора ферментов через слой субстрата при пониженной температуре (чтобы исключить гидролиз). На второй стадии после повышения температуры (до 50° С) осуществляется собственно процесс гидролиза. При этом растворимые продукты реакции непрерывно отводятся из зоны гидролиза, а ферменты, будучи прочно адсорбированными на поверхности целлюлозы, остаются в объеме реактора. По мере гидролиза ферменты перемещаются на свежие порции субстрата [49, 51]. Таким образом, процесс можно реализовать в непрерывном режиме путем подачи новых порций сырья по принципу противотока [56]. [c.175]

Анализ затрат проведен для завода мощностью 100 млн л в год 95%-НОГО спирта. На такой завод должно поставляться ежегодно 495 тыс. т городских отходов, содержащих 375 тыс. т целлюлозы, способной гидролизоваться ферментами. При использовании 5 X 10 единиц целлюлазы, или 1 млн м культуральной жидкости с активностью 5 ед/мл, 45% этого субстрата должно гидролизоваться в ферментируемые сахара (10%-ный сироп), которые в свою очередь превращаются дрожжами в этанол (4%). Завод должен работать круглосуточно в течение 330 дней в году. Остальные показатели следующие продуктивность биосинтеза целлюлаз 125 ед/л фермент используется однократно в процессе гидролиза, идущем 24 ч начальная концентрация субстрата 20% и ее увеличивают до 30% добавлением субстрата в первые часы гидролиза отношение фермента к субстрату равно 10 ед/г предобработка субстрата происходит вальцовкой с энергозатратами 500 кВт/ч/т целлюлозного материала. [c.202]

Биологическое действие в этом случае оценивалось по скорости гидролиза вещества Са-АТРазой или миозином. Вещество 5 вообще не гидролизуется, а 6 гидролизуется со скоростью, составляющей 10 % (Са-АТРаза) или 30 % (миозин) от скорости гидролиза АТР, Хотя коэффициент сходства с АТР у модели 6 меньше, чем у 5, но она все же сохраняет способность гидролизоваться ферментом. В данном случае это расхождение эксперимента с расчетом можно объяснить тем, что в модели 5 метка связана непосредственно с гидролизуемой фосфорной частью и блокирует ее гидролиз, а в 6 она отделена от зтого активного участка молекулы. [c.129]

Следует отметить, что, по-видимому, надмолекулярное строение глюкоманнана изменяется при продолжительном хранении сухих выделенных препаратов. При длительном хранении деаце-тилированного глюкоманнана древесины сосны происходят какие-то изменения надмолекулярной структуры с образованием более стабильных межмолекулярных связей [2]. Об этом свидетельствуют данные о потере способности глюкоманнана к растворению, а также к гидролизу ферментами после продолжительной выдержки его при комнатной температуре. Можно полагать, что при старении препарата глюкоманнана происходит уплотнение его надмолекулярной структуры, не связанной с фрагментами молекул лигнина, присутствующими в препарате в небольшом количеств1е (до 3%). Если осаждаемый спиртом не гидролизуемый ферментами остаток выделегшого глюкоманнана составляет 8,9%, то у глюкоманнана после хранения в течение 1,5 года при комнатной температуре — 45,0%. [c.159]

Важное значение в биоконверсии растительных материалов имеет ФГ гемицеллюлоз, находящихся в клеточной стенке растений или в нерастворимых продуктах, полученных на их базе, где гемицеллюлозы тесно связаны с другими компонентами. Считают, что ФГ полисахаридов, в том числе ГМЦ, в противоположность кислотному гидролизу тормозится экранирующим действием лигнина. Однако в молодых, малолигнифицированных растительных кдетках ГМЦ также не гидролизуются ферментами полностью, без параллельного расщепления целлюлозы [15. [c.231]

Сахарозу, или обычный пищевой сахар, синтезируют многие растения, у высших животных она не образуется. Животные могут усваивать сахарозу лишь после ее гидролиза ферментом сахаразой, катализирующим ее расщепление на о-глюкозу и о-фруктозу, которые легко проникают в кровоток. Среди природных трисахаридов важное значение имеют немногие. Это ра-финоза, состоящая из остатков о-фруктозы, о-галактозы и о-глюкозы, и ген-цианоза, состоящая из двух остатков о-глюкозы и одного остатка — о-фрук-тозы. [c.232]

Известно несколько типов фосфолипаз. Фосфолипаза А, гидролизует эфирную связь в положении 1 глицерофосфолипида, в результате чего отщепляется одна молекула жирной кислоты. Фосфолипаза А2 катализирует гидролитическое отщепление жирной кислоты в положении 2 глицерофосфолипида, образующиеся при этом продукты называются лизофосфолипидами, так как они токсичны и вызывают лизис мембран клеток. Высокая активность фосфолипазы Аз в яде змей и скорпионов приводит к тому, что при их укусе происходит гемолиз эритроцитов. Фосфолипаза А2 поджелудочной железы поступает в полость тонкого кишечника в неактивной форме и только после отщепления от нее трипсином гептапептида становится активной. Накопления лизофос-фолипидов в кишечнике обычно не происходит, поскольку одновременно на глицерофосфолипиды действуют обе фосфолипазы А, и Кроме этого, лизофосфолипиды гидролизуются ферментом лизофосфолипазой, в результате действия которого образуются нетоксичные для организма продукты. [c.322]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология