Глутамат дегидрогеназа

Рис. 30.6. Реакция, катализируемая L-глутамат-дегидрогеназой. NAD(P)+ означает либо NAD" , либо NADP, т.е. что оба кофермента могут быть использованы в качестве косубстратов. Реакция обратима, но константа равновесия ее благоприятна для образования глутамата.

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

B. Дезаминируется NAD-зависимой глутамат-дегидрогеназой. [c.235]

К э-йэму можно добавить, что-митохондрии являются активными участниками некоторых этапов азотного обмена. В матриксе функционирует глутамат дегидрогеназа, продуцирующая при работе в направлении образования а-кетоглутарата [c.433]

Окислительное дезаминирование глута- тамат и глутамат дегидрогеназа играют [c.575]

Биосинтетические пути, ведущие к трем родственным аминокислотам — глутамату, глутамину и пролину (рис. 22-1), несложны и у всех форм жизни, по-видимому, одинаковы. Глутамат образуется из аммиака и а-кетоглутарата (промежуточного продукта цикла лимонной кислоты) под действием L-глутамат-дегидрогеназы. В качестве источника восстановительных эквивалентов в глу-таматдегидрогеназной реакции используется NADPH [c.654]

Избыточные аминокислоты используются как метаболическое топливо. Деградация большинства избыточных аминокислот начинается с удаления а-аминогруппы путем трансаминирования с а-оксокислотой. Коферментом всех трансаминаз служит пиридоксальфосфат. Аминогруппы переносятся на а-оксоглутарат с образованием глутамата, который затем подвергается окислительному дезаминированию под действием глутамат-дегидрогеназы, давая NH4 и а-оксоглутарат. Акцепторами электронов в этой реакции служат НАО или ЫАОР . У йаземных позвоночных NH4 превращается в мочевину в цикле мочевины. Мочевина образуется в результате гидролиза аргинина. В ходе последующих реакций цикла мочевины происходит синтез аргинина из орнитина, другого продукта реакции гидролиза. Сначала орнитин подвергается карбамоилированию в цитрул-лин при участии карбамоилфосфата. Ци- [c.178]

Склонность белков к образованию ассоциатов иногда сильно зависит от присутствия различных низкомолекулярных веществ. Ассоциация инсулина значительно возрастает в присутствии небольших количеств иона цинка [973], а в алкогольдегидрогеназе ассоциации белковых субъединиц с образованием активного фермента благоприятствует присутствие активирующих катионов [978]. Такие явления могут быть объяснены на основании предположения о том, что катион образует мостики между двумя молекулами белка аналогично тому, как это наблюдается при образовании димера альбумин — ртуть. Однако наиболее вероятно, что катион лишь стабилизует конформацию белка, способствующую ассоциации. В случае фермента глутамата дегидрогеназы четыре единицы с молекулярным весом 2,5-10 проявляют сильную тенденцию к образованию ассоциата [979], однако ассоциации этих субъединиц нренятствует ряд малых молекул, по-видимому оказывающих влияние на изменение кон--формации белка [980, 981]. [c.336]

В работе [18] исследовалась способность ряда биоспецифи-ческих элюентов десорбировать глюкоза-6-фосфат- и глутамат-дегидрогеназы, связанные с иммобилизованными триазиновы-ми красителями. Ниже приводятся данные для первого фермента. [c.114]

Рис, 17. Фракционирование с использованием сульфата аммония глутамат-дегидрогеназы (GDH) и малатдегидрогеназы (MDH) из Haloba terium на [c.186]

Молекулярные массы никотинамиднуклеотидзависимых дегидрогеназ варьируют в широком диапазоне. Большинство из них обнаруживает каталитическую активность только тогда, когда субъединицы объединены в димерной, тетрамерной или гексамерной форме, как, например, субъединицы малат-, лактат- и глутамат-дегидрогеназ. В большинстве случаев идентичные субъедпгшцы самопроизвольно собираются в устойчивый, каталитически активный полимер. Иногда клетка образует более одного вида субъединиц, отличающихся разным числом аминокислотных замещений [c.466]

Несмотря на высокое сродство к нуклеофильным агентам (Кдисс комплекса с СЫ--ионом 0,5 10 з М, для НАД — 0,6 10 2 М), этот аналог неактивен в реакциях с алкоголь-, лактат- и глутамат-дегидрогеназой. [c.53]

Активность глутамат-дегидрогеназы регулируется аллостерически. Фермент позвоночных состоит из шести идентичных субъединиц, способных к дальнейшей полимеризации Гуанозинтрифосфат (GTP) и аденозинтрифосфат (АТР) являются аллостерическими ингибиторами, тогда как гуанозинди-фосфат (GDP) и аденозиндифосфат (ADP) служат аллостерическими активаторами. Следовательно, снижение энергетического заряда ускоряет окисление аминокислот. Превращения, катализируемые амино-трансферазами и глутамат-дегидрогеназой, описываются следующей суммарной реакцией [c.161]

Примечательна также компартментация цикла мочевины и связанных с ним реакций. Образование НН под действием глутамат-дегидрогеназы, его включение в карбамоилфосфат и последующий синтез цитруллина происходят в митохондриальном матриксе. В отличие от них следующие три реакции цикла мочевины, приводящие к образованию мочевины, протекают в цитозоле. [c.165]

Углеродные скелеты некоторых пятиуглеродных аминокислот включаются в цикл трикарбоновых кислот в виде а-оксоглута-pama. Эти аминокислоты превращаются в глутамат, который затем подвергается окислительному дезаминированию под действием глутамат-дегидрогеназы с образованием а-оксоглутарата (рис. 18.8). [c.169]

Глутамат синтезируется из NH4 и а-оксо-глутарата, промежуточного продукта цикла трикарбоновых кислот, под действием глутамат-дегидрогеназы. Мы уже встречались с этим ферментом в разделе, посвященном распаду аминокислот (разд. 18.1). Когда реакция идет в направлении биосинтеза, используется NADPH в качестве восстановителя когда же реакция является катаболиче-ской, в ней участвует NAD в качестве [c.232]

Глутамат-дегидрогеназа и глутамин-син-тетаза присутствуют во всех организмах. У большинства прокариот имеется, кроме [c.232]

Обратите внимание, что стехиометрия этой реакции отличается от реакции, катализируемой глутамат-дегидрогеназой здесь гидролизуется АТР. Почему этот более дорогой путь иногда используется E. olil Ответ заключается в том, что Км глутамат-деги дрогеназы для NH4 высока (1 мМ), поэтому фермент не насыщается субстратом при недостаточной концентрации NH , Г лутамин Сйнтетаза имеет, наоборот, чрезвычайно высокое сродство к NH4. [c.233]

Микроорганизмы используют АТР и сильный восстановитель для превращения N2 в ЫН4 Затем соли аммония используют-ся высшими организмами для синтеза аминокислот, нуклеотидов и других молекул. Основными соединениями ( пунктами входа ), в составе которых N114 вводится в промежуточный метаболизм, являются глутамин, глутамат и карбамоилфосфат. Организм человека способен синтезировать лишь половину основного набора двадцати аминокислот. Эти аминокислоты называются заменимыми в отличие от незаменимых, которые обязательно должны поступать с пищей. Пути биосинтеза заменимых аминокислот очень просты. Глутамат-дегидрогеназа катализирует восстановительное аминирование а-оксоглутарата с образованием глутамата. Аланин и аспартат синтезируются путем трансаминирования пирувата и оксалоацетата соответственно. Глутамин синтезируется из N14 и глутамата, сходным образом образуется и аспарагин. Пролин синтезируется из глутамата. Серин, образующийся из 3-фосфоглицерата,- предшественник глицина и цистеина. Тирозин синтезируется путем гидроксилирования незаменимой аминокислоты фенилаланина. Пути биосинтеза незаменимых аминокислот гораздо сложнее, чем заменимых. Эти пути в большинстве своем регулируются путем ингибирования по типу обратной связи, когда решающая реакция аллостерически инги- [c.252]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология