Последовательность аминокислот и архитектура белка

Последовательность аминокислот и архитектура белка [c.35]

Для понимания структуры белковой молекулы необходимо не только знание всей суммы продуктов полного ее расщепления, в первую очередь аминокислот (как в качественном, так и в количественном отношении), но чрезвычайно важным является познание характера связи их друг с другом и порядка сочетания их, т. е< вся архитектура белка в целом. Вот почему ценные данные в этом отношении может дать неполный гидролиз белка и весьма существенны наблюдения над частичным и последовательным отщеплением отдельных участков белковой молекулы, что безусловно имеет место в живой клетке в процессе непрерывного ее обмена. [c.314]

Принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковой молекулы. Первичн( я структура-это просто последовательность аминокислот в белке и локализация дисульфидных мостиков, если таковые имеются. Таким образом, первичная структура представляет собой полное описание ковалентных связей в белке. Вторичная структура образуется в результате сте-рического взаимодействия аминокислотных остатков, расположенных вблизи друг друга в линейной последовательности. Некоторые из этих стерических взаимодействий носят регулярный характер, обусловливая тем самым периодичность структуры. Примерами вторичной структуры могут служить а-спираль, складчатый Р-слой и коллагеновая спираль. Третичная структура обусловлена стерическим взаимодействием аминокислотных остатков, далеко отстоящих друг от друга в линейной последовательности. Следует отметрггь, что различие между вторичной и третичной структурами довольно условно. Белки, содержащие несколько полипептидных цепей, обладают еще одним уровнем структурной организации, а именно четвертичной структурой. Под четвертичной структурой подразумевают способ [c.37]

Химические исследования, проведенные в последние 20 лет, показали, что пространственные структуры белков необычайно сложны, а формы их молекул имеют решающее значение для осуществления каждым белком его специфической биологической функции. Полипептидная цепь, состоящая из сотен связанных друг с другом аминокислот, принимает такую пространственную форму (называемую конформацией), которая определяется его аминокислотной последовательностью. Например, молекула коллагена — белка, придающего прочность коже и костям, — имеет форму стержня. Антитела представляют собой молекулы -образной формы с выемками, которые служат для распознавания чужеродных веществ и запуска реакций, обеспечивающих их эффективное обезвреживание. Ценная информация об их архитектуре была получена в рентгеноструктурных исследованиях. Молекулы ферментов имеют щели, называемые активными центрами , в которых связывание реагентов осуществляется таким образом, что становится возможным образование новых химических связей между ними. Таким образом, определенной биологической функции белка соответствует определенная конформация. Основные успехи в исследовании конформации белков были получены с помощью рентгеновских лучей, а также нейтронных и электронных пучков и других методов, которые позволяют нам как бы увидеть белок под увеличением в миллион раз и более. Выяснение конформаций белка показывает, как он выполняет свою биологргаескую функцию. [c.173]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология