Сера в белках

Эта реакция на содержание серы в белках. Ее дают белки, содержащие цистин, цистеин и метионин. [c.128]

ОБНАРУЖЕНИЕ СЕРЫ В БЕЛКЕ [c.385]

Реакция на серу в белках. В 1 мл 10%-ного раствора яичного альбумина вливают 1 мл 30%-ного раствора едкого натра и 3—4 капли раствора уксуснокислого свинца. При кипячении выделяется коричнево-черный осадок сернистого свинца. [c.120]

Реакция на серу в белках. В 3 мл раствора альбумина вливают [c.121]

Рис. 149. Кривая валового внедрения радиоактивной серы в белки рибосом.

Как правило, реконструированные частицы, получаемые путем объединения белковой оболочки с вирусной РНК, обработанной азотистой кислотой, не обладают инфекционной способностью. Следовательно, в большинстве случаев дезаминирование оснований под действием азотистой кислоты приводит к летальным мутациям. В некоторых случаях мутации не легальны и белок мутантного вируса отличается от нативного белка по аминокислотному составу. Например, известен нитритный мутант, у которого на местах, занятых в нативном вирусе пролином, аспарагиновой кислотой и треонином, находятся соответственно лейцин, аланин и серии. В белке ВТМ С-концевая последовательность аминокислотных остатков имеет вид -Гли-Про-Ала-Тре. Протеолитический фермент карбоксипептидаза отщепляет от С-конца при каждом акте отщепления одну аминокислоту. [c.364]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ ЦИСТИНА ПО ЛАБИЛЬНОЙ СЕРЕ В БЕЛКАХ (ШУЛЬЦ) [c.188]

Ацидоз возникает вследствие того, что мясная пища бо-. гата фосфатами и серой (в белках). Сера в процессе обмена окисляется до серной кислоты и в результате получается перевес кислотных остатков фосфорной и серной кислот над неорганическими катионами. Растительная пища, наоборот, содержит много неорганических катионов в виде солей органических кислот. Так как последние окисляются в организме до углекислоты и воды, то в моче преобладают основания. [c.272]

Открытие серы в белках [c.96]

Реакция на серу. В пробирку вводят комочек белой шерстяной пряжи, 2 капли раствора едкого натра, каплю раствора уксуснокислого свинца и нагревают содержимое пробирки в пламени горелки. Появляется коричнево-черный осадок сульфида свинца. Эта реакция на содержание серы в белках. Ее дают белки, содержащие цистин, цис-теин и метионин. [c.165]

Распределение серы в белках. Элементарный анализ серы дает сведения об общем количестве серы, содержащейся в аминокислотах. Распределбниев них серы изучалось различными исследователями [687, 702, 743, 765]. Бэйли [768] дал обзор и экспериментальную критику различных методов с этой точки зрения. Общее количество идентифицируемой серы редко превыщает 95%, а часто меньше 90%. Лагг, принимая, что цистеин, цистин и метионин являются единственными аминокислотами, имеющими серу, определял цистин + цистеин в виде SO/, образуемого при окислении аминокислот дымящей азотной кислотой, а метионин в виде серы, не окисляемой таким образом. Он сравнил результаты, полученные различными методами, для белков листа [769, 770 и вируса табачной мозаики [771]. [c.118]

Определение серусодержащих групп в белках. Описано определение метионина, сероводорода и цистеина в продуктах гидролиза белка, позволяющее установить характер связи серы в белках там же дается и аппаратура, требуемая для производства определения [9]. [c.358]

Содержание азота и серы в белке равно соответственно 15,76% (507 атомов на 45 ООО 3 белка [9, 7J) и 1,61% (22—23 атома [10—12]). Эти величины согласуются с аналитическими данными, полученными экспериментальным путем для компонентов белка (табл. 1). Содержание фосфора в кристаллическом белке варьирует в больших пределах в ранних работах были приведены величины от 1,75 до 1,89 атома на 45 ООО г для различных препаратов ([9, 13], см. также раздел 7). [c.9]

Металлы, относящиеся к легкой и тяжелой платиновым триадам, встречаются довольно редко, и их реакции еще недостаточно полно изучены. Все они обладают сравнительно низкой реакционной способностью и в природных условиях встречаются в виде свободных металлов. Наиболее важное значение для них имеют состояния окисления +2, 4- 3 и 4-4, находясь в которых эти металлы образуют в растворе октаэдрические или плоские квадратные комплексы. Комплексные ионы Р1(1У) и 1г(П1) имеют структуры октаэдра. Комплексы Р1(П) имеют плоское квадратное строение. Ион тетрахлороплатината(П), Р1С1 , обнаруживает большую склонность к связыванию с серой в белках и используется для получения производных белков, включающих тяжелые атомы, с целью проведения их рентгеноструктурного анализа. [c.446]

Целый ряд других исследователей также изучал вопрос Q сере в белке, неустойчивой к щелочам. Так, Шульц [573] нащел, что если нагревать цйстин или цистеин в течение 10—25 час. с избытком цинковых опилок и 30% раствором NaOH в присутствии уксуснокислого свинца или окиси висмута, то после подкисления раствора уксусной кислотой по Флейтману половину всей серы белка можно обнаружить в осадке. [c.188]

По количеству серы в белках можно рассчитать их минимальный молекулярный вес. Если предположить, что в конглю-тине из семян люпина содержится только одна молекула цисти-на, т. е. два атома серы, то минимальный молекулярный вес этого белка должен быть не менее 20 000. Аналогичные значения были получены и для молекулярных весов других белков. [c.206]

Яичный альбумий. Этот белок имеет молекулярный вес 45 ООО и является типичным альбумином, поскольку осаждается из растворов при прибавлении солей. В его молекуле на С-конце находится пролин, а на Ы-конце — ацетил-Гли-Сер. (В белках такие случаи ацетилирования встречаются очень редко.) Поскольку в яичном альбумине имеются углеводные группы, он относится к гликопротеидам. Кроме того, он содержит также один или два остатка фосфорной кислоты, котбрые, возможно, связаны через гидроксил с остатками сернна или треонина. Изо-электрическая точка яичного альбумина лежит вблизи pH 4,9. [c.117]

Одна из основных функций серы в белках и полипептидах — участие SH-rpynn в образовании ковалентных, водородных, меркаптидных связей, поддерживающих трехмерную структуру белка. Дисульфидные мостики между полипептид-ными цепями или двумя участками одной цепи (по типу — S —S-мостика в молекуле цистина) стабилизируют молекулу белка. [c.243]

СНзНд+, который прочно связывается с биологической системой (возможно, за счет серы в белках) и концентрируется в рыбных продуктах питания [85]. [c.609]

Одна из наиболее популярных проблем современной биологии состоит в выяснении уникальной роли серы в биологических процессах. Некоторое представление о широком диапазоне исследований в этой области дает интересный обзор Бойера [1], а также Симпозиум о роли серы в белках [2]. Биохимические проблемы тесно связаны с оценкой свойств SH- и SS-rpynn в белках и пептидах этот-важный аспект исследований интенсивно разрабатывается в белковых лабораториях всего мира. Одна из основных проблем касается роли этих реакционноспособных групп при изучении строения белков. В настоящей главе мы и рассмотрим методы, разработанные для решения этой задачи. [c.93]

В литературе не раз указывалось на повышенное содержание серы в белках после обработки их тиогликолевой кислотой. Уайт [22] обнаружил различия в свойствах рибонуклеазы, обработанной чистыми и неочищенными препаратами этого реактива, и пришел к заключению, что политиогликолиды, присутствующие в неочищенных препаратах, вероятно, реагируют со свободными аминогруппами белка. В данной работе реактив очищали путем вакуумной перегонки (105° при 10 мм рт. ст.) и хранили при 5°. [c.104]

Наиболее прочными связями, которые оказывают влияние на складывание основной пептидной цепи, являются дисульфидные связи (см. схему молекулы белка инсулина на рис. 26). Не все атомы серы в белках представлены в дисульфидной форме. В виде тиогрупп они могут выполнять другие функции, например, связывать атомы металлов или участвовать в ферментах для их активации. [c.79]

При добавлении к раствору белка в концентрированной серной кислоте глиоксиловой кислоты появляется сине-фиолетовая окраска (реакция Адамкевича на триптофан). Присутствие серы в белке можно обнаружить по образованию черного осадка сульфида свинца при нагревании щелочного раствора белка с раствором ацетата свинца. Белки, содержащие остатки цистеина (сульфгидрильные группы), реагируют с нитропруссидом натрия в аммиачном растворе с образованием продукта, окращенного в красный цвет. [c.293]

Приступив к изучению белков в середине 60-х годов XIX в. Данилевский отдавал себе полный отчет в сложности поставленной задачи, перед которой отступали многие выдающиеся химики. Во время пребывания за границей в 1860—1862 гг. Данилевский работал во многих ведущих биохимических лабораториях, в том числе в лаборатории В. Кюне (см. [7]). В своих исследованиях Данилевский опирался на идею Кюне о последовательном расщеплении белковой молекулы для изучения деталей ее строения. Однако он не придавал большого значения для познания закономерностей строения белковой молекулы схемам ее разложения, а в основном сосредоточивал внимание на определении содержания отдельных, наиболее важных, с его точки зрения, элементов и в дальнейшем на поисках основных структурных группировок при помощи цветных реакций. Очень осторожный в своих выводах Данилевский тратил на их проверку многие годы, возвращаясь к ранее начатым работам после вынужденных перерывов. Первые свои предположения о строении белковых веществ, основанные на результатах анализов серы, Данилевский сообщает А. М. Бутлерову в частном письме еще в 1870 г. (см. [47]), но по совету последнего удаляет их из текста подготовленной статьи [13]. Уже в 1879 г., обнаружив несовпадение своих данных о содержании серы в белке с данными Н. Либеркю-на [300], Данилевский ограничивается осторожным выражением сомнения в правильности выведенной Либеркюном эмпирической формулы белка (см. [46]). Только окончательно убедившись в правильности своих данных, Данилевский формулирует важное положение об увеличении на целый порядок формулы Либеркю-на [15]. [c.50]

Расчеты молекулярного веса белка, проведенные на основании тщательных определений содержания серы в белке, привели к тому, что Данилевский вывел следующую эмпирическую формулу белка (гемоглобина) С72бНи71Н19402и5з, которая была близка удесятеренной формуле, выведенной Либеркюном. Исходя из этой формулы, Данилевский рассчитал, что в каждой молекуле белка содержится до 40 углеазотных групп. [c.51]

Было показано [2956,29571, что ароматические группы могут взаимодействовать с 8-8-связью и атомами серы в белках. Энергия взаимоде йствия бензола с диметилдисульфидом составляет -3,3 ккал/моль [c.274]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология