Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа

Набор белков-маркеров с известной молекулярной массой. Кроме белков, указанных на с. 107, можно использовать химо-трипсиноген А (25 700 Да), креатинкиназу из мышц кролика (80000 Да), глицеральдегидфосфатдегидрогеназу (144000 Да),, пируваткиназу (237 ООО Да) и др. [c.118]

ЭДТА, 5 мМ диоксиацетонфосфат, 0,3 мМ НАД, 13 мМ арсенат натрия, 0,04 мл глицеральдегидфосфатдегидрогеназы и 0,01 мл триозофосфатизомеразы (общий объем пробы — 3 мл). Перемешивают и в течение 3—5 мин измеряют увеличение оптической плотности при 340 нм. В контрольную кювету вместо раствора триозофосфатизомеразы добавляют соответствующий объем 30 мМ триэтаноламинового буфера. [c.251]

В данном случае в качестве вспомогательного фермента используется глицеральдегидфосфатдегидрогеназа и транскетолазную активность измеряют по количеству восстановленного НАД, образующегося при окислении одного из продуктов транскетолазной реакции — фосфоглицеринового альдегида [c.281]

ГЛИФТАЛЕВЫЕ СМОЛЫ, см. Алкидные смолы. ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИДФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА [c.584]

Характерной особенностью молекул более крупных белков является наличие четко выраженной р-структуры в центральной части молекулы. Примером может служить фермент карбоксипептидаза А, состоящий из 307 остатков (рис. 2-6, внизу) [26]. Р-Структура, изогнутая в виде лопасти левого пропеллера, образует своеобразную жесткую основу , к которой прикрепляются остальные части молекулы. Многие белки содержат как участки, имеющие параллельную р-структуру, так и участки с антипараллельной р-структурой. Для ряда крупных белков, например для глицеральдегидфосфатдегидрогеназы (334 остатка), характерно присутствие четко различимых доменов (двух или более), соединенных друг с другом шарнирными участками. [27]. Преобладающей структурой в каждом из двух доменов является складчатый р-слой (рис. 2-10), Обратите внимание, что ЫАО+-связывающий домен имеет почти всюду параллельную р-структуру, тогда как каталитический домен содержит как параллельные, так и антипараллельные цепи. Оба домена имеют а-спиральные участки, расположенные по обе стороны от центрального слоя. [c.96]

Дегидрирование последнего приводит к образованию кислоты (стадия б). Однако такой механизм не оставлял бы никакой возможности для консервирования энергии, освобождающейся в результате реакции. В случае глицеральдегидфосфатдегидрогеназы фермент обладает [c.247]

В результате шестой реакции глицеральдегид-З-фосфат в присутствии фермента глицеральдегидфосфатдегидрогеназы, кофермента НАД и неорганического фосфата подвергается своеобразному окислению с образованием 1,3-бисфосфоглицериновой кислоты и восстановленной формы НАД (НАДН). Эта реакция блокируется йод- или бромацетатом, протекает в несколько этапов [c.330]

Затем две пары электронов от двух молекул цитозольного NADH, образовавшихся в процессе гликолиза под действием глицеральдегидфосфатдегидрогеназы (разд. 15.7), переносятся в митохондрии при помощи малат-аспартатной челночной системы. Здесь они поступают в цепь переноса электронов и направляются через ряд последовательных переносчиков на кислород. Этот процесс дает 2 3 = = 6АТР, поскольку окисление двух молекул NADH описывается следующим уравнением [c.539]

Бисфосфоглицерат представляет собой высокоэнергетическое соединение (макроэргическая связь условно обозначена знаком тильда ). Механизм действия глицеральдегидфосфатдегидрогеназы сводится к следующему в присутствии неорганического фосфата НАД выступает как акцептор водорода, отщепляющегося от глицеральдегид-З-фосфата. В процессе образования НАДН глицеральдегид-З-фосфат связывается с молекулой фермента за счет 8Н-груип последнего. Образовавшаяся связь богата энергией, но она непрочная и расщепляется иод влиянием неорганического фосфата, ири этом образуется 1,3-бисфосфоглицериновая кислота. [c.331]

Спектрополяриметрия позволяет выявить структурные изменения, происходящие в активном центре и в глобуле в целом. Выше уже было сказано об исследовании аспартатаминотрансферазы (см. стр. 379, а также [68, 86]). В ряде ферментов наблюдалось изменение степени а-спиральности, возникающее при взаимодействии фермента с субстратом, коферментом и другими лигандами (см. [68]). Подробное изучение ДОВ лактатдегидро-геназы и глицеральдегидфосфатдегидрогеназы показало, что [c.390]

Доменная организация характерна для многих белков. В этих белках, как правило, находится несколько структурных доменов, каждый из которых содержит до 200 аминокислотных остатков. Примером тому может быть белок глицеральдегидфосфатдегидрогеназа (ГАФД) (рис. 3.7). [c.34]

Две другие глицеральдегидфосфатдегидрогеназы найдены в листьях. Одна из них подобна только что описанной, отличаясь от нее только тем, что она специфична по отношению к НАДФ. Недавно этот фермент был обнаружен также в клещевине. Третий фермент также специфичен по отношению к НАДФ, но не требует присутствия фосфата он катализирует прямое превращение 3-фос- [c.124]

Глиоксалевая кислота 1—969, 137 Глиоксалин 2—215 Глиоксаль 1—970 Глиоксиловая кислота 1—137 Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа [c.559]

На участке фермента, в котором находится активный центр, всегда имеется строго определенная последовательность аминокислотных остатков. Например, глицеральдегидфосфатдегидрогеназы, выделенные из дрожжей и из мышц кролика, имеют в целом разный аминокислотный состав, но последовательность аминокислот в области активного центра на протяжении 18 остатков у них одинакова. Это явление характерно для высокоспецифичных ферментов. У менее специфичных ферментов в последовательности аминокислот активного центра наблюдаются небольшие вариации. [c.506]

К многоцентровым белкам относится гемоглобин. Его молекула состоит из четырех полипептидных цепей двух типов и четырех функционально активных остатков гема, содержащих железо. В глицеральдегидфосфатдегидрогеназе на активную нативную молекулу фермента приходится четыре идентичные полипептидные цепи и четыре центра для связывания субстрата и фермента. Для таких регуляторных многоцентровых ферментов зависимости скорости реакции от концентрации субстрата, ингибитора пли активатора не совпадают с зависимостями, рассмотренными выше. Скорость реакции в этих елучаях сильнее зависит от концентрации субстрата, ингибитора или активатора. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата для такого типа ферментов часто выражается 5-образной кривой. Молекулы, стехиометрически несходные с субстратом, могут выступать не только в ролн ингибиторов ферментативного катализа, но и в роли активаторов, поэтому их часто называют эффекторами. [c.525]

Фосфоглицериновый альдегид окисляется затем в фосфоглицериновую кислоту под действием фермента глицеральдегидфосфатдегидрогеназы. Высвобождающаяся при окислении фосфоглицеринового альдегида энергия используется глицеральдегидфосфатдегидрогеназой, которая катализирует эту реакцию и еще две другие. Одна из них— фосфорилирование фосфоглицериновой кислоты неорганическим фосфатом с образованием дифосфоглицериновой кислоты. Вторая — восстановление другого носителя метаболической энергии, который мы и рассмотрим сейчас кратко. [c.63]

Предполагают, что в скелетных мышцах гликолитическая система стимулируется ионами, связывающимися с якорным белком подложки — тропонином С, Первый этап сборки комплекса — это, по всей вероятности, посадка фосфофруктокиназы на якорный белок. Остов ядра комплекса, так называемое ядрышко , образуют в мышечной ткани, кроме фосфофруктокиназы, альдолаза и глицеральдегидфосфатдегидрогеназа. В состав ядра входят глюкозофосфатизомераза, пируваткиназа, лактатдегидрогеназа и фосфоглицераткиназа. Остальные компоненты комплекса (фосфоглицеромутаза, енолаза, триозофосфатизомераза, глицерол-З-фосфатдегидрогеназа) занимают, очевидно, положения на периферии комплекса (рис. 21). [c.85]

Рис. 3.6. Растворимость альдолазы из мышц кролика в растворе сульфата аммония при pH 7,0. Светлыми кружками обозначена растворимость чистого фермента lg (растворимости) =6,30—2,84Х (конц. соли). Черные кружки означают растворимость смеси ферментов из мышц кролика — альдолазы, пируваткиназы, глицеральдегидфосфатдегидрогеназы и лактатдегидрогеназы в соотношении 3 3 3 1. (Неопубликованные результаты автора.)

Хотя высаливание в значительной мере определяется гидрофобными взаимодействиями, другие параметры также влияют на растворимость белков. Так, растворимость может изменяться при изменении pH потеря заряда снижает полярность поверхности белка. Обычно самую высокую растворимость в солевых растворах белки имеют при pH 7, когда они содержат наибольшее число заряженных групп. С другой стороны, агрегация происходит легче вблизи изоэлектрической точки белка. Классический пример такой агрегации представляет одностадийная очистка глицеральдегидфосфатдегидрогеназы (КФ 1.2.1.12) из мышц кролика [27]. При pH 6 этот фермент растворим в 3,2 М сульфате аммония, но выпадает в осадок при pH 7,5 или выше, причем он может быть получен в кристаллическом виде даже из грубого экстракта. Его изоэлектрическая точка (по крайней мере при низкой концентрации соли) лежит при pH около 8,5. [c.65]

Рис. 3.17. Денатурация глицеральдегидфосфатдегидрогеназы дрожжей под действием различных спиртов. Фермент в концентрации 2 мг мл 1 инкубировали при 30 °С в течение 30 мин, охлаждали и удаляли осадок центрифугированием. В надосадочной жидкости определяли оставшуюся ферментативную активность. Обозначения / — метанол 2 —этанол 5 — пропан-2-ол 4 — пропан-1-ол 5 — бутан-1-ол 5 — пентан-1-ол. (Неопубликованные результаты автора.)

Характер связывающих центров для кофермента и субстрата на ферменте придает специфичность реакции. Эти связывающие центры находятся на специфических участках олигомерной формы фермента. Так, бычья глутаматдегндрогеназа (мол. масса 336 000) может диссоциировать на субъединицы (мол. масса 56 000), которые больше не обладают ферментативной активностью однако агрегатам с мол. массой 336 000 уже свойственна активность. Сходным образом глицеральдегидфосфатдегидрогеназа мышцы (мол. масса 140 000) может диссоциировать на ферментативно инертные субъединицы. Связывание специфического кофермента, по-видимому, способствует как поддержанию конформации, так и сохранению специфической субъединичной структуры некоторых дегидрогеназ. [c.465]

Смотреть страницы где упоминается термин Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа: [c.138] [c.101] [c.182] [c.568] [c.569] [c.569] [c.575] [c.138] [c.124] [c.113] [c.114] [c.77] [c.179] [c.181] [c.183] [c.186] [c.106] [c.563] [c.571] [c.573]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.138 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.138 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.280 , c.289 , c.328 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.0 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Мышечные ткани (2001) -- [ c.207 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология