Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Система белоксинтезирующая

Таблица 14.1. Состав белоксинтезирующей системы у про- и эукариот в разные стадии синтеза белка Таблица 14.1. Состав белоксинтезирующей системы у про- и эукариот в <a href="/info/1357854">разные стадии</a> синтеза белка

    Интересно, что белоксинтезирующие системы хлоропластов, митохондрий н цитоплазмы сильно отличаются. Это проявляется уже в том, что для цитоплазмы характерны 808-рибосомы, а для хлоропластов и митохондрий — 705-рибосомы. Можно избирательно заблокировать синтез белка в цитоплазме с помощью циклогексимида, взаимодействующего с 805-рибосома-ми, и в хлоропластах и митохондриях с помощью хлорамфеникола, который связывается 705-рибосома-ми. Применение этих ингибиторов белкового синтеза позволило установить места образования белков, относящихся к различным группам. [c.71]

    Смысл затраты такого большого избытка энергии представляет собой одну из загадок и интереснейших проблем молекулярной биологии. Избыток энергии, диссипируемый в теплоту и не используемый для совершения какой бы то ни было накапливаемой полезной работы (в виде химических связей или н беспорядочного расположения остатков), должен играть какую-то важную роль в функционировании белоксинтезирующей системы. Довольно очевидно, что, во всяком случае, этот избыток энергии необходим для обеспечения высоких скоростей и высокой надежности синтеза белка. [c.61]

    Дальнейшие исследования были направлены на поиск других компонентов белоксинтезирующей системы. [c.513]

    Рассмотрим более подробно структуру и функцию главных компонентов белоксинтезирующей системы. [c.513]

    Хлоропласты содержат также другие компоненты белоксинтезирующей системы. Так, они содержат ферменты, активирующие аминокислоты [4], транспортную РНК, ДНК и РНК- [c.28]

    В семенах хлопчатника, по-видимому, масло откладывается в субклеточных частицах, содержащих также белок. Предполагают, что белок этих липидно-белковых частиц может содержать ферменты, необходимые для синтеза жиров [82]. Таким образом, здесь наблюдается интересная параллель с тем, что имеет место в белковых телах эндосперма пшеницы, в которых также имеется белоксинтезирующая система. [c.473]

    Когда при транскрипции РНК в качестве матрицы используется только одна цепь ДНК, складывается впечатление, что в процессе копирования одной цепи вторая — остается неактивной. Однако это не так. Показано, что синтезированная РНК в присутствии нативной ДНК стимулирует биосинтез белка в белоксинтезирующей системе, тогда как РНК, транскрибированная с денатурированной ДНК, подобного эффекта не дает. Отсюда следует, что нативная структура ДНК имеет решающее значение для синтеза биологически активной РНК. [c.39]

    Неоднозначность кода — способность триплета кодировать более чем одну аминокислоту. Например, поли-У в бесклеточной белоксинтезирующей системе направляет [c.61]

Рис. 7.7. Строение хлоропласта. Для упрощения рисунка система мембран несколько сокращена по своим размерам С — белоксинтезирующий аппарат, подобный прокариотическому). Рис. 7.7. <a href="/info/1281925">Строение хлоропласта</a>. Для упрощения рисунка <a href="/info/1405147">система мембран</a> несколько сокращена по своим размерам С — <a href="/info/1277286">белоксинтезирующий аппарат</a>, подобный прокариотическому).

    Для протекания обоих процессов у эукариот необходимы специальные органеллы, а именно митохондрии — для дыхания и хлоропласты — для фотосинтеза митохондрии и хлоропласты сходны с прокариотическими организмами тем, что обладают кольцевой ДНК и прокариотическим типом белоксинтезирующей системы. [c.345]

    Система для синтеза белков, т. е. полипептидных цепей со строго определенной первичной структурой, включает в себя порядка 200 макромолекул. Среди них вьщеляют молекулы, участвующие в активации аминокислот и переносе их на рибосомы (около 100), другие входят в состав рибосом (около 60), а в процессах, происходящих на рибосоме, принимает участие около 10 макромолекул. Различают цитоплазматические, митохондриальные и пластидные белоксинтезирующие системы все они имеют сходную структурно-биохимическую организацию. [c.367]

    Белоксинтезирующаяся система Е. соИ включает 15 000 рибосом, которые составляют одну четвертую часть общей массы клетки. Выяснение устройства и механизма функционирования этих маленьких молекулярных машин, которые под электронным микроскопом имеюг вид всего лишь неясных точек, является одним из основных направлений исследований современной молекулярной биологии [88]. [c.227]

    Мутации, в результате которых происходит делеция или вставка одного или нескольких нуклеотидов, называют мутациями со сдвигом рамки. Представим себе РНК, транскрибируемую с ДНК, в которой Произошла делеция или вставка. Информационная РНК считывается белоксинтезирующей системой с некоторой начальной точ1Ки. При считывании кодонов, каждый из которых содержит по три основания, аминокислоты включаются в белок в порядке расположения соответствующих кодонов. Если же в ДНК, а следовательно, и в мРНК, встречается делеция или вставка, то все последующие кодоны будут считываться неправильно, так как рамка считывания окажется сдвинутой вперед или назад на один или два нуклеотида ). В результате будет синтезироватся белок, мало похожий на белок, синтезируемый в [c.247]

    На 5 -конце многих молекул мРНК имеются длинные последова тельности, не транслируемые рибосомной белоксинтезирующей системой. Опишите опыт, при помощи которого вы можете обнаружить начало информации в молекуле мРНК, считая, что располагаете чистым препаратом индивидуальной мРНК- [c.307]

    Клетки имеют максимальную длину в логарифмической фазе роста. У быстрорастущих клеток хорошо выражен рибосомаль-ный белоксинтезирующий аппарат, а у медленно растущих, но интенсивно синтезирующих лизин — мембранная система. У клеток, интенсивно синтезирующих лизин, большую активность проявляют и ферменты цикла Кребса, многие из которых связаны с мембранами. [c.159]

    Биосинтез белков. Биологический код. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Функционирование рибосом и последовательность реакций при синтезе полипептидной цепи. Адапторная функция тРНК, роль иРНК. [c.328]

    Код, данный на рис. 3, является универсальным для белоксинтези-рующих систем бактерий и цитоплазмы всех эукариот, включая животных, грибы и высшие растения. Однако в живой природе имеются также и исключения. По крайней мере белоксинтезирующие системы митохондрий животных (млекопитающих) и грибов обнаруживают ряд отклонений от этого универсального кода. Так, в митохондриях изученных эукариотических организмов триптофан кодируется как UGG, так и UGA соответственно, UGA не является терминирующим кодоном. В митохондриях млекопитающих (человека) кодоны AGA и AGG — терминирующие и не кодируют аргинин. В митохондриях дрожжей вся кодоновая семья UU, U , UA и UG кодирует треонин, а не лейцин (хотя в митохондриях другого гриба, Neurospora, они кодируют лейцин, в соответствии с универсальным кодом). [c.16]

    Так как ложное кодирование очень сильно зависит от целого ряда как внешних, так и структурных факторов, то очевидно, что в бесклеточных системах его уровень может варьировать в чрезвычайно широких пределах. Поэтому важно оценить, каков естественный уровень ложного кодирования в нормальных живых клетках, не подвергаемых тем или иным экстремальным воздействиям и не содержащих мутационных нарушений белоксинтезирующего аппарата. Однако оценить это нелегко по ряду причин. Во-первых, на стадиях, предшествующих связыванию аминоацил-тРНК, тоже возможны ошибки, например, ложное ацилиро-вание тРНК оно будет завышать оцениваемый уровень ложного кодирования. Во-вторых, на стадиях после связывания аминоацил-тРНК и включения ложной аминокислоты в пептидную цепь возможна элиминация ложного продукта — либо путем аборта растущего пептида, либо путем переваривания окончательного неправильного белкового продукта. В-третьих, если готовый неправильный продукт обладает другими свойствами, чем правильный, то он может не встраиваться в те структуры, в которых мы его ищем, или не выделяться теми процедурами, которые мы используем для данного белка. Два последних обстоятельства будут занижать оцениваемый уровень ложного кодирования, и могут занижать его сильно. [c.172]

    Имеется целый рад белковых токсинов бактериального и растительного происхождения, которые являются мощными ингибиторами эукариотической (животной) белоксинтезирующей системы. Эти токсины блокируют элонгационную фазу трансляции. Все они обладают каталитическим (энзиматическим) механизмом действия. Мишенью их действия оказалась стадия транслокации элонгационного цикла эукариотической рибосомы. Наиболее изученным примером является дифтерийный токсин. [c.214]


    Направление считывания мРНК — считывание генетического текста в процессе биосинтеза полипептидной цепи белка, начиная с 5 -конца полинуклеотидной цепи и кончая З -концом. Например, если в качестве матричной РНК в бесклеточной белоксинтезирующей системе используется гексануклеотид, А—А—А—У—У—У, то ос-новнмм продуктом реакции является дипептид Лиз—Фе. А когда в качестве мРНК используются полинуклеотиды со структурой А—А—А......А—А—Ц, то среди продуктов обнаруживаются олигопептиды со структурой Лиз—Лиз—Лиз.....Лиз—Асп [c.61]

    Искусственные химерные токсины. Таким образом, разнообразные белковые токсины бактериального и растительного происхождения используют один и тот же принцип цитотоксического действия, основанный на двухсубъединичном (или двухдоменном) строении белка одна субъединица (или фрагмент) взаимодействует с мембраной и ответственна за трансмембранный транспорт, а другая освобождается внутрь клетки и проявляет так энзиматическую активность, приводящую к ингибирующей модификации компонента белоксинтезирующей системы. Можно воспользоваться этим принципом живой природы для того, чтобы доставлять внутрь клетки любой энзиматический белок, искусственно сшив (конъюгировав) его с другим подходящим белком, способным взаимодействовать с мембраной. [c.218]

    В ряде лабораторий (в частности, в лаборатории С. Бреннера) были получены данные о возможности существования в клетках в соединении с рибосомами короткоживущей РНК, названной информационной (иРНК). Сейчас она обозначается как матричная РНК (мРНК), потому что ее роль заключается в переносе информации от ДНК в ядре (где она синтезируется под действием ДНК-зависимой РНК-полимеразы) до цитоплазмы, где она соединяется с рибосомами и служит матрицей, на которой осуществляется синтез белка. Эта блестящая гипотеза затем экспериментально бьша доказана в лаборатории М. Ниренберга. При изучении влияния различных фракций клеточной РНК на способность рибосом, выделенных из Е. oli, к синтезу белка было установлено, что некоторые из них стимулировали включение С-аминокислот в синтезируемый полипептид. Добавление синтетического полинуклеотида, в частности полиуридиловой кислоты (поли-У), в белоксинтезирующую систему приводило к включению в синтезирующуюся белковую молекулу единственной аминокислоты -фенилаланина. Поли-У вызывал синтез в бесклеточной системе необычного полипептида полифенилаланина. Таким образом, искусственно синтезированный полирибонуклеотид, добавленный к препаратам рибосом, включавшим известные к тому времени факторы белкового синтеза и источники энергии, вызывал синтез определенного, запрограммированного полипептида. [c.519]

    В выяснении полного генетического кодового словаря выдающуюся роль сыграли разработанные Г. Хорана подходы к синтезу полирибонуклеотидов (искусственных мРНК) с определенными повторяющимися триплетными последовательностями (кополимеры). Их потом использовали в качестве матрицы в белоксинтезирующей системе. Образованные при этом полипептиды содержали равные количества аминокислот в полном соответствии с матрицей кополимера. [c.521]

    Рибосомы в прокариотической клетке (числом порядка Ю на клетку) состоят приблизительно из 30% белка и 70% РНК, что в расчете на всю клетку составляет до 40% белка и 90% РНК "Мягкий" лизис растущих клеток сопровождается выделением почти всех рибосом в виде полирибосомомембранных агрегатов, содержащих все компоненты белоксинтезирующей системы Полирибосомы представляют собой цепочки, состоящие из 70S рибосомных мономеров с диаметром порядка 0,02 мкм, присоединенных к мРНК При низких концентрациях ионов магния — меньше 10 М 70S рибосомы диссоциируют на 30S и 50S субъединицы Размер первых приблизительно 0,007 — 0,016 мкм, молекулярная масса 800 кДа Каждая 30S субъединица включает одну молекулу 16S РНК с ММ около 500 кДа и 21 молекулу разных белков, 50S субъединица размером 0,014 — 0,016 мкм имеет ММ 1,8 10 кДа и содержит [c.103]

    Определить порядок оснований в триплете — задача нелегкая. Один из подходов заключается в следующем [61]. В качестве затравки для полипуклеотидфосфорилазы используют динуклеотид фАфУ, а в качестве субстрата — УДФ. Полученный полимер фАфУфУфУ...фУфУ содержит на одном конце цепи триплет АУУ. 13 белоксинтезирующей бесклеточной системе этот полимер образует продукт, состоящий преимущественно из фенилаланина с небольшой примесью тирозина. Следовательно, тирозин кодируется триплетом АУУ в указанной последовательности. Точно таким же путем можно показать, что триплетом для цистеина является последовательность ГГУ. [c.275]

    S-PHK используют для образования полилизина в белоксинтезирующей системе, содержащей лизин, меченный тритием, и поли-А в качестве источника информации. После определенного периода инкубации экстрагируют фенолом s-PHK с прикрепленным к ней полилизином и обрабатывают этот комплекс рибонуклеазой. Выделенный лизиновый полипептид содержит некоторое количество меченого аденозина, который может быть отщеплен с помощью щелочи [81]. [c.279]

    Универсальность кода. Было показано, что почти все 64 триплета при их испытании в бесклеточных системах несут какую-то смысловую нагрузку. Это делает естественным предположение, согласно которому какие-то черты генетического кода носят универсальный характер. Более того, гетерологич-ные бесклеточные системы (т. е. системы, содержащие рибосомы из организма одного вида, а транспортные РНК и активирующие ферменты — из организма другого вида) способны синтезировать полипептиды так же эффективно, как и соответствующие гомологичные системы, что опять-таки свидетельствует об универсальности кода. Имеются также косвенные данные, говорящие о том, что смысл данного кодона сохраняется неизменным для разных систем. Наконец,, было показано, что белоксинтезирующая система из Е. olt способна транслировать информацию, содержащуюся в РНК из вируса растений. Данные, полученные в опытах на Е. oli и других бактериях, на вирусах, дролоках, проростках растений, ретикулоцитах кролика, печени крысы, гемоглобине человека и т. д., убедительно подтверждают предполо- [c.499]

    Репрессия под действием конечных продуктов характерна для процессов биосинтеза (анаболизма) аминокислот, витаминов, пуринов и пиримидинов индукция же, как правило, имеет место при распаде (катаболизме) источников углерода и энергии Совершенно очевидно, что регуляция необходима для обеспечения экономичности работы белоксинтезирующей системы. Синтез ферментов любого метаболического пути включается или выключается в зависимости от того, сколь велика в данный момент потребность клетки в этом пути. Зачем синтезировать белки, если они не нужны Особенно ярким примером того, как с помощью индукции и репрессии обеспечивается строгий контроль над синтезом определенной группы белков, может служить регуляция образования ферментов, катализирующих распад миндальной кислоты (точнее ее солей — манделатов) у Pseudomonas. Ниже приведена предполагаемая последовательность реакций распада. [c.536]

    Белоксинтезирующая система клетки должна иметь 1) матрицу — мРНК, на которой записана информация о последовательности аминокислотных остатков в синтезируемой полипептидной цепи  [c.314]

    Ф. Крик с сотрудниками показали, что кодирование аминокислотной последовательности в белках осуществляется с помощью специфических троек нуклеотидов, содержащихся в цепи нуклеиновой кислоты. Иначе говоря, код, определяющий природу каждой аминокислоты в молекуле белка, является триплетным. Таким образом, под кодом или кодоном понимают определенный структурный участок цепи нуклеиновой кислоты, который специфически определяет включение строго определенной аминокислоты. Эти участки (кодоны) состоят из трех определенным образом сочетаюпщхся друг с другом нуклеотидов. Экспериментальные доказательства по расшифровке природы кода впервые доложены в 1961 г. на V Международном биохимическом конгрессе в Москве М. Ниренбергом (США). Были проведены опыты с бес-клеточными белоксинтезирующими системами. Эти системы содержат рибосомы, т-РНК, полную смесь аминокислот, все необходимые ферменты, энергетические добавки (АТФ и АТФ-генерирую- [c.286]

    Как видно из фиг. 218, все такие цепочки содержали только А, и лишь на З -конце каждой из них находился остаток Ц. Другими словами, средняя цепочка длиной в 21 нуклеотид содержала последовательность из шести кодонов ААА и заканчивалась кодоном ААЦ. Эти цепочки были использованы в качестве искусственных мРНК в бесклеточной белоксинтезирующей системе. Как и следовало ожидать на основании кода (табл. 27), в котором ААА и ААЦ определяют соответственно лизин и аспарагин, в системе синтезировались полипептиды, содержащие эти две аминокислоты, причем лизин встречался гораздо чаще. [c.444]

    Свойства генетического кода были исследованы впервые Ф. Криком и его сотрудниками, которые изучали белоксинтезирующие системы на мутантах бактериофага Т4. Ими было показано, что генетический код триплетен (т. е. одну аминокислоту кодирует триплет нуклеотидов). Затем последовали эксперименты, в ходе которых были разработаны методы определения состава кодонов (М. Ниренберг и И. Маттеи, 1961 г.). Так было выяснено, что триплет нуклеотидов УУУ (У — урацил) кодирует аминокислоту фенилаланин, а триплет ЦЦЦ (Ц — цитозин) — пролин. [c.365]


Смотреть страницы где упоминается термин Система белоксинтезирующая: [c.218]    [c.248]    [c.513]    [c.513]    [c.523]    [c.710]    [c.933]    [c.214]    [c.273]    [c.277]    [c.73]    [c.127]    [c.472]    [c.226]    [c.226]    [c.41]    [c.371]   
Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.512 , c.513 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте