Механизмы аллостерических взаимодействий и кооперативность

Б. Механизмы аллостерических взаимодействий и кооперативности [c.254]

Ферменты часто проявляют ингибирующее или активирующее влияние в присутствии физиологических концентраций метаболитов, которые являются предшественниками или продуктами метаболического пути, включающего данный фермент. Регулирование ферментативной активности по такому механизму обеспечивает поддержание концентраций метаболитов на физиологическом уровне. Такой контроль ферментативной активности может осуществляться изменениями конформации фермента, вызываемыми активаторами, ингибиторами или субстратами, и часто включает взаимодействия между субъединицами фермента. Особенно важными аспектами этой проблемы являются 1) кооперативная природа таких взаимодействий и 2) контроль ферментативной активности посредством связывания молекулы с центром, отличающимся от активного центра. Изменения ферментативной активности, которые попадают в эту категорию, часто называют аллостерическими эффектами, однако использование этого термина, к сожалению, не ограничивается этим единственным смыслом. [c.250]

Перевод фермента, состоящего из 1684 аминокислотных остатков, в активное состояние за счет фосфорилирования одной пары остатков серина является ярким примером кооперативных взаимодействий в белке. Рентгеноструктурный анализ различных форм фосфорилазы — неактивной Г-формы и активной 7 -формы, позволили выяснить механизмы процесса аллостерической активации. Ядро каждой из субъединиц состоит из -складок, окруженных а-спиральными участками. Па каждой из субъединиц расположены каталитический центр, остаток фосфат-серина, а также участки белка, связывающие активатор АМФ и ингибитор глюкозо-6-фосфат. [c.260]

Следует особо подчеркнуть, что само по себе изменение эффективности процесса переноса электрона при замене путем точечной мутации одной аминокислоты на другую не всегда говорит о непосредственном участии данного аминокислотного остатка в механизме изучаемой реакции. Обнаруживаемая при этом корреляция может иметь и опосредованный характер в силу изменения общих структурных особенностей белков РЦ при их модификации. Уместно провести в этих случаях аналогию с аллостерическим эффектом ингибирования ферментов, который достигается вследствие взаимодействия ингибитора с белковой глобулой в месте, удаленном от активного центра. Причина этого состоит в кооперативных свойствах белка, в результате чего локальные структурные изменения могут распространяться по всей глобуле, влияя на функциональные свойства белка. [c.338]

Рассмотрение тонкого механизма ферментативного катализа позволяет понять специфику действия ферментов, отличающую их от катализаторов неорганического происхождения. Уникальная структура и взаимодействие каталитического, субстратного и аллостерического центров фермента обеспечивает кооперативное осуществление многостадийных процессов. Именно упорядоченность реакций в пространстве и времени, их кооперативный характер отличают действие биокатализаторов, обеспечивая высокую специфичность и скорость процесса в целом. [c.105]

Механизм с участием гемоглобина обеспечивает обменное поглощение О2 и СО2. Изотермы адсорбции кислорода приведены на рис. 5.20. Характерная 8-образная кривая поглощения кислорода гемоглобином объясняется сложным механизмом внутриклеточного обмена, в котором участвует гемопротеин, называемый миоглобином. Миогло-бин связывает кислород Р-цепи гемоглобина (при протекании крови по капиллярным кровеносным сосудам), аккумулирует его и переносит в митохондрии. Поэтому поведение кривых на рис. 5.20 отражает взаимодействия гема, связанные с кооперативным и аллостерическим эффектами. [c.175]

Взаимодействие с продуктами и другими эффекторами, отличными от субстратов. Ферменты, активность которых регулируется по этому механизму, должны иметь различающиеся по природе активные центры каталитический (для взаимодействия с субстратом) и регуляторный (для взаимодействия с эффектором). Эти центры обычно размещены на разных субъединицах фермента (или в общем случае — аллостерического белха), причем связывание эффектора с регуляторным центром влияет на конформацию каталитического центра и изменяет сродство к субстрату, которое, как правило, снижается (гетеротропная кооперативность). При этом возможны разные обстоятельства [c.96]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология