Фосфатаза щелоч-ная

Все фосфатные мостикн неустойчивы в присутствии щелочи, например 0,25 н. NaOH при 25° [237]. Селективное расщепление различных соединений было достигнуто использованием фосфатаз, которые в простых субстратах специфичны по отношению к различным фосфатным связям [237]. Фосфатные группы, образующие межцепочечные мостики, после превращения в моноэфиры можно выделить в виде неорганического соединения действием фосфомоноэстераз растительного или животного происхождения. [c.175]

Основные яды и их характеристика. Из примерно 1200 видов скорпионов около 20 имеют опасные для человека яды. Нативные яды представляют собой бесцветную слегка опалесцирующую жидкость кислой реакции легко растворяются в воде, водном растворе глицерина, не растворяются в этаноле, хлороформе, ацетоне, бензине. Разрушаются крепкими кислотами, щелочами, а также хлором, марганцовокислым калием, иодом. Выдерживают кратковременное нагревание до 100 °С. По силе токсического действия они в среднем в 1000 раз превышают цианид калия. В яде обнаружены углеводы, биогенные амины, гистамин, некоторые полиамины — спермидин, следы путресцина и спермина. Особый интерес представляют белковые фракции яда, содержащие токсические полипептиды и ферменты к числу последних относятся фосфолипазы А и В, ацетилхолинэстераза, кислая фосфатаза, нуклеотидаза, фосфодиэстераза, гиа-луронидаза, рибонуклеаза. Активность токсичных полипептидов может в несколько раз превосходить токсичность целого яда. Токсичность яда зависит от способа его получения. Так, яд, полученный при механическом раздражении тельсона, в два раза более токсичен, чем полученный при электрической стимуляции. [c.730]

К. снижает активность пищеварительных ферментов — трипсина и, в меньшей степени, пепсина. Изменяется под действием К. каталазная активность крови и тканей печени, причем малые дозы активируют ее, а большие угнетают. Установлена возможность включения К. в комплекс с ферментами — кадмий-щелоч-ная фосфатаза, кадмий-карбоксипептидаза, кадмий-цитохро-моксидаза. К. активирует уреазу, аргиназу, заменяя природный металлокомпонент фермента, влияет на углеводный обмен, вызывая гипергликемию, угнетает синтез гликогена в печени jEpe-менко). [c.163]

Свойства. Бесцветные кристаллы или белый кристаллический порошок. Растворима в разбавленных растворах щелочи, плохо растворима в воде, не растворима в большинстве органических растворителей. С большинством мнОго валентных катионов образует прочные, растворимые в воде комплексы (хелаты). Применение. В гистохимии для декальцинации по методу Фреймана [1] и в системе субстрат — нитро-ВТ-тетразолнй для выявления глутаминазы [2], Ингибитор щелочной фосфатазы и активатор аденозинтрифосфатазы [Берстон, 178], [c.458]

Легкая гидролизуемость кофермента А как кислотой, так и щелочью также подтверждает предположение о наличии пирофосфатной группировки. Под действием фосфатазы кишечника, которая обладает моно- и диэстеразпой активностью, отщепляются все три остатка фосфорной кислоты [27]. Грегори, Новелли и Липман установили, что фермент моно-эстераза, полученный из предстательной железы, отщепляет от кофермента А только одну фосфатную группу [9, 26], что также согласуется с присутствием в молекуле кофермента пирофосфатной связи. Бэддили и Тейн [27] показали, что в трифосфопиридиннуклеотиде такая одиночная фосфатная группа связана со вторым (2 ) или третьим (3 ) углеродным атомами остатка рибозы. Нуклеотиды, у которых эти положения не замещены, при окислении перйодатом натрия на фильтровальной бумаге дают диальдегиды, легко обнаруживаемые при опрыскивании реагентом Шиффа. С коферментом А эта проба давала отрицательный результат, в то время как в тех же условиях нуклеотиды, не содержащие заместителей в указанных положениях, окислялись. Однако после гидролиза кислотой кофермент также становился способным к окислению, что легко обнаруживалось при помощи указанной пробы на диальдегиды. Таким путем нельзя было установить, какое положение кофермента (2 или 3 ) замещено было только очевидно, что в коферменте А остаток фосфорной кислоты связан с атомом углерода, находящимся в положении 2 или 3. Таким образом, строение кофермента А [c.261]

Химический гидролиз ДНК не всегда пригоден для полз чения нуклеозидов вследствие устойчивости фосфодиэфирной связи в ДНК к щелочам и лабильности гликозидной связи в пуриновых дезоксипуклеозидах в кислой среде. Этим путем могут быть получены не все типы нуклеозидов. Положительные результаты при получении любых дезоксирибонуклеози-дов дает ферментативный гидролиз. Обычно используют двухступенчаты/ ферментативный гидролиз, включающий деградацию полимера до мононуклеотидов и последующее дефосфорилирование их при помощи кишечно/ фосфатазы [c.338]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология