Растительные агглютинины (лектины)

Липидная структура клеточной мембраны описана в гл. 15 и 42. Однако анализ компонентов, из которых состоят клеточные мембраны млекопитающих, указывает, что примерно 5% приходится на углеводы, входящие в состав гликопротеинов и гликолипидов. Присутствие углеводов на наружной поверхности клеточной мембраны (в совокупности образующих гликокаликс) было установлено путем использования растительных лектинов—белковых агглютининов, специфически связывающихся с некоторыми гликозильными остатками. Например, кон-канавалин А специфичен к а-глюкозильным и а-маннозильным остаткам. [c.150]

РАСТИТЕЛЬНЫЕ АГГЛЮТИНИНЫ (ЛЕКТИНЫ) [c.81]

При проведении аналогичных опытов с использованием растительных агглютининов вместо антисывороток животных получаются, как правило, иные результаты. Если к лектину, агглютинирующему эритроциты двух различных групп, добавить эритроциты какой-либо одной группы, то при этом почти всегда удаляются оба вида антител. Так, например, мы пытались получить более специфичный лектин лимской фасоли путем обработки его эритроцитами группы В (с целью удалить анти-В-антитела). Мы обнаружили, что удаления этих антител можно [c.93]

О лектинах — растительных агглютининах. По этому вопросу, в разработке которого немалое участие принимал сам автор, до настоящего времени на русском языке не было ни одного обзора. Трудно не согласиться с автором в том, что специфичность взаимодействия лектинов с отдельными сахарами не случайна, а обусловлена физиологической функцией этих растительных белков. [c.6]

Природа растительных агглютининов будет обсуждаться в гл. VI. Здесь же, несколько забегая вперед, я хочу поднять вопрос о том, не являются ли эти вещества антителами, хотя на протяжении последних пятидесяти лет принято рассматривать их как агглютинины. В действительности я не думаю, чтобы это было так. Поэтому я предложил для этих белков термин лектины ( le tus ) от латинского глагола legere , что означает выбирать или отбирать [24], с тем чтобы обратить внимание на их специфичность, не прибегая в то же время к каким-либо [c.85]

До последнего времени все изученные растительные агглютинины можно было разделить на две группы 1) агглютинины, реагирующие с эритроцитами всех людей и поэтому вследствие своей не-специфичности представляющие малый интерес, и 2) агглютинины, реагирующие с одним из уже известных агглютиногенов крови человека. (Несмотря на то что к настоящему времени исследованы тысячи видов растений, лектинов, специфически реагирующих с каким-либо из Rh-антигенов, не обнаружено. В гл. VII будет дано возможное объяснение [c.88]

Нет никаких оснований полагать, что агглютинины к группоспецифическим веществам крови, для которых я предложил название лектины , существенно отличаются от давно известных неспецифических агглютининов. Из всех известных растительных агглютининов наиболее тщательно изучен рицин, получаемый из Ri inus ommunis. В общем это типичный лектин, хотя он и является токсином в такой же степени, как и гемагглютинином. В последние годы химия и иммунология рицина изучались довольно подробно. Не так давно были опубликованы соответствующие обзоры [1,2]. Рицин представляет собой глобулин (т. е. он растворим в солевых растворах, но не в дистиллированной воде). Его изоэлектриче-ская точка 5,4—5,5, молекулярный вес около 80 ООО. Рицин можно получить в кристаллическом виде кристаллический белок очень токсичен и обладает резко выраженными гемагглютинирующими свойствами. [c.91]

Изучение растительных агглютининов обещает пролить свет на вопрос о специфичности антигенов групп крови, а также на природу и число углеводных группировок, находящихся на поверхности эритроцита. Этот вопрос мы обсудим в следующей главе. Применение реакции задержки для изучения лектинов уже позволило в значительной степени выяснить структуру АВН-антигенов. Различие в специфичности между лектинами и агглютининами человека и животных независимо от того, расцениваем ли мы это различие как доказательство большей или меньщей специфичности лектинов, делает последние особенно пригодными для изучения рецепторов эритроцитов при помощи реакции задержки (см. гл. VII). [c.106]

Первое время интерес к этим белкам объяснялся их способностью агглютинировать красные кровяные тельца различных животных [3— 11]. Отсюда и произошло их название фитогемагглютинины, или растительные агглютинины. Позднее было предложено [12] называть их лектинами от латинского слова legere — различать, выбирать. [c.89]

Иммобилизация растительных лектинов на агарозе. После активации 40 мл агарозы бромоцианом NBr (6 г) добавляют к гелю 60 мл ледяного 0,1 М фосфата натрия (pH 7,4), содержащего конканавалин А (500 мг) и а-метил-о-маннопиранозид (0,1 М). Через 16 ч при 4 С добавляют глицин (2 г) и продолжают инкубацию в течение 8 ч при комнатной температуре. Полученный адсорбент содержит 5,5 мг белка/мл геля. Аналогично присоединяют к активированной агарозе агглютинин проростков пшеницы (1,4 мг/мл) в присутствии 0,1 М N-ацетил-о-глюкозамина на 1 мл геля присоединяется 1,1 мг белка. [c.150]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология