Карбоксил, максимум поглощения

Определение кобальта посредством карбокси-2-изонитрозо-ацетаиилида [526]. При действии этанольного раствора реагента на водный раствор соли кобальта образуется соединение виннокрасного цвета с максимумом поглощения при 430 ммк. Оптимальное значение pH, при котором поглощение максимально и практически постоянно, находится в пределах от 8,5 до 9,5. При рн 9,2 и 420—465 ммк закон Бера соблюдается в пределах концентраций от 1,2 до 5 мкг/мл Со. Мешают никель, медь и железо (II) влияние первых двух элементов можно устранить прибавлением раствора цианида калия. [c.162]

Хартман [60] распространил изучение валентных колебательных спектров ОН на растворы гидрофобных солей R4NX и карбоксила-тов натрия. Соли карбоксильной кислоты вызывают отрицательные сдвиги частоты, которые в основном приписывают влиянию группы СО , поскольку изменение размера органической цени не вызывает существенных изменений спектра (ацетат и изопентанат натрия характеризуются одинаковыми частотами максимума поглощения). Оба независимых явления — водородная связь воды с группой O2 и рост упорядоченности структуры воды вокруг гидрофобных цепей — должны понизить частоту валентного колебания ОН. [c.56]

Циркон (2-карбокси-2 -окси-5 -сульфоформазилбензол (I) при рН = = 8,5—9,5 образует с цинком в водном растворе синий хелат состава 1 1с максимумом поглощения при 620 нм. Этот реагент позволяет определять 0,5—2,0 мкг/мл Zn [1823]. [c.420]

Реакция идет успешнее в щелочной среде. Продукт реакции имеет два максимума поглощения (при 300 и 390 нм) и максимум флюоресценции при 480 нм. Замечательно, что ни сам флюоресцамин, ни продукты его распада в растворе не флюоресцируют. При окрашивании белков и пептидов флюоресцамином не создается флюоресцирующего фона и окрашенный продукт можно не отделять от красителя, что чрезвычайно удобно. При использовании флюоресцамина для окраски белков или пептидов перед электрофорезом следует иметь в виду, что он вносит дополнительный отрицательный заряд (за счет образующегося карбоксила) и этим изменяет электрофоретическую подвижность окрашенного белка. В случае разделения белков, обработанных ДДС-Na, этот единичный заряд практической роли не играет. [c.99]

Полосы поглощения в УФ-области остатков триптофана, тирозина и фенилаланина сами по себе могут дать информацию относительно их непосредственного окружения. В зависимости от окружения может наблюдаться смещение максимума полос поглощения или изменение интенсивности. Ветлауфер и сотр. [256], а также Донован [257] и сотр. исследовали влияние заряда вследствие ионизации карбоксила, протонирования аминогруппы или других факторов на УФ-спектры ароматических аминокислот. Бигелов с сотр. [258, 259] изучали влияние растворителей и состава раствора. [c.375]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология