РНК-полимераза oli состоит субъединиц

В отличие от ДНК-полимеразы РНК-полимераза состоит из субъединиц. [c.153]

Фермент РНК-полимераза состоит из субъединиц [c.607]

Оказывается, новосинтезированные цепи ДНК всегда содержат на 5 -конце несколько рибонуклеотидов. Иными словами, сннтеэ ДНК начинается с синтеза РНК- РНК-затравку для синтеза ДНК образует специальный фермент, называемый ДНК-праймазой (от англ. праймер — затравка). Праймаза может быть отдельны. 1 ферментом, как у бактерий, илн входить в качестве субъединицы в ДНК-полимеразу (как у ДНК-полимеразы а животных). В любом случае праймаза — это фермент, отличный от РНК-полимераз, синтезирующих разнообразные клеточные РНК и тоже способных инициировать синтез новых полинуклеотидных цепей (см. гл. VII). Почему же в таком случае для инициации цепей ДНК используются рибонуклеотиды Возможное объяснение состоит в том, что в ходе эволюции прай.чазы произошли из РНК-полимераз. Но есть и другое, функциональное, объяснение. Поскольку требования инициа- [c.51]

В ядрах эукариот обнаружены три специализированные формы РНК-полимеразы. РНК-полимераза I (или А по другой, номенклатуре) осуществляет в ядрышке синтез 18 S и 23 S рРНК- РНК-полимераза II (или В) — синтез информационных РНК- РНК-полимераза III (или С) — синтез тРНК и некоторых других низкомолекулярных РНК- РНК-полимеразы эукариот нечувствительны к ингибиторам бактериальных РНК-полимераз — рифампицину и стреп-толидигину. Специфическим ингибитором РНК-полимеразы II является токсин бледной поганки а-аманитин. Каждая форма РНК-полимеразы состоит из двух больших субъединиц с кД [c.136]

ДНК-полимераза у, по-видимому, состоит из нескольких идентичных субъединиц с молекулярной массой около 50 кД. Это митохондриальный фермент, который осуществляет синтез ДНК митохондрий. Сходный фермент обнаружен в хлоропластах растений. [c.51]

ДН К-полимераза o имеет молекулярную массу около 150 кД и состоит из двух неидентичных субъединиц. Этот фермент обладает сопряженной З -экзонуклеазной активностью. Его роль в синтезе ДНК не ясна. [c.51]

Необычайный интерес в последние годы вызвали РНК-содержащие онкогенные вирусы. Большинство исследователей, занимающиеся биохимической генетикой и функциями нуклеиновых кислот, считали, что ДНК образуется только за счет репликации других молекул ДНК- Если транскрибирование РНК с ДНК может протекать свободно, то обратный процесс, а именно образование ДНК на РНК-матрице, считался маловероятным. Большой неожиданностью поэтому оказалось обнаружение во многих онкогенных РНК-содержащих вирусах, и в том числе в вирусах, вызывающих у животных лейкоз, РНК-зави-симой ДНК-полимеразы (т.е. обратной транскриптазы). Этот фермент обнаруживается в зрелых вирусных частицах. Наиболее тщательно очищенный фермент вирусов миелобластоза птиц состоит из двух белковых субъединиц, имеющих мол. вес ПО ООО и 70 000, и содержит два атома связанного Zn +. Для функционирования фермента необходима короткая затравка и матричная цепь РНК. При этом сначала получается гибрид ДНК—РНК, из которого затем (вероятно, после гидролитического расщепления цепи РНК под действием РНКазы Н, разд. Д, 5, в) получается двухцепочечная ДНК. Таким образом, заражение РНК-содержащими вирусами сопровождается образованием [c.288]

При малых ионных силах РНК-полимераза — димер с м. м. около 10 и константой седиментации 23 S. При ионных силах, больших 0,1 М, фермент обратимо распадается на два мономера 13 S. Мономер 13 S состоит из четырех субъединиц (м. м. 15 000), (165000), двух а (по 40 000) и а-фактора (80000). Сложное строение полимеразы связано с многообразием функций этого фермента. [c.266]

Мономерный фермент 13 5 в свою очередь состоит из субъединиц двух больших субъединиц и (м.в. 150 000 и 165 000 соответственно), двух одинаковых меньших субъединиц а (м.в. каждой около 40 000), и так называемого ст-фактора (м.в. 80 000). Таким образом, РНК-полимераза 13 5 может быть символически представлена в виде T0 2 [36]. [c.565]

Он состоит из собственно полимеразы (субъединица а) и ряда других субъединиц. [c.903]

По-видимому, РНК Полимераза способна правильно присоединяться к промотору только в форме полного голофермента. Она состоит из субъединиц а, Р, (3 а и со. В отсутствие легко отделяющегося фактора сигма (а) фермент обладает полной каталитической активностью, но не способен связываться со специфическим участком ДНК-промотором. Этот фактор транскрипции (сигма) играет, вероятно, важную роль при специфическом присоединении полимеразы к ДНК. [c.481]

У бактерий молекула РНК-поли.меразы состоит из двух ко.мпонен-тов минимальной РНК-поли.меразы, или кор -фер.мента (от англ. ore — сердцевина), содержащего все каталитические центры, участвующие в синтезе РНК, и а-субъединицы, необходимой для правильного присоединения фермента к промотору и отделяющейся от РНК-полимеразы после начала синтеза РНК. Мини.мальная РНК-полимераза состоит из четырех субъединиц двух идентичных а-субъ-единиц и неидентичных - и -субъединиц. В - и -субъединицах имеется по одному ато.му Zn. У Е. oli а-субъединица состоит из 329 аминокислотных остатков (уИ .=36,51 кД), — из 1342 (150,62 кДа), a — из 1407 (155,16 кДа). Размеры этих субъединиц у других бактерий примерно такие же. Сильно вытянутые - и -субъединицы имеют длину около 24,0 нм (что соответствует 70 п. н. в ДНК) и ширину примерно 40 нм. Эти субъединицы контактируют с ДНК в комплексе РНК-полимеразы с промотором и несут в себе каталитические центры. [c.135]

Белки, имеющие четвертичную структуру, часто называют олигомерными. Различают гомомерные и гетеромерные белки. К гомомерным относятся белки, у которых все субъединицы имеют одинаковое строение. В качестве примера можно привести белок каталазу, состоящую из четырех абсолютно равноценных субъединиц. У гетеромерных белков отдельные субъединицы не только отличаются по строению, но и могут выполнять различные функции. Например, белок РНК-полимераза состоит из пяти субъединиц различного строения и с неодинаковыми функциями. [c.40]

Недавно было обнаружено, что молекулы РНК-полимеразы узнают стартовые точки с помощью специального белкового компонента. В течение нескольких лет после открытия РНК-полимеразы не удавалось получить препарата РНК-полимеразы с высокой степенью чистоты. Наконец в 1968 г. удалось получить такие препараты РНК-полимеразы Е. oli, что дало возможность исследовать структуру фермента. Эти исследования показали, что молекула РНК-полимеразы состоит из трех разных типов полипептидных субъединиц а, Р но. Частичный агрегат а-и Р-полипептидов отвечает за рост цепи РНК, тогда как наличие в агрегате ff-полипептида необходимо только для инициации транскрипции на интактных двухспиральных ДНК-матрицах. [c.404]

Особые РНК-полимеразы обеспечивают транскрипцию клеточных органелл эукариот — хлоропластов и митохондрий. В составе хлоропластной ДНК обнаружены гены, гомологичные генам, кодирующим а-, - и -субъединицы РНК-полимеразы Е. oli. Это, а также сходство нуклеотидной последовательности промоторов бактерий и хлоропластов свидетельствует о том, что РНК-полимераза хлоропластов должна быть сходна с РНК-полимеразой бактерий. РНК-полимеразы митохондрий состоят, по-видимому, всего из одной субъединицы, подобно РНК-полимеразам, кодируемым некоторыми бактериофагами, такими, как ТЗ и Т7. РНК-полимераза митохондрий дрожжей сходна с РНК-полнмеразами этих фагов по аминокислотной последовательности. Ген, кодирующий митохондриальную РНК-полимеразу, располагается в ядре. [c.136]

Фаг кодирует одну субъединицу ДНК-полимеразы. Вторую субъединицу представляет белок бактерии-хозя-ина - тиоредоксин. Этот белок состоит из полипептида с мол. массой 12000 дальтон и используется как кофер-мент в окислительно-восстановительной реакции при восстановлении рибонуклеотидов, Его функция в качестве партнера ДНК-полимеразы фага Т7 загадочна по-видимому, она отличается от той, которую он вьшолняет в бактерии-хозяине. [c.429]

Особенность участков генов 5S РНК и тРНК, узнаваемых фак4 торами транскрипции и РНК-полимеразой и обеспечивающих инициацию транскрипции, состоит в том, что они локализованы непосредственно в транскрибируемом районе (или районах) гена. Так, район внутри генов 5S РНК лягушки, кодирующий нуклеотиды с 55-го по 80-й, необходим для инициации транскрипции (рис. 114). Размеры транскрипционного комплекса, включающего субъединицы полимеразы, достаточно велики, чтобы взаимодействовать с внутренними районами небольшого по размерам гена и одновременно инициировать транскрипцию. Сигналом терминации транскрипции служит последовательность из нескольких следующих друг за другом тимидиловых нуклеотидов. Роль спейсера в транскрипции, по крайней мере в опытах in vitro, пока не была обнаружена. Новообразованная 5S РНК, по-видимому, не подвергается модификации и процессингу. [c.210]

В клетках эукариотических организмов обнаружены четыре ДНК-полимеразы а, р, V и 6. ДН К-полимераза а считается основным ферментом ядерной репликации. Содержание этого фермента заметно возрастает во время S-фазы клеточного цикла, когда происходит активный синтез ДНК- Только эта ДНК-полимераза подавляется афидиколином — ингибитором синтеза ДНК эукариот. Фермент состоит из нескольких субъединиц разного размера. Например, у дрозофилы молекулярные массы субъединиц составляют 148, 58, 46 и 42 кД. Полимеразная активность присуща самой большой из субъединиц. Молекулярная масса нативной эукариотической ДНК-полимеразы а составляет около 500 кД. Так же как в случае ДНК-полимеразы IИ . o/ , эффективность и высокая процессивность работы полимеразы а зависят до дополнительных субъединиц, которые сами по себе полимеризующей активностью не обладают. Одна из субъединиц ДНК-полимеразы а оказалась ДНК-праймазой — ферментом, необходимым для инициации новых цепей ДНК (см. ниже) ассоциация с праймазой не характерна для ДНК-полимераз бактерий. [c.50]

Основным ферментом, катализирующим биосинтез новообразованной ДНК (точнее, стадию элонгации репликации ДНК), является ДНК-поли-мераза 1П, представляющая собой мультимерный комплекс собственно ДНК-полимеразы (мол. масса около 900000) и ряда других белков. ДНК-полимераза И1 из Е. соИ состоит минимум из 10 субъединиц. Одна из них - -субъединица получена в кристаллическом виде, и выяснена ее третичная структура. Имеются доказательства, что в димерной форме [c.479]

К настоящему времени у эукариот, как и у бактерий (см. ранее), открыто несколько ДНК-полимераз. В репликации ДНК эукариот участвуют два главных типа полимераз — а и б. Показано, что ДНК-полимераза а состоит из 4 субъединиц и является идентичной по структуре и свойствам во всех клетках млекопитающих, причем одна из субъединиц оказалась наделенной праймазной активностью. Самая крупная субъединица ДНК-полимеразы а (мол. масса 180000) катализирует реакцию полимеризации, преимущественно синтез отстающей цепи ДНК, являясь составной частью праймасомы. ДНК-полимераза б состоит из 2 субъединиц и преимущественно катализирует синтез ведущей цепи ДНК (см. далее). Открыта также ДНК-полимераза г, которая в ряде случаев заменяет б-фермент, в частности при репарации ДНК (исправление нарушений ДНК, вызванных ошибками репликации или повреждающими агентами). Следует отметить, что в эукариотических клетках открыты два белковых фактора репликации, обозначаемых RFA и RF . Фактор репликации А выполняет функцию белка—связывание одноцепочечной ДНК (наподобие белковых факторов связывания разъединенных цепей ДНК при [c.480]

Непосредственно синтез новой цепи ДНК осуществляется при помощи ДНК-полимераз. У прокариот найдено три типа этих ферментов, а именно ДНК-полимераза I, ДНК-полимераза II и ДНК-полимераза III. ДНК-полимераза I — протомер с молекулярной массой около 100 kDa. Фермент полифунк-ционален он обладает полимеразной и нуклеазной активностью. Принимает участие в процессах репарации ДНК. Роль ДНК-полимеразы П пока не совсем ясна, известно, однако, что мутации генов, ее кодирующих, не сказываются на жизнеспособности клеток. Из этих ферментов ДНК-полимераза П1 оказалась наиболее функционально значимой именно этот фермент катализирует наращивание полинуклеотидной цепи ДНК. Он является олигомером и состоит из семи неравнозначных субъединиц, одна из которых обладает наибольшей полимеразной активностью. Оказалось, однако, что ДНК-полимераза III не может самостоятельно присоединяться к цепи ДНК и инициировать образование новой цепи, поэтому синтез должен быть инициирован какой-то другой структурой. Такой структурой является фрагмент РНК, который синтезируется в сайте инициации и к которому присоединяется ДНК-полимераза. Этот фрагмент называется праймером, а РНК-полимераза, катализирующая его образование, — праймазой. [c.451]

Архебактерии отличаются от эубактерий по составу ДНК-зависимых РНК-полимераз эти ферменты состоят у них из более чем четырех субъединиц и нечувствительны к антибиотикам рифампицину и стрепто-лидигину. Рибосомные нуклеиновые кислоты (16S и 5S) существенно отличаются по последовательности нуклеотидов. Трансляция нечувствительна к хлорамфениколу, однако тормозится дифтерийным токсином, [c.108]

В настоящее время эта точка зрения хотя и не опровергнута, но уже не кажется столь вероятной. В клетках Е. соИ пока не обнаружено гетерогенности о-поли-пептида, а опыты по выделению о-подобного полипептида, индуцированного фагом Т4, воспроизвести не удалось. Оказалось, напротив, что при инфекции фагом Т4 происходит модификация а- и Р-субъединиц РНК-полимеразы клетки-хозяина. Функциональное значение этой модификации пока неясно. Четко установлено, что в случае фагов ТЗ и Т7 использование особого типа стартовых точек, функционирующих во второй половине инфекционного периода, осуществляется не за счет появления нового о-по-липептида, а за счет появления совершенно новой РНК-полимеразы, кодируемой геномом фага. Эта полимераза в отличие от РНК полимеразы Е. ali состоит всего из одного полипептида.— Прим. перев. [c.404]

Процесс образования копий РНК на ДНК при участии РНК-полимеразы более понятен, несмотря на то что этот фермент имеет более сложнз ю структуру. Мол. масса его около 500 000, и состоит он из пяти субъединиц из двух а-цепей с мол. массой 39 000, одной -цепи с мол. массой 155 000, одной -цепи с мол. массой 165 000 и одной а-цепи с мол. массой 95 ООО. Однако а-субъединица связана с ферментом слабо и не является необходимой для каталитической активности. Ее функция состоит в распознавании стартовой точки для начала транскрипции цепи ДНК- В отсутствие о-цепи полимераза as (известная как кор-фермент) начинает синтез РНК беспорядочно от многих точек вдоль обеих цепей ДНК- Фактор а определяет положение точек (возможно, он узнает какой-то стартовый сигнал в последовагельности ДНК), с которых должен начинаться синтез соответствующей мРНК, кодирующей последовательность аминокислот фермента, и благодаря этому фактору РНК-полимераза начинает транскрипцию только с этих точек. Было высказано предположение о существовании нескольких о-факторов, распознающих разные стартовые точки, но этот вопрос пока остается открытым. [c.19]

Стратегия геномов этих фагов имеет сходство со стратегией фага SP01, но тактика, используемая для реализации закодированной информации, до некоторой степени различна. Общее свойство состоит в наличии класса генов, транскрибируемых бактериальной РНК-по-лимеразой. Один из этих генов кодирует белок, ответственный за транскрипцию последующего класса или классов фаговых генов. Поскольку фаги ТЗ и Т7 кодируют собственную полноценную РНК-полимеразу, то включение транскрипции генов классов II и III не должно препятствовать работе РНК-полимеразы Е. соИ, которая экспрессирует бактериальные и ранние фаговые гены. Однако другой ранний фаговый ген 0,7 кодирует протеинкиназу, обладающую широкой специфичностью и способную фосфолирировать - и -субъединицы бактериальной РНК-полимеразы. Возможно, именно этим объясняется тот факт, что к концу раннего периода транскрипция бактериальных и ранних фаговых генов прекращается. [c.161]

Фермент ДНК-полимераза III был открыт при изучении условно-летальных мутаций в ро/С-локусе, который кодирует общий компонент всех препаратов фермента-его а-субъединицу с мол. массой 140 ООО. Очищенные препараты фермента с активностями ДНК-полимеразы III состоят из нескольких субъединиц. Мы использовали слово активности во множественном числе, поскольку фермент был получен в нескольких формах, и остается неизвестным, какая из них представляет собственно фермент, включающийся в репликацию in vivo. Данные о различных формах фермента суммированы в табл. 32.3. [c.415]

Изучение транскрипции генов la in vitro с использованием /ас-оперона, встроенного в ДНК трансдуцирующего фага X, очищенной РНК-полимеразы и очищенного САР-белка, показало, что САР-белок стимулирует транскрипцию только в виде комплекса с сАМР. Участок связывания комплекса САР-сАМР примыкает к промотору /ас, о чем свидетельствует отсутствие влияния сАМР на транскрипцию мутантного ас-оперона, содержащего делецию Ы на участке от гена I до промотора, которая в то же время не сказывается на связывании с промотором РНК-полимеразы. Участок связывания САР-белка содержит последовательность, характеризующуюся симметрией второго порядка. Точечные мутации в этой последовательности подавляют способность комплекса САР—сАМР активировать промотор (рис. 15.9). САР-белок представляет собой димер и состоит из двух идентичных субъединиц, содержащих по 209 аминокислотных остатков. Считают, что активация РНК-полимеразы происходит в результате кооперативного связывания двух димеров САР—сАМР с инвертированными участками последовательности в вышеупомянутой области симметрии. В то же время некоторые другие опероны содержат лишь один центр связывания САР-бел- [c.182]

РНК-полимеразы обычно состоят из нескольких полипептидных цепей и имеют мол. массу 500000 дальтон и более. У бактерий и эукариот эти ферменты эволюционно близки (рис. 9-64) В связи с тем, что бактериальный фермент изучать гораздо легче, его свойства послужили основой для понимания того, как функционирует аналогичный фермент эукариот. РНК-полимераза E. oli содержит пять субъединиц а, р,, Р, о и со, (по две копии а и по одной каждой из субъединиц). По нуклеотидной последовательности гена реконструирована полная аминокислотная последовательность каждой субъединицы, а данные футпринтинга ДНК свидетельствуют о том, что при соединении с ДНК фермент закрывает 60 нуклеотидных пар. [c.144]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология