Пирофосфатные связи

Лигазы (синтетазы) —.ферменты, катализирующие реакции конденсации двух молекул, сопряженные с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфата (или аналогичного трифосфата). [c.5]

ЛИГАЗЫ (синтетаэы), класс ферментов, катализирующих присоединение друг к другу двух молекул р-ция сопряжена с расщештеиием пирофосфатной связи в молекуле нуклеозидтрифосфата (НТФ)-обычно АТФ, реже гуанозин-или цитозинтрифосфата. [c.589]

Сопряженные реакции имеют огромное значение в биологии. Биосинтез белков и нуклеиновых кислот в клетке идет с увеличением изобарного потенциала потому, что сопряженно с синтезом происходит гидролиз одной из пирофосфатных связей молекулы аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), который сопровождается, наоборот, уменьшением изобарного потенциала. В свою очередь образование АТФ приводит к росту АО и идет как сопряженная реакция с процессами окисления. [c.50]

Лигазы (с ИНТ азы) катализируют соединение двух молекул, сопровождающееся расщеплением пирофосфатной связи в АТФ или в другом нуклеозидтрифосфате. [c.120]

В сопряженной р-ции гидролиз пирофосфатной связи может осуществляться между а- и Р- или Р- и у-фосфатными группами [c.589]

Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие конденсацию с одновременным расщеплением пирофосфатной свяЗи в молекуле АТР или родственные реакции. [c.75]

НОМ белке при прохождении электронов [96] эти колебания занимают диапазон частот 2700—5400 см , т. е. 32—65 кДж-моль (гл. 13, разд. Б, 3,а). В результате такого движения молекул белка подходящим образом расположенные фосфаты (возможно, связанные водородными связями с амидными группами главной цепи) могут соединяться вместе с образованием между ними пирофосфатной связи. [c.415]

ТОВ. Это вещество участвует во многих реакциях биологического окисления, поэтому его рассмотрение можно было бы с равным успехом включить в раздел, посвященный окислительно-восстановительным системам. Фундаментальная роль АТР состоит в том, что энергия, которая выделяется при гидролизе имеющихся в его молекуле пирофосфатных связей, служит движущей силой различных биохимических процессов. [c.213]

Соединение двух молекул и образование связей С—С, С—О, С—8 и С—М, сопряженных с разрывом пирофосфатной связи АТФ [c.161]

Фосфоамидный метод образования пирофосфатной связи эффективнее некоторых других методов, так как конденсация двух нуклеотидных молекул проводится без предварительной защиты гидроксильных групп. Ценность метода заключается в возможности использования водной среды, что важно в тех случаях, когда присутствие уже небольшого количества воды увеличивает растворимость реагирующих компонентов. [c.557]

Таким образом, распад молекулы моносахарида до двух молекул спирта сопровождается образованием двух молекул аденозинтрифосфата. Приблизительная термодинамическая оценка процесса показывает, что изменение свободной энергии при распаде глюкозы до спирта и СОа составляет 50 ккал/моль, причем на образование двух молекул АТФ расходуется 21 ккал моль. Это означает, что 42% энергии, выделяющейся при распаде моносахарида, улавливается организмом в виде пирофосфатных связей АТФ и может быть использовано для процессов, связанных с расходованием энергии . [c.365]

V — и/8 приведена аналогичная зависимость для гидролиза АТФ, катализируемого мышечным белком миозином, который принимает непосредственное участие в превращении избыточной энергии пирофосфатной связи АТФ в механическую энергию мышечного сокращения. [c.211]

Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, запасенной в виде макроэргических пирофосфатных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. По объему, который приходится на долю мышц у высших организмов, в том числе у человека, и по масштабу биохимических превращений, обслуживающих прямо или косвенно мышечное сокращение, этот процесс занимает первое место среди всех физиологических процессов. Даже в состоянии покоя на его долю приходится до 40% от всего объема метаболизма, а при интенсивной механической работе организма эта доля может достичь 75%. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка — миозин и актин. Большое число молекул каждого из этих белков объединены в виде специальных конструкций, вне которых сокращение совершаться не может. [c.435]

Аналогичные закономерности наблюдаются прн катализированном ферментами синтезе (биосинтезе) полимеров. Мономеры в этом случае являются бифункциональными соединениями, но вследствие высокой специфичности катализатора оказывается возможным взаимодействие лишь одной из функциональных групп мономера с определенным концом растущей полимерной цепи. Например, фермент полинуклеотидфосфорилаза, с помощью которого происходит биосинтез полирибонуклеотидов из нуклеозиддифосфа-тов, катализирует взаимодействие концевой 3 —ОН группы растущей полинуклеотидной цепи с пирофосфатной связью в мономере [c.368]

Его эмпирическая формула J-H2lN409P температура плавления 215° С [а] )=-Н44,5° (в соляной кислоте). В воде растворим в 200 раз более, чем рибофлавин. Его спектр поглощения (в воде) имеет максимумы при длине волны 442 372 268 222 нм. Применяется для внутривенной инъекции в медицинской практике [24]. Синтез РМФ см. стр. 132. Из наиболее сложных флавиновых коферментов следует отметить рибофлавинадениннуклео-тид, представляющий собой соединение пирофосфатной связью фосс юрного эфира рибофлавина и фосфорного эфира аденин-М-рибозида (адениловой кислоты). Он входит в состав желтого окислительного фермента, диафора-зы II. Строение кофермента доказано синтезом его из аденозин-5-фосфата [c.109]

Чтобы обеспечить образование непрерывной цепи ДНК из многих таких фрагментов, в действие вступает особая система репарации ДНК, удаляющая РНК-затравку и заменяющая ее на ДНК. У бактерий РНК-затравка удаляется нуклеотид за нуклеотидом благодаря 5 -> З -экзонуклеазной активности ДНК-полимеразы. При этом каждый отщепленный рибонуклеотидный мономер замещается соответствующим дезоксирибонуклеотидом (в качестве затравки используется З -конец синтезированного на старой цепи фрагмента). Завершает весь процесс фермент ДНК-лигаза, катализирующий образование фосфодиэфирной связи между группой З -ОН нового фрагмента ДНК и 5 -фосфатной группой предыдущего фрагмента. Образование этой связи требует затраты энергии, к-рая поставляется в ходе сопряженного гидролиза пирофосфатной связи кофермента-никотинамидадениндинуклеотида (в бактериальных клетках) или АТФ (в животных клетках и у бактериофагов). [c.253]

Более сложным оказался вопрос о строении полимерной цепи в рибонуклеиновых кислотах. РНК также являются высокомолекулярными соединениями, цепь которых состоит из рибонуклеозидов. Полимер при гидролизе распадается на соответствующие мономеры — рибонуклеоти-ды и, следовательно, РНК являются, подобно белкам и полисахаридам, продуктами поликонденсации мономеров, происходящей с отщеплением иппн Молекулярный вес РНК ниже молекулярного веса ДНК и колеблется в значительных пределах, достигая 1 000 000. РНК, будучи кислотами, при титровании показывают присутствие только первичного кислотного гидроксила. Так как известно, что пирофосфатная связь в них также отсутствует, то единственным возможным типом построения полимерной цепи является тип [c.248]

Характерный для фосфатной группы в пирофосфатной связи высокий потенциал переноса группы, благодаря которому АТР играет в клетках столь важную роль, обусловливает также способность тетраэтилпирофосфата (ТЭПФ) фосфорилировать активные центры ацешлхолинэстераз. Хотя ТЭПФ — соединение очень токсичное, оно быстро гидролизуется, и уже через несколько часов после применения все токсичные группы разрушаются. [c.105]

На протяжении многих лет обсуждался вопрос о том, как соединены между собой полипептидные цепи [53, 305]. Наиболее часто встречающейся ковалентной связью, соединяющей полипептидные цепи, является дисульфидный мостик ци-стина. В последнее время в мостиках между полипептидны-ми цепями обнаружены также фосфатные группы [237]. Установлено наличие как диэфирных, так и пирофосфатных связей, причем по аналогии с дисульфидными мостиками фосфатный мостик может связывать две различные полипептидные цепи (межцепочечный мостик) или соединять два остатка в одной и той же цепи, давая цикл (внутрицепочеч-ный мостик). [c.168]

Свободная энергия гидролиза пирофосфатных связей АТФ в стандартных условиях (AG° ) составляет около -30 кДж/моль (-7 — -8 ккал/моль). Тот же знак и то же значение свободной энергии гидролиза в стандартных условиях характерны для ангидридной связи аминоациладенилата и сложноэфирной связи аминоацил-тРНК. Свободная энергия гидролиза пептидной связи бесконечно длинного полипептида (белка) в стандартных условиях равна всего около -2 кДж/моль (-0,5 ккал/моль). Следовательно, весь процесс идет с освобождением большого количества свободной энергии, т. е. является термодинамически спонтанным и энергетически обеспеченным [c.60]

Во всех АТР-зависимых биосинтетических процессах образование ковалентной связи между двумя молекулами субстрата сопряжено с расщеплением одной из пирофосфатных связей в молекуле АТР. Многие АТР-зависимые реакции включают активацию карбоксильной группы. Расщепление АТР может приводить к образованию ADP и фосфат-иона или АМР и пирофосфат-иона. В последнем случае возникает связанный с ферментом ациладенилат (схема 8.18). Вероятный механизм синтеза ацетил-СоА представлен уравнением (8.21) [c.214]

Первоначально при мягком щелочном гидролизе кофермента А происходит расщепление пирофосфатной связи с образованием аденозин-5 -фосфата (АМФ, LVII) и одной из пептидных связей с выделением 2-меркапто- [c.74]

Кофермент А расщепляется пирофосфатазой на 4-фосфорный эфир пантетеина (LIII) [153, 160, 161] и аденозиндифосфат [160], одна из фосфорноэфирных групп которого находится в положении 3 [161]. 4-Фосфорный эфир пантетеина связан с молекулой D-рибозы пирофосфатной связью по первичной гидроксильной группе положения 5 молекулы альдопентозы [146, 154]. [c.75]

Создание пирофосфатной связи несимметричного Р , Р -диэфира пирофосфорной кислоты при синтезе кофермента А конденсацией аденозин-3, 5 -дифосфата и 4-фосфата D-пантетеина (LIII) осуществляется фосфоамидным методом, который заключается в конденсации фосфоамидного производного нуклеозида, имеющего незащищенные гидроксильные группы с другим, также незащищенным фосфорным эфиром. Такие производные фосфорной кислоты и ее эфиров доступны, реакционноспособны, устойчивы в условиях опыта и обладают специфичностью в синтезе нуклеотидных коферментов. [c.82]

Моноэфиры амида ортофосфорной кислоты могут реагировать с фосфатными анионами с образованием пирофосфатной связи при этом не происходит фосфорилирования спиртовых гидроксильных групп, фосфоамиды могут быть использованы для синтеза несимметричных динуклеотидов. [c.82]

В синтезе флавинаденпндпнуклеотида (ФАД), являющегося несимметричным Р ,Р -диэфиром пирофосфорной кислоты, пирофосфатная связь создается двумя основны.ми путялт 1) конденсацией двух различных нуклеозидмонофосфатов — аденозин-5 -фосфата и рибофлавин-5 -фосфата 2) конденсацией нуклеозиддифосфата с нефосфорилированным нуклеози-дом — аденозин-5 -дифосфата и рибофлавина или рибофлавин-5 -дифосфата и аденозина. [c.554]

Создание пирофосфатной связи конденсацией двух нуклеозидмонофосфатов осуществляется четырьмя основными методами 1) хлорфосфатным методом, который заключается в конденсации галогенфосфатов или гало-геннуклеотидов, имеющих защищенные гидроксильные группы, с солями фосфатов или нуклеотидов с последующим удалением защитных групп [c.554]

Последующие превращения 3-фосфоглицеринового альдегида V (реак. ции 8, 9) приводят к синтезу пирофосфатной связи АТФ, т. е. к улавлива. нию химической энергии процесса. Под действием глицеральдегидфосфат [c.368]

Шестой класс составляют ферменты, катализирующие реакции конденсации или присоединения, сопряженные с гидролизом одной из пирофосфатных связей в молекуле АТФ или ГТФ. Эти ферменты получили общее название синтетаз или лтаз. [c.149]

Для того чтобы новые участки материнских нитей становились доступными репликации, должно происходить разделение нитей. Это достигается с помощью специальных ферментов — геликаз, которые перемещаются в рассматриваемом случае влево вдоль обеих цепей материнской ДНК, раскручивая их. Такое направленное перемещение ферментов требует затраты энергии, и каждый акт перемещения обеих геликаз сопровождается гидролизом пирофосфатной связи в молекулах АТФ. Таким образом, геликазы обладают АТФазной активностью. Гелика-зы неидентичны, поскольку им приходится двигаться в различных физических направлениях двух полинуклеотидных цепей. В ходе продвижения вилки репликации в определенном направлении, в рассматриваемом случае влево, вилка, а следовательно, и геликазы, в силу антипараллельной ориентации комплементарных материнских цепей, по отношению к одной из них движутся от 3 - к 5 -концу, а по отношению к другой от 5 - к 3 -концу. В случае Е.соИ первая получила название геликазы а или В,ер-белка, вторая — геликазы II. [c.179]

В соответствии с этим уравнением РНК-полимеразы, как и ДНК -полимеразы, относятся к классу трансфераз и являются нуклеотидилтравсферазами. Сопровождающий присоединение каждого нуклеотидного остатка к растущей цепи разрыв пирофосфатной связи в субстрате обеспечивает отрицательное значение Д< в процессе поликонденсации. [c.183]

Развитие жизни на Земле пошло по пути использования в качестве главного экзэргонического процесса, обеспечивающего биоэнергетические потребности живых организмов, практически универсального для всей живой природы химического превращения гидролиза одной из пирофосфатных связей в молекулах аденозин-5 трифосфата (АТФ) или, реже, гуанозин-5 -трифосфата (ГТФ). [c.341]

ЦПЭ - цепь переноса электронов. Зигзагообразной линией обозначена сумма всех процессов, потребляющих энергию пирофосфатных связей в ГТФ или полученного с его помощью АТФ. В рамках обозначены молекулы АТФ, образующиеся в ЦПЭ при окислении NAD- H и 0QH2. Жирными стрелк21ми обозначена окис.пяемая в цикле ацетильная группа, образующиеся при ее сгор ии молекулы СО2 обведены кружком. Номера стрелок соответствуют стадиям в тексте [c.356]

ГТФ. С учетом АТФ, образующн.ч ся в цепи переноса электронов при окисленни NAD H и 0QH2, сгорание ацетильного остатка в цикле карбоновых кислот сопровождается образованием И молекул АТФ и одной ГТФ, т.е. образованием 12 макроэргических пирофосфатных связей (12 биоэнергетических эквивалентов). Итоговое стехиометрическое уравнение цикла трикарбоновых кислот можно записать в виде [c.357]

Нетрудно убедиться, что в расчете на одну образовавшуюся гликозидную связь расходуется одна пирофосфатная связь в молекуле АТФ. Действительно, после прохождения реакции гликозилирования нуклеотидный остаток освобождается в виде нуклеозиддифосфата. Для его превращения в нуклеозидтрифосфат с целью повторного использования в реакции (IX.13) пеоб.чодим перенос на него одного фосфата по реакции [c.375]

Миозин представляет собой белок необычного сзроения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 ООО каждая (так называемые тяжелые цепи) и четырьмя легкими цепями с молекулярной массой около 20 ООО. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находятся два важных функциональных центра — каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление /3-7-пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком — актином. [c.435]

АТФ представляет собой термодинамически нестойкое соединение. Нестабильность АТФ определяется, во-первых, электростатическим отталкиванием в области кластера одноименных отрицательных зарядов, что приводит к напряжению всей молекулы, однако сильнее всего связи — Р—О—Р—, и, во-вторых, конкурентным резонансом. В соответствии с последним фактором существует конкуренция между атомами фосфора за неподеленные подвижные электроны атома кислорода, расположенного между ними, поскольку на каждом атоме фосфора имеется частичный положительный заряд вследствие значительного электронакцепторного влияния групп Р=0 и Р—О . Таким образом, возможность существования АТФ определяется наличием достаточного количества химической энергии в молекуле, позволяющей компенсировать эти физико-химические напряжения. В молекуле АТФ имеется две фосфоан-гидридных (пирофосфатных) связи, гидролиз которых сопровождается значительным уменьшением свободной энергии (при pH 7,0 и 37 С) [c.191]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология