Другие ферменты, действующие на гликозиды

Замещая атом водорода полуацетальной группы алкилом, арилом или другой группой (общее название такого заместителя—агликон ), получаем важные производные сахаридов — гликозиды. Эти соединения с химической точки зрения являются ацеталями, и поэтому в отличие от сахаридов они устойчивы в щелочной среде. В кислой среде или под действием ферментов гликозиды гидролизуются до сахарида и соединения несахарной природы (обычно спирта или фенола), образующегося из агликона. Они не обладают восстановительными свойствами, так что, например, с реактивом Фелинга не реагируют. [c.206]

В частности, в растительном организме в зависимости от его потребностей реакция под действием одного и того же фермента сдвигается в ту или другую сторону. Указанные ферменты локализованы в--определенных морфологических образованиях растений. Нарушение-или разрушение этих клеток ведет к нарушению синтеза и распада гликозидов, чем нарушается нормальный обмен углеводов в растениях. [c.95]

Целлобиоза, генциобиоза и лактоза гидролизуются эмульсином, который, как уже отмечалось выше, гидролизует также простые р-гли-козиды эти три дисахарида содержат, следовательно, р-гликозидные связи (лактоза является р-галактозидом ее гидролиз обусловлен р-галактозидазной активностью эмульсина, о которой говорилось выше). Мальтоза гидролизуется а-глюкозидазой (мальтазой) пивных дрожжей и кишечного сока, гидролизующей также а-метилгликозид следовательно, мальтоза содержит а-гликозидную связь, о чем свидетельствует ее очень высокая вращательная способность. (С другой стороны, мальтаза проросших зерен ячменя гидролизует только мальтозу и не оказывает какого-либо действия на другие ос-гликозиды следовательно, этот фермент является олигазой с абсолютной специфичностью по отношению к мальтозе.) [c.281]

Другие ферменты, действующие на гликозиды [c.101]

В идеальном случае ферментативный гидролиз полисахаридов следует проводить ферментами высокой степени чистоты, специфичность которых установлена по их действию на производные гликозидов и на олиго- или полисахариды с точно известной структурой. Эти условия были реализованы нри исследовании ферментативного гидролиза гликогена, амилозы, амилопектина и некоторых родственных им по структуре полисахаридов. Расщепление полисахарида специфическим ферментом может указать на присутствие в нем связи (или связей), для которой этот фермент специфичен. В случае полисахарида, содержащего не один тип связей, а более, можно провести избирательный гидролиз определенной связи, и полученный остаток проанализировать физическими, химическими или иммунологическими методами, либо для получения дополнительной структурной информации подвергнуть дальнейшей деструкции, действуя другими специфическими ферментами. [c.299]

Третий тип специфичности, называемый абсолютной специфичностью, характеризуется тем, что фермент приспособлен к одному только субстрату. В приведенной выше схеме оба компонента А и В должны соответствовать определенному данному типу для того, чтобы фермент мог проявлять свое действие. Этот тип специфичности широко распространен благодаря этой особенности в природе существует столь большое число ферментов. Приведем только один пример — мальтазу проросшего зерна ячменя, которая в отличие от приведенных выше а-глико-зидаз гидролизует исключительно дисахарид мальтозу и не оказывает какого-либо действия на другие а-гликозиды. [c.796]

Весьма ценный метод определения конфигурации гликозидных связей заключается в исследовании отношения гликозидов к гликозидазам — ферментам, расщепляющим гликозидные связи (см. гл. 13). Поскольку действие всех известных гликозидаз стереоспецифично, способность определенного фермента катализировать гидролиз исследуемого гликозида позволяет установить конфигурацию гликозидной связи последнего. Так, например, способность р-глюкозидазы вызывать гидролиз арбутина — p-D-глюкопиранозида гидрохинона — доказывает [5-конфигурацию гликозидной связи в этом соединении Однако гликозидазы специфичны не только к конфигурации гликозидной связи, но и к стереохимии гликозильного остатка, и, кроме того, чувствительны к природе агликона. Поэтому неспособность данного соединения к гидролизу под влиянием того или иного фермента не может служить окончательным доказательством конфигурации его гликозидной связи. С другой стороны, при работе с гликозидазами необходимо постоянно считаться с возможным присутствием примесей других ферментов (например, примесь [3-глюкоз ид азы в а-глюкозидазе), способных исказить результаты гидролиза (см. также стр. 449). [c.208]

Важнейший вопрос энзимологии — как выявить взаимосвязь между механизмом действия и специфичностью фермента, с одной стороны, строением и свойствами его активного центра, с другой,— для карбогидраз в значительной степени остается открытым. В литературе появилось довольно много экспериментальных. данных по механизмам действия и специфичности 0-гликозид-гид-ролаз, однако следует отметить, что в подавляющем большинстве случаев их интерпретация проводится лишь по аналогии с действием лизоцима, даже без достаточных на то оснований. [c.23]

Гиббереллины выделяют практически из всех частей растений их запасные и транспортные формы представляют собой гликозиды и комплексы с белками. Место биосинтеза гиббереллинов — корни, верхушечные стеблевые почки и разаивающиеся семена. Имеются данные, что гиббереллины синтезируются в побегах, затем транспортируются в корни, где трансформируются в активные формы, после чего снова аозвращаются в побеги, где и проявляют стимулирующий эффект. Механизм их биологического действия исследован недостаточно. Известно лишь, что в зернах ячменя они изменяют свойства мембран и индуцируют синтез а-амилазы, а в тканях ряда других растений изменяют наборы РНК и функционирующих ферментов. [c.717]

Действие уабаина на почечную ткань. Уа-баин-токсичный гликозид, избирательно подавляющий активность N3, К -АТРазы в животных тканях и не влияющий на активность других известньк ферментов. Однако по мере добавления уаба-ина в возрастающих концентрациях к тонким срезам почечной ткани наблюдается нарастающее торможение потребления кислорода вплоть до 66%. Объясните причину этого явления. Какой вывод можно сделать относительно использования энергии дыхания в почечной ткани [c.777]

Многие К. способны также катализировать транс-гликозилирование, т. е. перенос гликозильного остатка с одного сахара на другой. В зависимости от субстратной специфичности К. обычно подразделяют па гликозидазы и полиазы. Первые гидролизуют гликозидные связи в гликозидах и олигосахаридах, но пе действуют на полисахариды. Примером их могут служить мальтаза, 6-фруктофуранозидаза, эмульсин. Полиазы расщепляют гликозидные связи как в поли-, так и в олигосахаридах. К их числу относятся а- и Р-ами-лазы, целлюлаза и др. Известна и другая классификация, согласно к-рой все ферменты, гидролизующие гликозидную связь, в том число и нуклеозидазы, объединяют под общим названием гликозидаз. Специфичность действия К. определяется гл. обр. конфигурацией расщепляемой гликозидпой связи (а- или А-), а также природой гликозидного остатка. [c.215]

Гликозиды встречаются, в основном, в мире растений. Под действием кислот, оснований или ферментов они расщепляются на сахарную часть и несахарную часть (агликон). Эти части связаны друг с другом через аномерный атом углерода сахара. Однако продукты, такие как вакци-нин и гаммамелитанин товарной позиции 2940 не считаются гликозидами. [c.239]

Гликозидами называется группа веществ природного происхождения, 1)аспадающихся при нагревании с кислотами или под действием определенных ферментов (гликозидаз) на одну или несколько молекул сахара и молекулу акого-либо другого соединения, не принадлежащего к сахарам и называемого агликоном или генином. [c.377]

Особую группу гликозидов составляют сапонины. При действии разбавленных кислот или ферментов сапонины расщепляются подобно остальным гликозидам и дают агликон, сапогенин и сахар. Сапонины, однако, выделяются в отдельную группу, потому что обладают особыми, только им присущими свойствами. Они способны давать коллоидные растворы со стойкой пеной и проявляют гемолитическое действие, т. е. разрушают красные кровяные тельца. Большая часть сапонинов представляет собой аморфные порошки различного цвета—от белого до коричневого лишь небольшая часть из них могла быть выделена в кристаллическом виде. Многие из сапонинов хорошо растворяются в воде, некоторые же только в щелочных растворах. Большая часть хорошо растворима в разведенном горячем спирте, но обычно снова выпадает после охлаждения. В абсолютном спирте и в обычных органических растворителях—эфире, петролейном эфире, хлороформе, бензоле—сапонины не растворяются. Многие сапонины (по мнению Кобера, сапонины кислотного характера) осаждаются из нейтральных растворов нейтральным ацетатом свинца, другие же сапонины (нейтральные сапонины)—только основным ацетатом свинца. Первые трудно растворимы или совсем нерастворимы в воде, но растворяются в разбавленных растворах щелочей и выделяются из раствора после подкисления. Вторые легко растворяются в воде и в растворах кислот. [c.382]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология