Пептидные атомы азота

Накопленный при изучении структуры белков материал показьшает, что это утверждение не совсем строго. Атомы, связанные с пептидным атомом азота, находятся не в одной плоскости с ним, а образуют трехгранную пирамиду с углами между связями, очень близкими к 120°. Поэтому между плоскостями, образованными атомами 0 , 0( и Н1+1, [c.81]

Пептидные атомы азота [c.166]

Недавно было опубликовано сообщение [76], что Со(II) также промотирует диссоциацию пептидных протонов. Для реакции требуется pH 10 и отношение металл — лиганд 1 2. Образуются октаэдрические комплексные частицы, в которых связующие атомы включают два аминных и два пептидных атома азота — [c.176]

Участие одной имидазольной группы вместе с соседними к ней пептидными атомами азота в каждом из четырех центров впервые [c.296]

В ТОМ, что такой способ хелатообразования — общий в тех случаях, когда концевая аминогруппа участвует в связывании с металлом исключение составляют комплексы, в которых пептидные атомы азота депротонированы (см. ниже). Аналогично этому пептидоподобный лиганд биурет ведет себя как бидентатный хела-тирующий агент за счет обоих своих амидных атомов кислорода в 2п(В1иН2)2С12 (XVI) [52], а также в аналогичных комплексах с N1(11), Мп(П) (данные ИК-спектров [53, 54]) и Си(II) (доказано путем структурного анализа [55]). [c.165]

По мере того как число донорных пептидных атомов азота, связанных с ионами Си(II), увеличивается, главный d— d-переход Си(II) сдвигается в более коротковолновую область. Одновременно постепенно понижаются суммы порядков связей для двух аксиальных связей металл—лиганд до тех пор, пока в [ uH sL]2-аксиальные лиганды не отойдут настолько, что координационное число меди станет 4 [9]. [c.171]

Участие пептидного атома азота в полидентатном хелатообра-зовании определяется двумя геометрическими условиями. 1. Допускаются только небольшие искажения нормальной тригональной конфигурации связей у атома азота. Этим условием объясняется тот факт, что пептидный атом азота может быть окружен двумя пятичленными хелатными кольцами или пяти- и шестичленным кольцами, но не двумя шестичленными кольцами [63]. 2. Металл и атомы пептидной группы должны быть почти копланарны. Вследствие этого, если пептидный атом азота и два соседних с ним донорных атома тридентатного или тетрадентатного пептида связаны с одним и тем же атомом металла, они должны занимать ко-планарное координационное положение (как в XVIII, XX и XXII). [c.174]

Pt и Рс1 в периодической системе расположены под Ni и также имеют электронную конфигурацию . Подобно Ы1(П), двухвалентные ионы этих металлов вызывают ионизацию пептидных атомов водорода. Они образуют квадратно- плоскостные комплексы, в которых местами связывания металла являются депротонирован-ные пептидные атомы азота. По мере продвижения сверху вниз в группе периодической системы стабилизация кристаллического поля донорами более сильного поля увеличивается и, следовательно, повышается эффективность ионов металлов в лабилизации пептидных протонов. В присутствии Р(1(П) пептидные протоны титруются при pH 3,5 [74] по сравнению с pH 8—9 для N (0). Когда в растворе происходит смешивание [Р1С14] с пептидами, депротонирование пептидных групп осуществляется даже при еще более низких значениях pH. Это демонстрируется структурой комплекса Р1(С1у-ь-Ме1)С1-НгО, который кристаллизуется при pH 2,5 (см. формулу XXXIX [75]). Положение атомов водорода в этом комплексе установлено методом дифракции нейтронов, так что нет сомнения в том, что пептидные группы депротонированы, в то время как карбоксильная группа еще нейтральна. (Отсюда не следует, что в связывании [Р1СЦ]2- с белками всегда участвуют депротонированные пептидные группы, так как пептидные атомы азота в белках обычно менее доступны, чем в растворенных молекулах пептидов.) [c.176]

Гибкость связей имидазол—металл может быть одной из причин эффективности гистидиновых боковых цепей как центров связывания металла в белках. Другой причиной может быть тот простой факт, что имидазольные группы являются достаточно хорошими донорами электронов для того, чтобы образовать сильные ковалентные связи. Калориметрические измерения показали, что-связи металл—N (имидазольный) дают только немного меньшие вклады в изменение энтальпии в реакциях комплексообразования [116, 157], чем связи металл—iN(аминный). Изменения энтальпии, связанные с комплексообразованием ионов М + в растворе с образованием [М(1тН)4]2+, составляют —23,0, —18,4 и —16,2 ккал/моль, когда М = Си, Ni и Zn соответственно. Изменения энтальпии на первой стадии комплексообразования тех же ионов металлов с одной молекулой имидазола равны —7,6, —5,8 и —3,8 ккал/моль [158]. Наиболее важные вклады в энергик> связей металл — имидазольный азот дает а-связывание. Возможно также я-связывание и влияние ЭСКП. Данные о d —р -связывании изменяются от комплекса к комплексу (см. ниже), а когда ЭСКП вообще есть, она играет меньшую роль в стабилизации связей с имидазольным азотом, чем с атомами азота амино- и пептидных групп. Положение имидазольного азота в спектрохимической серии, по-видимому, ближе к воде (т. е. ниже аминного и пептидного атомов азота [9, 93]). [c.180]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология