Аспарагин образование аспартата

Углеродные скелеты аспарагина и аспарагиновой кислоты поступают в конечном счете в цикл лимонной кислоты через оксалоацетат (рис. 19-4). Фермент аспарагиназа катализирует гидролиз аспарагина с образованием аспартата [c.584]

Рис. 22-3. Образование аспарагина из аспартата в животных тканях. У многих бактерий аспарагин образуется другим путем (см. текст).

У амидных бобовых все основные реакции ассимиляции фиксированного азота происходят в тех же клетках, которые содержат симбиосо-мы. При этом важную роль играет аспартатаминотрансфераза (ААТ), которая катализирует реакцию образования аспартата — предшественника аспарагина. В метаболизме уреидных клубеньков важную роль играет уриказа. Она осуществляет один из конечных этапов биосинтеза уреидов — образование аллантоина путем окисления мочевой кислоты, образующейся при окислении пуринов. [c.183]

Вскоре стало ясно, что глутамин и аспарагин следует рассматривать как растворимые и нетоксичные переносчики дополнительного количества аммиака, заключенного в их амидных группах. Под действием активной синтетазы из глутамата и аммиака образуется глутамин [уравнение (14-12), стадия г], а под действием другого фермента происходит перенос амидного азота на аспартат с образованием аспарагина [уравнение (14-12), стадия д]. Амидный азот глутамина используется в многочисленных биохимических процессах, в том числе в образовании карбамоилфосфата [уравнение (14-12), стадия е разд. В, 2], глюкозами-на [уравнение (12-4)], NAD+ (разд. И), пуринов (разд. Л,3), СТР (разд. Л, 1), tt-аминобензоата (разд, 3,3) и гистидина (разд. К). [c.89]

Таким образом, в результате реакций синтеза амидов глутамата и аспартата — соответственно глутамина и аспарагина, удаления аммиака с помощью глутаматдегидрогеназы и образования аммонийных солей в почках в целом происходит детоксикация и выведение около 10% аминного азота катаболизи-руемых аминокислот, аминов, азотистых оснований и других азотсодержащих компонентов. [c.391]

Углеродный скелет аминокислот, подвергшихся деградации и включившихся в цикл трикарбоновых кислот в мышечной ткани, превращается главным образом в глутамин и пируват, который далее окисляется или превращается в лактат. Таким образом, при голодании или в период после всасывания большая часть образующихся в процессе распада мышечного белка аминокислот покидает мышцы исключением являются изолейцин, валин, глутамат, аспартат и аспарагин они участвуют в образовании глутамина, который высвобождается мышцами и используется другими тканями. [c.341]

Микроорганизмы используют АТР и сильный восстановитель для превращения N2 в ЫН4 Затем соли аммония используют-ся высшими организмами для синтеза аминокислот, нуклеотидов и других молекул. Основными соединениями ( пунктами входа ), в составе которых N114 вводится в промежуточный метаболизм, являются глутамин, глутамат и карбамоилфосфат. Организм человека способен синтезировать лишь половину основного набора двадцати аминокислот. Эти аминокислоты называются заменимыми в отличие от незаменимых, которые обязательно должны поступать с пищей. Пути биосинтеза заменимых аминокислот очень просты. Глутамат-дегидрогеназа катализирует восстановительное аминирование а-оксоглутарата с образованием глутамата. Аланин и аспартат синтезируются путем трансаминирования пирувата и оксалоацетата соответственно. Глутамин синтезируется из N14 и глутамата, сходным образом образуется и аспарагин. Пролин синтезируется из глутамата. Серин, образующийся из 3-фосфоглицерата,- предшественник глицина и цистеина. Тирозин синтезируется путем гидроксилирования незаменимой аминокислоты фенилаланина. Пути биосинтеза незаменимых аминокислот гораздо сложнее, чем заменимых. Эти пути в большинстве своем регулируются путем ингибирования по типу обратной связи, когда решающая реакция аллостерически инги- [c.252]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология