Белки ядерные

Л (состоит иэ трех белков) Ядерная пора [c.456]

Гормоны щитовидной железы с высоким сродством связываются с ядерными рецепторами клеток-мишеней. Сродство Тз примерно в 10 раз превышает сродство Т4. Вопрос о том, принадлежит ли вся гормональная активность щитовидной железы только Тз, остается спорным активностью, по-видимому, обладают оба гормона, и Т3, и Т4. Сравнение различных гормональных аналогов выявляет высокую корреляцию между их сродством к рецепторам и способностью вызывать биологическую реакцию. Тиреоидные гормоны взаимодействуют и с низкоаффинными связывающими участками в цитоплазме, которые, очевидно, не тождественны белку ядерного рецептора. Цитоплазматическое связывание может [c.191]

Под влиянием нистатина и амфотерицина В в изолированных ядрах почек собак наблюдаются (Асиновская, 1976 Аси-новская и др., 1976 Асиновская, Оксман, 1976) изменения в составе белков ядерных мембран, выражающиеся в элиминации ряда фракций с низкой электрофоретической подвижностью и уменьшение их количественного содержания. Авторы отмечают более выраженный эффект амфотерицина В по> сравнению с эффектом нистатина и объясняют изменения фракционного состава белков ядерных мембран усилением- [c.188]

Какой механизм лежит в основе такой автокаталитической реакции саморазмножения Несмотря на то что к настоящему времени ФИМ еще не изучен досконально, имеются свидетельства того, что он фосфорилирован, что фосфорилированию принадлежит важная роль в возбуждении активности ФИМ и что по меньшей мере один из компонентов ФИМ является протеинкиназой. Таким образом, ФИМ может сам себя фосфорилировать и, следовательно, активировать. В ооцитах лягушки инактивация А-киназы нод действием прогестерона инициирует сложную последовательность событий (сопряженную с синтезом белков), которая в конце концов приводит к активации небольших количеств ФИМ, которые, в свою очередь, активируют новые ФИМ. Интенсивное фосфорилирование структурных белков ядерных оболочек и хромосом характерно для нроцессов, наблюдаемых в М-фазе (см. разд. 13.5.11), ноэтом напрашивается предположение о том, что ФИМ синтезирует еще и неизвестную протеинкиназу, которая вызывает такого рода дальнейшие изменения (рис. 15-29). [c.33]

Опыты по клонированию генов информатинов подвели черту под длинной дискуссией о гомогенности или гетерогенности ядерных РНП-частиц. Долгое время часть авторов [например, М. Жакоб (Франция) и др.] активно поддерживали точку зрения о чрезвычайно сложном белковом составе гяРНП и о гетерогенности последних. Их результаты, однако, объяснялись использованием процедуры, при которой гяРНП выделялись вместе с обломками ядерного матрикса. В настоящее время общепризнано, что набор структурных белков ядерных РНП простой и состоит из семейства родственных полипептидов. [c.208]

Структура аспартатной протеиназы HIV-1. Интерес к механизму действия аспартатных протеиназ особенно возрос в последнее время в связи с обнаружением ферментов этой группы у ретровирусов, вызывающих в организмах человека и животных такие болезни, как aids, некоторые виды лейкозов, сарком и онкоопухолей молочных желез. Самое важное здесь заключается в установлении того факта, что ставшие известными аспартатные протеиназы этих вирусов играют ключевую роль в их жизненных циклах. В клетке-хозяине они гидролизуют белки ядерных капсид, окружающих вирусные РНК, расщепляют полибелковые цепи на зрелые структурные белки и ферменты, участвующие в репликации ретровирусов. Вирусные протеиназы в состоянии также гидролизовать белки инфицированных клеток, нарушая тем самым целостность их структурно-функциональной организации. В то же время клеточные протеолитические ферменты не обладают способностью расщеплять вирусные протеиназы и выполнять их функции. Таким образом, в отсутствие протеиназ или при их ингибировании вирусы иммунодефицита человека (HIV-1, ШУ-2) и обезьяны (SIV), а также опухолеродные вирусы не смогли бы приобретать инфекционные формы. По этой причине протеиназы ретровирусов стали объектами пристального внимания энзимологов и медиков. [c.85]

Путем обработки ядерного матрикса разными рестриктазами и экзонуклеазой удалось уточнить структуру зоны связывания. Она состоит из двух участков, защищенных белками от экзонуклеаз, по 200 п. н. каждый, а между ними расположен участок, атакуемый после дегистонизации рестриктазой и экзонуклеазами, длиной около 100 п. н. Области связывания с белками ядерного матрикса содержат много последовательностей, которые узнаются ферментом топоизомеразой II. [c.125]

Другой подход — это выявление в ядерных экстрактах белков, способных специфически связываться с определенными участками ДНК. Для этого экстракты, выделяемые обычно из ядер с помощью 0,2—0,4 М солевых растворов, инкубируют с клонированными фрагментами меченой ДНК в присутствии избытка немеченой неспецифической ДНК (например, из Е. oli). Комплексы ДНК с белками выявляют либо путем их сорбции на нитроцеллюлозных фильтрах, либо наблюдая замедление миграции данного, фрагмента при гель-электрофорезе. Зная рестриктный фрагмент, с которым специфически взаимодействуют белки ядерного экстракта, можно далее выявить участки этого фрагмента, защищаемые связанным белком от атаки нуклеазами (ДНКазой I, экзонуклеазой) или химическими агентами (например, диметилсульфатом). Для этого после мягкой обработки расщепляющими агентами фрагменты ДНК (меченные предварительно по одному концу) разделяют с помощью электрофореза в геле вместе с обработанными тем же методом препаратами свободной ДНК. Сравнивая полученные наборы продуктов расщепления, легко определить участки ДНК, защищаемые белком с точностью до одного нуклеотида (рис, 31), [c.168]

Опыты велись с фрагментом ДНК, содержащим область начала гена туе (ген, участвующий в регуляции размножения клеток) и лежащие перед ним участки ДНК, начинающиеся с сайта рестриктазы А и I. Фрагменты были помечены [ P] по 5 -концу в Alu-сайте, Их непосредственно обрабатывали малыми дозами ДНКазы (/, 14) или перед обработкой ДНКазой I инкубировали с белками ядерного экстракта из клеток культуры эритробластов (HD3, 2—4), из клеток эритроцитов (Егу, —13) или совместно двумя экстрактами (HD3- -Ery, 5—10). В разных опытах брали разные количества белков, а также добавляли немеченую чужую ДНК в качестве конкурента. Полученные после обработки ДНКазой препараты ДНК подвергали электрофорезу в денатурирующих условиях и далее авторадиографии (а). Видно, что белки ядерных экстрактов защищают от атаки ДНКазой I разные области фрагмента, обозначаемые римскими цифрами (IV—VIH). Эти области отмечены на нуклеотидной последовательности фрагмента (б). Белки экстракта из эритроидных клеток связываются с зоной V, а из эритроцитов — с зонами IV, V, VI, VII и VIII (по результатам, полученным В. В. Лобаненковым и соавт.) [c.171]

Скорость обновления ядерных белков можно представить в следующей последовательности растворимые белки>хромати-новые белки (РНП и ДНП) >основные белки (пистоны и др.). Причем, белки, выделенные нз ядер нейронов, характеризуются более высокой обйовл1яем6стью, чем аналогичные белки, выделенные из ядер нейроглии. Исключение составляют кислые белки хроматина нейроглин, которые обновляются примерно с такой же активностью, как и аналогичные белки ядерной фракции нейроно в. Исходя из данных, полученных с иопользованием меченых аминокислот, можно сделать заключение о том, что наиболее высокой метаболической активностью обладают растворимые белки и рибонуклеопротеиды, содержащиеся в нуклео-плазме. Аналогичная картина метаболической активности наблюдается в белках, содержащихся в ядрах других органов и тканей животных. [c.170]

Гистонам моэга посвящен ряд исследований. нейронах скорость о бновления гистонов. мозга в 3 раза выше, чем в печени. Что же касается структурных белков ядерной оболочки, то они несколько медленнее обновляются, чем другие белки ядра. Как известно, кроме ядра имеется одно или несколько ядрышек. Проведенные биохимические и цитохимические исследования позволяют предполож1ить, что ядрышки осуществляют взаимосвязь между ядром и цитоплазмой. Это, вероятно, относится к биосинтезу белка, так как высокое содержание ДНК и белка обнаружено именно в ядрышке. Использование меченых амино- [c.170]

Кроме мембранных белков структурные функции несут белки межклеточного матрикса (коллаген, ретикулин), кристаллины, а также белки ядерного матрикса и цитоплазматического скелета. Число последних, частично или полностью охарактеризованных, достигло сейчас уже нескольких десятков и это одна из самых острых проблем современной белковой химии. [c.90]

Особый интерес вызывает механизм экспорта новых субъединиц рибосом. Эти частицы слишком велики (около 15 нм в диаметре), чтобы проникать через 9-нанометровые каналы. Более вероятно, что они проникают сквозь ядерные поры, используя систему активного транспорта. Полагают, что и молекулы информационной РНК в составе рибонуклеопротеиновьк частиц (в комплексе со специальными белками) переносятся из ядра в цитоплазму активно. Если частицы коллоидного золота диаметром 20 нм, подобные тем, что были использованы в экспериментах с нуклеоплазмином (см. рис. 8-24), связать с молекулами малых РНК (тРНК или 58-РНК) и затем инъецировать в ядро ооцита лягушки, то они быстро переносятся чфез ядерные поры в цитоплазму. С другой стороны, если их ввести в цитоплазму ооцита, они останутся там. Видимо, помимо рецепторов, узнающих сигналы ядерного импорта, поры содержат один или более рецепторов, распознающих молекулы РНК (или связанные с ними белки), предназначенные для цитозоля когда эти рецепторы связаны, пора катализирует активный транспорт наружу вместо транспорта внутрь ядра. Заметим, что хотя некоторые белки ядерных пор (включая мажорный мембранный белок с мол. массой 190 кДа) недавно были выделены, до сих пор неизвестно, как именно работает ядерная пора. [c.28]

Ясно, что митотический аппарат не мог выработаться сразу. У многих примитивных эукариот, например у динофлагелляты rypthe odinium ohnii, митоз остался процессом, связанньш с мембраной, а ядерная мембрана взяла на себя роль плазматической мембраны прокариот. Промежуточное положение этой крупной одноклеточной водоросли отражено также в биохимии ее хромосом, содержащих, подобно прокариотическим хромосомам, сравнительно мало ассоциированных белков. Ядерная мембрана у С. ohnii сохраняется на протяжении всего митоза, а микротрубочки веретена целиком располагаются вне ядра. Там, где микротрубочки давят на ядерную оболочку, она впячивается внутрь, образуя ряд параллельных сквозных каналов (рис. 13-75). Хромосомы прикрепляются к внутренней мембране ядерной оболочки в области этих каналов, и разделение хромосом полностью происходит на внутренней поверхности этой мембраны. Таким образом, внеядерное веретено (представляющее собой жесткий стержень без каких-либо динамических [c.465]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология