Ингибирование ферментативных реакций аллостерическое

Выберите и запишите последовательность событий, происходящих при аллостерическом ингибировании активности фермента 1) уменьшается скорость ферментативной реакции [c.82]

В реальных условиях клеточного метаболизма концентрация субстрата, потребляемого в ферментативных реакциях, изменяется не только в результате самой реакции, но и за счет притока его в реакционный объем. Одновременно происходит и отток продукта из сферы реакции в другие области, где он используется в дальнейших метаболических превращениях. Иными словами, в клетке каждая отдельная реакция, так же как и их совокупность, представляет собой открытую систему, обладающую механизмами саморегуляции. Одним из самых мощных способов регуляции ферментативного процесса является изменение активности фермента с помощью различных ингибиторов. Существуют, как известно, конкурентные ингибиторы, занимающие места субстрата в активном центре фермента с образованием неактивного комплекса. Возможно также неконкурентное, или аллостерическое, ингибирование, при котором ингибитор не имеет структурного сродства с субстратом и присоединяется не к активному центру фермента, а к определенным местам белковой глобулы, вызывая деформацию фермента. Регуляторные эффекты могут осуществляться также по принципу обратной связи, когда при больших концентрациях субстрата или продукта угнетается реакция. Наряду с ингибиторами имеются и активаторы — вещества, повышающие активность фермента. Активирующий эффект может оказывать и сам продукт реакции (активация продуктом). [c.39]

Наиболее простой случай аллостерической регуляции — регуляция первого фермента неразветвленного биосинтетического пути его конечным продуктом. Если конечный продукт накапливается в избытке, он подавляет активность первого фермента в процессе, называемом ретроингибированием, или ингибированием по принципу обратной связи. Примером такого типа регулирования является ингибирование биосинтеза Ь-изолейцина. Превращение Ь-треонина в Ь-изо-лейцин включает пять ферментативных реакций (рис. 35). Первый [c.112]

Аллостерическая регуляция. Во многих строго биосинтетических реакциях основным типом регуляции скорости многоступенчатого ферментативного процесса является ингибирование по принципу обратной связи. Это означает, что конечный продукт биосинтетической цепи подавляет активность фермента, катализирующего первую стадию синтеза, которая является ключевой для данной цепи реакции. Поскольку конечный продукт структурно отличается от субстрата, он связывается с аллостерическим (некаталитическим) центром молекулы фермента, вызывая ингибирование всей цепи синтетической реакции. [c.155]

Другой механизм, значительно быстрее срабатывающий и тонко сбалансированный, заключается в воздействии на скорость и интенсивность одной или нескольких чувствительных ферментативных реакций. Иными словами, это механизм, действующий на уровне обмена веществ в собственном смысле слова. Обычно особенно чувствительны к этому общему регуляторному механизму начальные и завершающие реакции специфических метаболических цепей, т. е. те задающие скорость ферменты, о которых мы говорили выше. Часто бывает также, что эта регуляция, которая может быть как положительной активация), так и отрицательной ингибирование), осуществляется одним из конечных продуктов данной цепи реакций. По этой причине ингибиторный тип регуляции, который был открыт первым — при изучении торможения одного из начальных этапов биосинтетической цепи реакций конечным продуктом этой цепи,— был назван ингибированием по типу обратной связи, или ретроингибированием. Поскольку такое ингибирование первых этапов катаболизма (или противоположный процесс — активация) вызывается веществами, весьма далекими как в метаболическом, так и в структурном отношении от субстратов ингибируемых реакций, то можно предположить, что здесь имеют место аллостерические эффекты, т. е. конформационные изменения соответствующих ферментных белков, обусловленные наличием второго контактного участка, независимого от активного центра фермента. [c.277]

Если аллостерическое присоединение ингибитора понижает активность фермента, но не изменяет его сродство к субстрату, т. е. если образуется малоактивный комплекс EIS, то такое торможение ферментативной реакции называется неконкурентным ингибированием. Такой термин возник потому, что образование комплекса EIS обусловлено присоединением ингибитора и субстрата к разным частям молекулы белка. При этом отсутствует конкуренция за обладание активными центрами фермента, а каталитическая активность фермента из-за малой активности комплекса EIS понижается. [c.518]

Регуляция ферментативной активности путем фосфорилирования и дефосфорилирования в известной мере аналогична регуляции по принципу обратной связи. Оба типа регуляции обеспечивают быстрое изменение потока метаболитов в ответ на тот или иной физиологический сигнал и в том и в другом случае экспрессия генов не затрагивается. При обоих типах регуляции действие направлено на ферменты начальных этапов многостадийной цепи метаболических реакций, чаще всего принадлежащих одному пути биосинтеза, причем не на каталитические, а на аллостерические центры. Однако ингибирование по принципу обратной связи направлено избирательно на один фермент и не зависит от гормональной или нервной регуляции. Напротив, регуляция ферментов млекопитающих путем фосфорилирования— дефосфорилирования распространяется на несколько белков, осуществляется при участии АТР или других нуклеозидтрифосфатов и находится под прямым нервным и гормональным контролем. [c.110]

Неконкурентное ингибирование ферментативных реакций называют аллостерическим (структурно несвязанное ингибирование), а белки-ферменты, способные к неконкурентному ингибированию, — аллосте-рическими. [c.233]

Умбаргер в 1956 г. обнаружил существование последовательных ферментативных реакций, в которых конечный метаболит влияет на активность фермента, катализирующего первую реакцию последовательности. Сейчас известно множество таких систем, называемых аллостерическими ( инопространственными по-гречески). В частности, установлены случаи ингибирования, [c.203]

Классическим примером аллостерического ингибирования может служить ферментная система Е. соИ, катализирующая синтез L-изолейцина из L-треони-на, включающая пять ферментативных реакций. Ингибирование по типу обратной связи процесса превращения треонина в изолейцин приведено ниже [c.406]

Какие факторы могут привести к отклонению кинетики ферментативной реакции от уравнения Михаэлиса 2. Опишите случай ингибирования (активации) ферментативной реакции избытком субстрата. Приведите примеры. 3. Какие модели аллостерического взаимодействия ферментов с субстратами вы знаете 4. Почему схема Хилла неудовлетворительно описывает аллостерические эффекты 5. Почему схема (2.33) не описывает аллостерические эффекты 6. Напишите основные уравнения модели Моно-Уаймена-Шанжё. 7.1Сакое значение имеют аллостерические эффекты в регуляции биологических процессов [c.116]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология