Взаимодействия металл имидазол

Кроме того, при подобном рассмотрении не выдвигается требования неизменности геометрии координации и координационных чисел при замещении иона металла. Действительно, поскольку координирующие лиганды белка обычно одни и те же, следовательно, вклады поляризуемости лигандов в определение координационного числа одинаковы, при замещении иона металла геометрия координации не обязательно сохраняется. Поскольку стереохимические свойства при взаимодействии металл — имидазол сильно варьируют (табл. 4), малые вращательные смещения боковых цепей гистидина могут оказаться достаточными для реализации геометрии комплекса, характерной для катиона-заместителя, несмотря на изменение координационного числа. Дополнительные места в координационной сфере могут быть заняты либо соседними аминокислотными цепями, либо молекулами растворителя. К сожалению, подробных данных о структуре металл-лигандных координационных центров металлоферментов и металлопротеинов с замещенными катионами недостаточно, поэтому оценить стереохимические эффекты при замещении иона металла нелегко. Однако сравнение данных табл. 4 позволяет оценить некоторые относительные изменения структуры, ожидаемые при замене металла. [c.31]

Взаимодействие железо — имидазол. Железопорфириновая группа прочно связана с белком как в гемоглобине, так и в миоглобине ковалентной связью между катионом металла и атомом N3 [c.49]

Имидазол связывает ионы металлов ненамного сильнее аммония, хотя последний является в 100 раз более сильным основанием. Этот факт говорит о важной роли я-акцепторных свойств в имидазоле и я-связей вообще при взаимодействии с ионами металлов. [c.404]

Исследовано взаимодействие тетрахлоридов циркония и гафния с имидазолом и его производными [128, 129]. Соединения синтезировали смешиванием бензольных растворов лигандов (I—XIV) и тетрахлоридов металлов в абсолютном эфире [c.193]

Взаимодействия металл—имидазол без образования хелатов Моделирование такого взаимодействия металлов с белками более простыми системами затруднено из-за того, что гистидин и гистидилпептиды очень склонны действовать как хелатирующие [c.177]

Удивительно, что не найдено никакой корреляции между длинами связей металл — имидазол и вращением имидазольных колец относительно связей металл — азот [64], но химические, магнитные и спектроскопические свойства свидетельствуют о делокализации п-электронов. Во-первых, в [Си (ImH)4] Ь (XXIII) металл стабилизирован в степени окисления II, так что он не претерпевает обычного восстановления в присутствии ионов I (Си ++ -Ь1 —>- u++V2l2)- Несомненно, что исключительная стабильность Си(II) в этом комплексе обусловлена взаимодействием с четырьмя имидазольными лигандами. Они лежат в плоскости, которая перпендикулярна плоскости четырех связей Си—N, и эта ориентация дпособствует перекрыванию d y—р -орбиталей. Заметная делокализация неспаренного электрона от атома Си на имидазольные кольца проявляется как сверхтонкое расщепление сигнала меди, а также как сверхтонкое расщепление, обусловленное атомами азота, в спектре ЭПР комплекса при 80 К [88]. Во-вторых, широкая полоса в ультрафиолетовом спектре Со(СОз) (1тН)2(ОНг)2 подобным же образом была приписана делокализации я-электро-нов. Структура комплекса — искаженный октаэдр, и каждый имидазольный лиганд расположен примерно в перпендикулярной плоскости, образуемой им самим и тремя другими связями металл—донор [94]. В-третьих, в полимерном комплексе, [ o(Im)2] o атомы Со(П) имеют тетраэдрическую координацию. Магнитный [c.180]

Изучение реакций экстракоординации (частным случаем которой является аксиальная координация) азотсодержащих лигандов металлопорфиринами, как упоминалось выше, вызывает значительный теоретический и практический интерес. В связи с этим в данном разделе приведены результаты исследований влияния природы растворителя, порфирина-лиганда и иона металла-комплексообразователя на изменение энтальпийных характеристик межмолекулярных взаимодействий порфиринов протогруппы в растворах индивидуальных растворителей и в присутствии имидазола. [c.319]

Ввиду особого положения имидазольных боковых цепей гис-тидиновых остатков в координации ионов металлов (особенно первого переходного ряда) и роли их в координации ионов металлов в области активного центра металлопротеинов и металлоферментов полезно обсудить некоторые выводы из стереохимических данных, представленных в табл. 4. Фриман [77] отметил, что длины связей металл—азот, образуемых с донорными азотсодержащими лигандами — первичными аминами и с атомом N1 гистидинового остатка, эквивалентны. Это структурное сходство, вероятно, обусловлено слабым с1т — рге-взаимодействием при связывании ионов металлов производными имидазола. При этом не проявляется предпочтительной ориентации плоскости кольца координированного имидазола относительно -орбитальной системы центрального иона металла [77]. Более того, ни в одном модельном металл-имида- зольном комплексе ион металла не находится точно в плоскости имидазольного кольца. В табл. 4 приведены величины смещений из плоскости имидазольного кольца для некоторых ионов металлов, связанных с производными имидазола, показывающие, что эти смещения могут значительно изменяться. [c.30]

Так как имидазол и пиридин в этих комплексах имеют метильные заместители, стерические препятствия возрастают. Этим, по-видимому, можно объяснить такое увеличение расстояний Ре—Ый и Мп—N6. Расстояния М—N0 близки к соответствующим расстояниям в других комплексах, содержащих группы N0. В металлопорфиринах они возрастают в порядке Мп—К<Ре—Ы<Со—К, который соответствует уменьшению я-связывания от марганца к кобальту. Интересные особенности комплексов [144] заключаются, во-первых, в смещении атома металла из экваториальной плоскости на 0,07 (Ре) и О,ЮЛ (Мп) в сторону группы N0, во-вторых, в способе присоединения группы N0 в комплексе марганца связь Мп—N—О почти линейная (угол МпЫО равен 176,2°), в комплексе железа эта связь изогнута — угол РеКО равен 142,1°, что также отвечает уменьшению способности к л-взаимодействию в ряду металлов Мп>Ре>Со. Остальные межатомные расстояния в работе не приводятся. [c.241]

В то же время цикламы очень слабо захватывают щелочные и щелочноземельные металлы, а из переходных металлов заметно взаимодействуют лишь с Со и Ациклические полиамиды вообще не проявляют никакой избирательности. Таким образом, специфичность к Си достигается на низкомолекулярном уровне. Следует отметить, что в большинстве металлсодержащих ферментов (таких, как карбо-ангидраза, щелочная фосфатаза, карбоксипептидаза и т. д.) имеются соединения (типа имидазола, цистеина, аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты и т. д.), создающие в целом активные центры для удерживания ионов металлов. Для придания полимерам избирательной способности к захвату ионов Си " могут использоваться два следующих метода [c.97]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология