Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Глицерол фосфатдегидрогеназа

    Глицерол-З-фосфатдегидрогеназа катализирует реакцию восстановления фосфодиоксиацетона в глицерол-З-фосфат  [c.266]

    Определение активности глицерол-З-фосфатдегидрогеназы [c.267]

    Кристаллизация. К раствору, содержащему глицерол-З-фосфатдегидрогеназу (фракция 1,82 М сульфата аммония, pH 6,1—6,2), добавляют медленно, в течение трех дней, сухой сульфат аммония до повышения его молярности до 2,0 М. [c.268]


    Активность альдолазы может быть измерена двумя методами химическим, основанным на определении концентрации продуктов реакции — фосфотриоз (по нарастанию щелочнолабильного фосфорл), и энзиматическим, в сопряженной системе, содержащей помимо альдолазы и фруктозо-1,6-дифосфата также НАД+ и глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназу или НАДН и глицерол-З-фосфатдегидрогеназу. Скорость альдолазной реакции определяют по нарастанию или убыли НАДН. [c.246]

    Триозофосфатизомераза пивных дрожжей имеет молекулярную массу 53 000 Да, состоит из двух неидентичных субъединиц. Оптимум pH в триэтаноламин-НС1-буфере — 7,0—8,5 и 7,6—9,5 соответственно при определении активности с использованием в качестве вспомогательного фермента глицерол-З-фосфатдегидрогеназы или глицеральде-гид-З-фосфатдегидрогеназы. Константа равновесия реакции изомеризации D-глицеральдегид-З-фосфата при pH 7,5 и 25°С равна 19. Кт для этого субстрата при тех же условиях — 1,27x10 М, а для диоксиацетонфосфата — 1,23X10 М. Л ° 1см при 280 нм равна 9,9. [c.249]

    Активность триозосфосфатизомеразы можно измерять по убыли или образованию НАДН в зависимости от того, используется ли в качестве субстрата глицеральдегид-З-фосфат, а в качестве вспомогательного фермента — глицерол-З-фосфатдегидрогеназа или соответственно диоксиацетонфосфат и глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа. В обоих случаях за ходом реакции следят спектрофотометрически, определяя изменение оптической плотности при 340 нм (с. 7). [c.249]

    Глицерол-З-фосфатдегидрогеназа — 70 Е/мл, свежеприготовленный раствор на 10 мМ триэтаноламиновом буфере, pH 7,5. В нем не должно содержаться сульфата аммония, который ингибирует триозофосфатизомеразу. [c.250]

    В спектрофотометрическую кювету помещают реакционную смесь содержащую (указаны конечные концентрации) 80 мМ буфер, 0,25 мМ НАДН, 0,1 мл глицеральдегид-З-фосфата и 0,05 мл глицерол-З-фосфатдегидрогеназы. Перемешивают и устанавливают величину оптической плотности при 340 нм по шкале спектрофотометра на отметке 0,4—0,5. Добавляют 0,05 мл триозофосфатизомеразы (общий объем пробы — [c.250]

    Глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа (освобожденная от сульфата аммония), не содержащая триозофосфатизомеразы и глицерол-З-фосфатдегидрогеназы — 75 Е/мл, свежеприготовленный раствор на 30 мМ триэтаноламиновом буфере. [c.250]

    Глицерол-З-фосфатдегидрогеназа — димер, состоящий идипали вых субъединиц. Молекулярная масса фермента из мышц кролика составляет 78000 Да. Глицерол-З-фосфатдегидрогеназа угнетается 5Н-реа-гентами, а также ионами тяжелых металлов. Константы Михаэлиса для НАДН — 11,9 мкМ, глицерол-З-фосфата — 0,18 мМ, НАД+ — [c.267]

    Кристаллы отделяют центрифугированием, когда в супернатанте остается меньше 25% альдолазной активности (определение см. на с. 246). Чем полнее отделена альдолаза, тем лучше удается выделение глицерол-З-фосфатдегидрогеназы. Если глицерол-З-фосфатдегидрогеназа начинает кристаллизоваться на этом этапе (ее кристаллы имеют форму игл или пластинок), нужно быстро и на малой скорости от-центрифугировать осадок альдолазы так, чтобы более легкие кристаллы дегидрогеназы остались в супернатанте. Контроль за формой кристаллов осуществляют с помощью микроскопа. [c.268]


    Появляются кристаллы с шелковистым блеском. Их отделяют центрифугированием и суспендируют в 1,9 М сульфате аммония ( ракг ия/). К супернатанту медленно (в течение 2—3 сут) добавляют сульфат аммония до достижения концентрации 2,1 М (pH 6,2). При этом кристаллизуется основная масса глицерол-З-фосфатдегидрогеназы. Осадок отделяют центрифугированием и суспендируют в 1,9 М сульфате аммония фракция 2). В супернатанте медленным (в течение нескольких дней) добавлением сульфата аммония молярность повышают до 2,3. Осадок отделяют центрифугированием и также суспендируют в 1,9 М растворе сульфата аммония фракция 3). [c.268]

    Используя вспомогательные ферменты — триозофосфатизомеразу и глицерол-З-фосфатдегидрогеназу, за ходом транскетолазной реакции [c.279]

    Сульфатно-аммонийная фракция, содержащая триозофосфатизомеразу и глицерол-З-фосфатдегидрогеназу (получение см на с. 290). Для использования ее растворяют в бидистиллированной воде до получения концентрации белка, равной 50— 100 мг/мл. Может несколько дней храниться при —16° С. [c.280]

    Не исключено, однако, что определенные димерные ферменты, распо-агающиеся на границе двух этажей (например, триозофосфатизомераза ли глицерол-З-фосфатдегидрогеназа) обслуживают оба этажа, и двух-гажный комплекс будет содержать в таком случае трехкратный набор по-обных ферментов [c.181]

    Предполагают, что в скелетных мышцах гликолитическая система стимулируется ионами, связывающимися с якорным белком подложки — тропонином С, Первый этап сборки комплекса — это, по всей вероятности, посадка фосфофруктокиназы на якорный белок. Остов ядра комплекса, так называемое ядрышко , образуют в мышечной ткани, кроме фосфофруктокиназы, альдолаза и глицеральдегидфосфатдегидрогеназа. В состав ядра входят глюкозофосфатизомераза, пируваткиназа, лактатдегидрогеназа и фосфоглицераткиназа. Остальные компоненты комплекса (фосфоглицеромутаза, енолаза, триозофосфатизомераза, глицерол-З-фосфатдегидрогеназа) занимают, очевидно, положения на периферии комплекса (рис. 21). [c.85]

Рис. 21. Этапы сборки комплекса ферментов гликолиза — якорный белок подложки 2 — глюкозофосфатизомераза 3 — фосфофруктокиназа 4 — альдолаза 5 — глицеральдегидфосфатдегидрогеиаза 6 — фосфоглицераткиназа 7 — фосфоглицеромутаза 8 — енолаза, 9 — пируваткиназа, 10 — лактатдегидрогеназа 11 — триозофосфатизомераза 12 — глицерол-З-фосфатдегидрогеназа. В скобках указано число молекул ферментов в состояниях I—IV комплекса Рис. 21. Этапы сборки <a href="/info/574398">комплекса ферментов</a> гликолиза — якорный белок подложки 2 — <a href="/info/168841">глюкозофосфатизомераза</a> 3 — фосфофруктокиназа 4 — альдолаза 5 — глицеральдегидфосфатдегидрогеиаза 6 — фосфоглицераткиназа 7 — фосфоглицеромутаза 8 — енолаза, 9 — пируваткиназа, 10 — лактатдегидрогеназа 11 — триозофосфатизомераза 12 — глицерол-З-фосфатдегидрогеназа. В скобках указано <a href="/info/1320264">число молекул ферментов</a> в состояниях I—IV комплекса
    Регуляторные свойства проявляют гомоеериндегидрогеназа (КФ 1.1.1.3), глутамат- и изоцитратдегидрогеназы [1], глицерол-З-фосфатдегидрогеназа (КФ 1.1. 1.8) [47—49], глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа (КФ 1.1.1.49) [50—52], ИМФ-дегидрогеназа (КФ 1. 2. 1. 14) [53, 54], малатдегидрогеназы (декарбоксилирующие) [31, 55—57], малатдегид- [c.99]

    Напомним, что в печени после приема пиш и ускоряется аэробный гликолиз и образование ацетил-КоА и оксалоацетата, а из них — цитрата (рис. 10.22 см. также рис. 10.5). Повышение концентрации цитрата активирует цикл переноса ацетильных остатков в цитозоль. В цитозоле в результате активации ацетил-КоА-карбоксилазы путем дефосфорилирования (см. рис. 10.10) ускоряется синтез жирных кислот. Одновременно стимулируется образование НАДФН в результате реакции малат - пируват, а также в результате активации пентозофосфатного пути (инсулин индуцирует синтез глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы). Жирные кислоты и глицерол-З-фосфат, образуюш ийся тоже из глюкозы, превраш аются в жиры, которые в печени упаковываются в ЛОНП и секретируются в кровь, а в жировой ткани пополняют запасы жира в адипоцитах. Таким образом в печени и в жировой ткани при пиш еварении одновременно активируются гликолиз и синтез жиров из глюкозы. Перенос ацил-КоА в митохондрии не происходит вследствие высокой концентрации малонил-КоА, который ингибирует карнитин-ацилтрансферазу (см. рис. 10.22) следовательно, не происходит и (3-окисление жирных кислот. [c.306]


Смотреть страницы где упоминается термин Глицерол фосфатдегидрогеназа: [c.240]    [c.280]    [c.290]    [c.348]    [c.86]    [c.89]   
Смотреть главы в:

Практикум по биохимии Изд.2 -> Глицерол фосфатдегидрогеназа


Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.350 , c.392 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.123 , c.136 , c.197 , c.199 , c.248 , c.249 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.123 , c.136 , c.197 , c.199 , c.248 , c.249 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.390 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Глицерол фосфатдегидрогеназа Глицерофосфат



© 2025 chem21.info Реклама на сайте