Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Энолаза

    В результате отдачи воды, вызываемой перераспределением внутримолекулярной энергии, 2-фосфоглицериновая кислота превращается в фосфоэнолпирови-ноградную кислоту, содержащую макроэргическую связь. Реакцию катализирует энолаза, активируемая ионами Mg2+, Мп - и 2п-+. [c.205]

    Недавно Энтиан и соавторы описали разделение методом хроматофокусирования трех изоферментов энолазы из дрожжей. Все они являются гидрофобными белками. Для улучшения растворимости и сохранения нативности изоферментов колонку РВЕ 94 уравновешивали [c.335]


    М раствором этаноламина, титрованного СНДСООН до pH 9,4, с добавлением до 15% этиленгликоля элюцию проводили полибуфером 96, pH 6. Изоферменты энолазы выходят из колонки прп pH 8,65 7,6 и 6,65 [Entian et al., 1983]. [c.335]

    Энниатины 2/34, 522-524 Энолаза 5/953, 954 2/1169 Энскога теория 2/302 Энстптит 4/675, 676 Энтальпия(и) для подобных веществ 4/763 и давление 4/1071 н принцип равновесия Гиббса 4/1073 [c.758]

    Общий характер действия на теплокровных. Б. характеризуется высокой биологической активностью. Определяющее значение в токсическом действии имеет ион Ве +, обладающий общетоксическим, аллергическим, канцерогенным и эмбриотокси-ческим действием. Для растворимых соединений характерно также раздражающее действие. При вдыхании в легких развивается продуктивный межуточный процесс с формированием специфических гранулем. Заболевание такого рода получило название бериллиоза. Наблюдаются также изменение иммунобиологического состояния организма, активности многих ферментов, катализирующих энергетические процессы фосфоглюко-мутазы, энолазы, лактатдегидрогеназы, щелочной фосфатазы и др. в легких, печени, почках, мышечной и костной тканях. Наиболее выражены диспротеинемия в виде снижения альбу-мино-глобулинового коэффициента, дисбаланс некоторых микроэлементов (Иванова Кейзер и др.). О канцерогенном эффекте бериллиевой интоксикации свидетельствуют характерные изменения антигенов критического органа, появление низкомолеку- [c.92]

    Еще один пример поляризующего действия положительно заряженного иона металла в ферментах — это катализ превращения фосфоглицериновой кислоты в фосфоенолпи-ровиноградную, осуществляемый энолазой — магнийсодержащим ферментом [70]. Реакция протекает по уравнению [c.254]

    Уже давно было установлено, что многие ферменты, обусловливающие фосфо-рилирование, нуждаются в ионах магния. Казалось бы, что последние обеспечивают связь между ферментом и субстратом. Фермент, называемый энолазой, был выделен в чистом кристаллическом состоянии в виде белка, содержащего магний. Ангидраза угольной кислоты, широко распространенная в животных тканях, была также получена в очень чистом виде и представляет собой фермент, содержащий цинк. [c.803]

    Для очистки ферментов иногда используют их специальные свойства. Например, фермент энолаза обладает высоким сродством к и потому его можно очистить хроматографически на колонках с Mg+ - yльфoк имeтилцeллюлoзoй. [c.15]

    Заканчивая этот раздел, необходимо подчеркнуть, что в создании третичной структуры белков, вероятно, участвует много других факторов Например, папаин не имеет дисульфидных связей, а энолаза не содержит остатков ни цистеина, ни цистина однако оба эти фермента сохраняют глобулярную форму. Чибнелл полагал, что в белках имеются тиоловые эфиры, а недавно было высказано предположение о существовании связей этого типа в активном центре папаина. [c.38]


    Энолаза скелетных мышц кролика 82 000 41 ООО 2 D/M, ЕА Диссоциация на полипептидные цепи обратима, сопровождается реактивацией 4 [c.392]

    Для всего интервала времени отношение общей активности в фосфоглицериновой кислоте (а-углерод и р-углерод и углерод карбоксила) к активности пировиноградной кислоты равно 5 или 6 к единице. Это сильно отличается от того отношения, которое получается, если водоросли оставить перед убиванием на 20 сек. в темноте. За время этого темнового периода отношение делается меньше 4 1. Это указывает, что энолаза не действует с такой быстротой, с которой происходит фотосинтетическое образование фосфоглицериновой кислоты при наблюдавшейся в опыте температуре сусцензии окончательное равновесное значение должно было [c.601]

    Ее взаимодействие с АДФ, катализируемое соответствующей фос-фоферазой (фосфорилглицеринкиназой), приводит к появлению АТФ и 3-фосфоглицериновой кислоты, не содержащей макроэргической связи. В результате действия фосфоглицеромутазы остаток фосфорной кислоты переходит от крайнего атома углерода к среднему, после чего образовавшийся продукт под действием энолазы дает фосфоэнолпировино-градную кислоту. [c.100]

    Дегидратация 2-фосфоглицериновой кислоты в присутствии фермента энолазы приводит к фосфо-енолпировиноградной кислоте, а последняя, реагируя с АДФ, дает пировиноградную кислоту и АТФ. [c.162]

    Потребность в таких элементах связана, по-видимому, с активной деятельностью ферментных систем, так как известно, что многие ферменты содержат небольшое количество металлов или нуждаются в их присутствии. На одной из основных стадий спиртового брожения участвует фермент, называемый энолазой, который проявляет активность только в присутствии ионов магния. Гексокиназа также нуждается в магнии. [c.182]

    Энолаза, карбоангидраза, щелочная фосфатаза, пиро-фосфатаза, лецитиназа и др. [c.7]

    Посредством содержащегося в мышцах фермента энолазы 2-фосфоглицериновая кислота превращается при отщеплении воды в энольную форм 2-фосфопировиноградной кислоты  [c.380]

    Э н о л а 3 а—катализирует превращение 2-фосфоглицериновой кислоты в энольную форму фосфопировиноградной кислоты (фосфооксиакрило-вую) с потерей молекулы воды. Реакция обратимая. Энолаза кристаллизуется. Она активируется ионами цинка, магния или марганца в отдельности. [c.389]


Смотреть страницы где упоминается термин Энолаза: [c.188]    [c.176]    [c.199]    [c.204]    [c.206]    [c.315]    [c.589]    [c.481]    [c.515]    [c.52]    [c.206]    [c.260]    [c.101]    [c.163]    [c.48]    [c.103]    [c.199]    [c.149]    [c.506]    [c.506]    [c.592]    [c.130]    [c.305]    [c.206]    [c.95]    [c.199]    [c.8]    [c.187]    [c.381]    [c.387]   
Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.392 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.305 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.389 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.354 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.200 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.448 ]




ПОИСК







© 2026 chem21.info Реклама на сайте