Гликозилирование белков

Рис. 8-53. К-связанное гликозилирование белков в ЭР. Почти тотчас после того, как полипептидная цепь попадает в просвет ЭР, она гликозилируется по доступным остаткам аспарагина. Олигосахарид, показанный на рис. 8-52. переносится к аспарагину как целая единица эту

Гликирование белков. Один из основных механизмов повреждения тканей при диабете — гликирование (гликозилирование) белков, неферментативная реакция глюкозы со свободными аминогруппами белковой молекулы (Лиз, Apr, N-концевая аминокислота) [c.415]

В транспортировке белков в различные части клетки и в подготовке белков к секреции большая роль принадлежит аппарату Гольджи, который состоит из стопки уплощенных мембранных пузырьков. В частности, аппарату Гольджи отводят важную роль в маркировке белков, поступающих в клеточную мембрану. Эти белки в большей части представляют собой гликопротеиды, причем они снабжены специфическими олигосахаридами. Это дает основание считать, что они участвуют в специфических межклеточных взаимодействиях. В аппарате Гольджи осуществляется гликозилирование белков перед их доставкой к клеточной мембране. [c.434]

По-видимому, из комбинации указанных реакций путем обмена и замещения в благоприятных условиях на цитоплазматической стороне мембраны образуется Дол-Р-Р-(N-aцeтилглюкoзaмин)2-(мaннoзa)5. Если стартовый комплекс образуется, он готов участвовать в процессе гликозилирования белка он переносится в люмен эндоплазматического ретикулума, где к нему присоединяются 4 остатка маннозы и 3 — глюкозы. Сформированный углеводный ансамбль переносится на Ы-конец гликозилируемого белка, а долихолфосфат освобождается для следующего цикла (рис. 8). [c.28]

Исследование ацилирования в присутствии ингибиторов синтеза, транспорта и гликозилирования белков показало, что [c.24]

Важна роль углеводного компонента белковых молекул и в формировании сложных молекул со специфическими функциями — процессинге. Многие белковые молекулы, особенно биологически активные вещества (например, нейропептиды), синтезируются в виде крупных неактивных предшественников, которые затем расщепляются специфическими протеазами с формированием зрелых биологически активных продуктов. Деятельность протеаз контролируется уровнем гликозилирования белков. Так, многие белки, синтезируемые вначале как гликопротеины, в дальнейшем в результате процессинга теряют олигосахаридную часть. [c.27]

VII.3.1. Пути гликозилирования белков в аппарате Гольджи [c.179]

Однако в завершенных белках такой олигосахаридной структуры, как правило, не встречается. Оказывается, эта структура представляет лишь промежуточную в общем процессе N-гликозилирования белка. Дело в том, что вслед за описанным ко-трансляционным этапом следует посттрансляционный этап, который осуществляется в основном по поступлении синтезированного белка в аппарат Гольджи. Посттрансляционный этап приводит к удалению глюкозы и последовательному частичному отщеплению остатков маннозы, а затем часто к добавлению остатков N-ацетилглюкозамина, галактозы и сиаловой кислоты, а иногда также фукозы и ксилозы в конце концов получается разветвленный гетероолигосахаридный остаток, присоединенный к амидной группе аспарагина соответствующего готового белка. [c.288]

Направ,1енное гликозилирование белков, например, рекомбинантных, полученных в бактериях с целью создания точных копий природных белков, пока неосуществимо ни химическим, ни ферментативным способом. Причина заключается в сложности процесса биосинтеза углеводных цепей его осуществляет сложный комплекс ферментов — гликозилтрансфераз, каждый из которых присоединяет определенный углеводный остаток. Кроме того, присоединение углеводов начинается уже в процессе биосинтеза полипептидной цепи гликопротеина, поэтому место будущей углеводной цепи оказывается помеченным еще до того, как произойдет формирование третичной структуры белка. В сформировавшейся глобуле места потенциального гликозилирования могут быть недоступными для действия соответствующих ферментов. [c.491]

В гипофизе и плаценте найдены свободные а-субъединицы. Установлено, что трансляция а- и Р-субъединиц осуществляется разными мРНК, и это подтверждает концепцию о раздельной регуляции их синтеза и о лимитирующей роли р-субъединицы в образовании целого гормона. Все молекулы синтезируются как препрогормоны и подвергаются в клетке посттрансляционному процессингу с образованием гликозилированных белков. [c.178]

ИЛ-5 представляет собой гомодимер с мол. массой 45-50 кД. Как и в случаях с уже упомянутыми цитокинами, его колебания связаны с разной степенью гликозилирования белка, синтезируемого в различных типах клеток. Пептидная часть одной цепи включает 115 аминокислотных остатков. Мономерная и димерная формы ИЛ-5 обладают сходной функциональной активностью. Изучение полной аминокислотной последовательности ИЛ-5 мьш1и и человека выявило высо1дгю степень гомологии между сравниваемыми белками, равную 70%. [c.119]

Представительный список исследованных образцов приведем в табл. 17.3. В настоящее время минимальное количество материала, необходимое для получения полезной информации о последовательности, составляет 5—10 пмоль (0,05—0,1 мкг) а случае белка среднего размера и 50 пмоль (0,05 мкг) для короткого пептида. Секвенирование сильно гликозилированных белков, таких, как эритропоэтин (60% углеводов), до сих пор не представляло особых проблем, хотя необходимо увеличивать время отщепления аминокислот, стоящих в цепи Kai до, так и после гликозилированного остатка, для сведения к минимуму содержания остаточных аминокислот, вызванного неполнотой отщепления предыдущих. Аналогичным образом поступают в случае последовательностей, содержащих пролин, сопровождаемый аминокислотными остатками, имеющими объемные боковые цепи (Lys, Arg, Leu в нейропептиде В из Aptysia). [c.477]

Было бы интересным изучить, подобен ли структурно и функционально гликопротеид, описанный Stoddart и Pri e, другим опухолеспецифическим сиаломуцинам. К тому же, исследования биосинтеза белков, имеющих р1 4 и 3,8, могли бы дать информацию, играет ли роль гликозилирование белков в процессах, с помощью которых гликопротеиды локализуются в специфических клеточных мембранах, [c.88]

Причиной диабетических макроангиопатий, проявляющихся в снижении эластичности артерий, является гликозилирование белков межклеточного матрикса — коллагена и эластина. [c.288]

Рис. 102. Котрансляционное гликозилирование белка

Гликозилирование белков в шероховатом ЭР и цистернах Гольджи, В ЭР разветвленный олигосахарид, связанный с липидом долихолом с помошью пирофосфат-ного мостика, переносится на аспарагиновый остаток белка в последовательности азп-х-зег или азп-х-1Ьг (где X-любая аминокислота). Затем Н-связанный олигосахарид модифицируется в результате последовательных специфических гликозилгидролазных и гликозилазных реакций, протекающих либо в ЭР, либо в то время, когда [c.170]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология