Глицин волосе

Этот изгиб по форме напоминает шпильку для волос и стабилизируется одной водородной связью. Фактором, препятствующим его образованию, могут быть большие боковые радикалы, и поэтому довольно часто наблюдается включение в него наименьшего аминокислотного остатка — глицина. Эта конфигурация оказывается всегда на поверхности белковой глобулы, в связи с чем Р-изгиб принимает участие во взаимодействии с другими полипептидными цепями. [c.33]

Протеиноиды (белковоподобные вещества), или альбуминоиды,— твердые белки опорных тканей. Входят в состав волос, рогов, копыт, перьев, сухожилий, связок, соединительной ткани и т. д. Протеиноиды не растворяются в воде, разведенных кислотах, щелочах и солевых растворах. В протеиноидах содержится большое количество глицина, аланина, тирозина. Многие протеиноиды не пригодны для питания. [c.214]

По форме молекул белки можно приблизительно делить на две группы — склеропротеины и сферопротеины. Первые имеют волокнистую структуру и служат строительным материалом тканей. К ним относится коллаген, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах и костях. Коллаген построен в основном из глицина, пролина и оксипролина. При частичном гидролизе он превращается в желатину. Коллаген составляет почти одну треть всех животных белков. Другие склеропротеины — кератин, содержащийся в волосах, ногтях, перьях и шерсти, и фиброин из натурального шелка. В мышечных волокнах присутствуют главным образом белки миозин и актин. Они не растворяются в воде и активно участвуют в механохимических процессах, обусловливающих работу мышц. Поскольку тела млекопитающих примерно на 40% состоят из мышц, оба этих белка относятся к наиболее распространенным органическим соединениям в организмах млекопитающих. [c.194]

Применяют А. в произ-ве сернистых и азокрасителей. Кроме того, и-А. и его производные, напр, метол, глицин, амидол, а также о-А.,-проявители в фотографии, и- и о-А.-промежуг. продукты для крашения меха в коричневый цвет. N-Метильное производное о-А.-краситель для волос (коричневый цвет). л(-А.-промежут. продукт в произ-ве п-аминосалициловой к-ты. [c.146]

Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Возможно использование аминокислот и их производных в косметике. Добавление аминокислот в различные косметические средства помогает поддерживать нормальную функцию кожи, защищает против бактерий, тонизирует кожу, повышает увлажняющий эффект, делает более безвредными красители для волос, укрупняет и питает волосы, помогает избавить волосы от избытка жира, улучшает качество губной помады, лака для волос и т. д. Для этих целей рекомендуется использование аргинина, глицина, -аланина, валина, цистеина, метионина, треонина, аспарагиновой и глутаминовой кислот. [c.365]

Принимается, что связи а-углерода ориентированы приблизительно как в тетраэдре угол С—С—N принимается равным 112°, аналогично найденному в глицине и аланине. При полном растяжении цепь лелсит в одной плоскости, причем кислородные атомы карбонильных групп и водородные атомы амидных групп лежат в той же плоскости. Расстояние по цепи, занимаемое одним аминокислотным остатком, равно 3,63 А- Это расстояние несколько больше, чем расстояния 3,4—3,5 А, полученные из рентгенограмм для кератина волоса [3] и фиброина [c.316]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология