Глициноксидаза

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Пути окислительного распада отдельных аминокислот и их связь между собой глициноксидаза [c.193]

Глицин дезаминируется под действием глициноксидазы и образует в отличие от остальных аминокислот не кетокислоту,, а альдегидокислоту — глиоксиловую кислоту [c.249]

В опытах на крысах было показано, что внутривенно введенный N -аммоний может выводиться как таковой [71] однако в физиологических условиях аммиак крови, по-видимому, не имеет существенного значения как источник аммиака мочи. Главную роль в образовании аммиака играют а) дезамидирование глутамина и б) действие ферментной системы, состоящей из глутамат-трансаминазы и глутаматдегидрогеназы. Следует учитывать также возможность участия в этом процессе глицин-оксидазы, поскольку в моче обнаружена глиоксиловая кислота [62]. Однако значение глициноксидазы в обмене веществ взято под сомнение [72] возможно, что глиоксиловая кислота мочи представляет продукт других превращений. [c.175]

В печени и почках многих млекопитающих обнаружена особая глициноксидаза [167]. Фермент был получен в очищенном виде из почек свиньи установлено, что роль кофермента играет флавинадениндинуклеотид. Препараты глициноксидазы содержат также оксидазу D-аминокислот, однако ряд данных свидетельствуют о том, что это два различных фермента. Очищенные [c.191]

Глиоксиловая кислота образуется также при действии глициноксидазы (стр. 192) на саркозин, согласно следующему уравнению [c.320]

Аммиак мочи образуется в основном из амидной группы глутамина и отчасти из других аминокислот, вероятно при совместном участии ферментов переаминирования и дегидрирования глутаминовой кислоты и, быть может, также под действием глициноксидазы (стр. 191). Активность ферментных систем, участвующих в образовании аммиака, повыщается при хроническом ацидозе и снижается при хроническом алкалозе [1, 7, 236]. [c.464]

В организме при действии глициноксидазы С. дезаминируется с образованием глиоксиловой к-ты и метиламина. При действии сериноксидазы С. деметили-руется в глицин, образуя НСНО, к-рый может служить источником одноуглеродных остатков в процессах биосинтеза. С. синтезируется в печени из холина служит промежуточным соединением в обмене азотистых веществ в организме. [c.373]

Глицин дезаминируется с помощью специфической для него оксидазы (глициноксидазы). По своей химической природе эта оксидаза является флавопротеидом. Химизм дезаминирования глицина аналогичен химизму окислительного дезаминирования многих других аминокислот. [c.351]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология