Регуляция биосинтеза пиримидинов

Рис. 14.10. Регуляция биосинтеза пиримидинов

РЕГУЛЯЦИЯ БИОСИНТЕЗА ПИРИМИДИНОВ И ПУРИНОВ [c.472]

Регуляция биосинтеза пиримидинов [c.28]

Регуляция биосинтеза пиримидинов у Е. соИ [c.24]

Некоторые бактерии (особенно прихотливые или мутанты с наследственными дефектами) могут расти только в среде, дополненной определенными компонентами, которые сами микроорганизмы синтезировать не могут. Эти компоненты известны как ростовые факторы, к ним относят — витамины, пурины и пиримидины (пути биосинтеза указанных соединений рассмотрены в теме 10 Витамины и теме 14 Метаболизм нуклеотидов и нуклеозидов, их производных и флавинов ). Факторы роста не используются в качестве пластического или энергетического материала, но обеспечивают регуляцию метаболизма. [c.449]

Мутанты, конститутивно образующие анаболические ферменты. Эти мутанты, а также мутанты с нарушениями тонкой регуляции процессов биосинтеза могут быть выделены с помощью антиметаболитов. Многие антиметаболиты (разд. 6.6), будучи структурными аналогами нормальных конечных продуктов биосинтеза (аминокислот, пиримидинов и т.п.), оказывают бактериостатическое действие. Имитируя конечный продукт, они, с одной стороны, нарушают синтез нормальных метаболитов, а с другой-включаются в белки или нуклеиновые кислоты, в результате чего образуются макромолекулы, неспособные выполнять нормальные функции. Ингибирование таким ложным конечным продуктом приводит к остановке роста. Если на агаризованную среду с антиметаболитом высеять популяцию дикого типа (10 -10 клеток), то способность к росту и образованию колоний проявят только отдельные устойчивые мутанты. [c.498]

Попутно следует отметить, что в некоторых тканях, например в селезенке млекопитающих, существует другая форма карбамоилфосфатсинтетазы, называемая КФС-П. Она участвует только в биосинтезе пиримидинов, так как эти ткани неспособны к синтезу мочевины. Интересно, что КФС-П не активируется Л -ацетилглутаматом такая активация,- по-видимому, выработалась в процессе отбора специально для регуляции поступления азота глутаминовой кислоты в цикл мочевины, например в печени амфибий или млекопитающих. [c.181]

Аллостерическая регуляция предполагает наличие у молекулы фермента двух сайтов — каталитического и регуляторного. Под действием эффектора — небольшой молекулы, обратимо нековалентно связывающейся с регуляторным сайтом фермента, происходит конформационное изменение его каталитического сайта (рис. 153). Примером может служить аспартаткарбомоилтрансфе-раза из Е. соИ, для которой ЦТФ (конечный продукт биосинтеза пиримидинов) — негативный эффектор, а АТФ — позитивный эффектор. Эффекторы изменяют но не максимальную скорость реакции (рис. 154). [c.232]

Регуляция синтеза пиримидиновых нуклеотидов карбамоилфосфатсинтетаза ингибируется УТФ и пуриновыми нуклеотидами карбамоилфосфатсинтетаза активируется фосфорибозилпирофосфатом аспартаттранскарбамоилаза ингибируется ЦТФ. Скорость биосинтеза пиримидинов коррелирует со скоростью биосинтеза пуринов, что свидетельствует о координации биосинтеза нуклеотидов в клетках. [c.289]

Более прямые способы регуляции по типу обратной связи" наблюдаются в случае ферментов, активность которых меняется не в результате модификаций, катализируемых другим ферментами, а при прямом взаимодействии их с низкомолекулярными конечными продуктами реакции. Ингибирование по типу обратной связи хорошо известно для многих метаболических реакций у бактерий, особенно это относится к биосинтезу азотистых соединений. Первую реакцию в цепи биосинтеза пиримидинов катализирует аспартат — карбамоилтрансфераза (КФ 2.1.3.2). Этот фермент из Е. соИ ингибируется по механизму обратной связи с помощью СТР и активируется АТР. Нативный фермент состоит из шести идентичных регуляторных субъединиц, сгруппированных в три димера, и шести идентичных каталитических субъединиц в виде двух тримеров. В молекуле фермента каталитические тримеры связаны вместе с помощью регуляторных субъединиц. [c.123]

Скорость биосинтеза пиримидинов коррелирует со скоростью биосинтеза пуринов, что указывает на координированный контроль синтеза нуклеотидов обоих типов. ФРПФ-синтетаза—фермент, катализирующий образование предшественника обоих путей биосинтеза,—ингибируется по принципу обратной связи как пуриновыми, так и пиримидиновыми нуклеотидами. Карбамоилфосфатсинтаза также подвержена ингибированию по принципу обратной связи нуклеотидами обоих типов, а ФРПФ активирует этот фермент. Таким образом, на нескольких этапах биосинтеза пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов осуществляется перекрестная регуляция. [c.28]

Главную роль в биологической регуляции играют мультилигандные взаимодействия с макромолекулой. Примером может служить ингибирование по типу обратной связи, посредством которого продукт биосинтетического процесса взаимодействует с первым ферментом цикла и изменяет его активность (путь биосинтеза пиримидина, в котором первым ферментом является АКТаза). [c.119]

Репрессия под действием конечных продуктов характерна для процессов биосинтеза (анаболизма) аминокислот, витаминов, пуринов и пиримидинов индукция же, как правило, имеет место при распаде (катаболизме) источников углерода и энергии Совершенно очевидно, что регуляция необходима для обеспечения экономичности работы белоксинтезирующей системы. Синтез ферментов любого метаболического пути включается или выключается в зависимости от того, сколь велика в данный момент потребность клетки в этом пути. Зачем синтезировать белки, если они не нужны Особенно ярким примером того, как с помощью индукции и репрессии обеспечивается строгий контроль над синтезом определенной группы белков, может служить регуляция образования ферментов, катализирующих распад миндальной кислоты (точнее ее солей — манделатов) у Pseudomonas. Ниже приведена предполагаемая последовательность реакций распада. [c.536]