Дезаминирование аминокислот непрямое

Рис. 11.5. Непрямое дезаминирование аминокислот

Непрямое дезаминирование аминокислоты катализируется ферментами [c.595]

Большинство аминокислот подвергается в клетке непрямому дезаминированию, которое включает две стадии [c.234]

Непрямое дезаминирование аминокислот [c.337]

Роль трансаминаз и реакций трансаминирования в обмене аминокислот. Чрезвычайно широкое распространение трансаминаз в животных тканях, у микроорганизмов и растений, их высокая резистентность к физическим, химическим и биологическим воздействиям, абсолютная стереохимическая специфичность по отношению к Ь-аминокислотам, а также высокая каталитическая активность в процессах трансаминирования послужили предметом детального исследования роли этих ферментов в обмене аминокислот. Ранее было указано, что при физиологических значениях pH среды активность оксидазы Ь-аминокислот резко снижена. Учитывая это обстоятельство, а также высокую скорость протекания реакции трансаминирования, А.Е. Браунштейн выдвинул гипотезу о возможности существования в животных тканях непрямого пути дезаминирования аминокислот через реакции трансаминирования, названного им трансдезаминированием. Основой для вьщвижения этой гипотезы послужили также данные Г. Эйлера о том, что в животных тканях из всех природных аминокислот с высокой скоростью дезаминируется только Е-глутаминовая кислота в реакции, катализируемой высокоактивной и специфической глутамат-дегидрогеназой. [c.437]

Непрямое дезаминирование аминокислот. Этот процесс описан А.Е. Браунштейном и Т. Эйлером (другое название — трансдезаминирование). Идет в два этапа 1) в результате реакций трансаминирования аминные группы собираются в составе глутаминовой кислоты [c.249]

Главным источником аммиака в организме служит непрямое дезаминирование аминокислот с участием глутаматдегидрогеназы, а также дезаминирование в более сложном пути, включающем циклические превращения АМФ/ИМФ (см. рис. 11.6). Концентрация аммиака в жидкостях и тканях человека очень невелика в крови обнаруживается 25-40 мкмоль/л (0,4-0,7 мг/л). Как уже упоминалось, низкая концентрация аммиака в тканях обеспечивается действием глутаминсинтетазы. Синтез глутамина происходит во многих органах и тканях, но особенно активно в мышцах, мозге, печени. При более высоких концентрациях аммиак токсичен введение в кровь 50 мг аммиака (в форме соли аммония) убивает кролика. [c.348]

Функциональное значение трансаминирования в различных тканях неодинаково. Так, значительная часть азота аминокислот работающей мыщцы приходится на аланин, который синтезируется путем трансаминирования пирувата, образующегося из глюкозы, затем он поступает в кровь и поглощается печенью, где вновь в процессе непрямого дезаминирования превращается в пируват, который вовлекается в процесс глюконеогенеза, а аминогруппа утилизируется в печени с образованием мочевины. Таким образом, аланин, по-видимому, в плазме крови является главной транспортной формой азота, а в печени служит ключевым предщественником глюкозы белкового происхождения (рис. 24.6). [c.378]

Непрямое дезаминирование аминокислот (трансдезаминирование) протекает в две стадии. [c.377]

B. Необходима для непрямого дезаминирования большинства аминокислот. [c.413]

В результате циклических превращений а-кетоглутарата и глутамата аминокислоты перерабатываются в кетокислоты и аммиак. Поскольку все реакции этого цикла обратимы, в целом непрямое дезаминирование тоже обратимо, но в общем балансе организма преобладает распад аминокислот. Наиболее активно непрямое дезаминирование с участием глутаматдегидрогеназы происходит в печени. [c.337]

Гистидин и серии могут дезаминироваться непрямым путем, но для каждой из этих аминокислот есть еще и другая возможность. Дезаминирование гистидина при действии гистидазы описано в гл. 2. Дезаминирование серина и треонина катализируется серин-треонин-дегидратазой. Реакция для серина представлена на рис. 11.8. [c.338]

Особую роль трансаминирование играет в процессах дезаминирования больщинства аминокислот, сопровождающихся превращением а-ЫН2-группы в аммиак. Этот процесс получил название непрямого дезаминирования аминокислот или трансдезаминирования (по А. Е. Браунштейну). [c.376]

Получены доказательства существования в организме теплокровных животных еще одного механизма непрямого (опосредованного) дезаминирования Е-аминокислот, при котором Елу, Асп и АМФ выполняют роль системы переноса МН -группы гидролитическое дезаминирование АМФ приводит к образованию инозинмонофосфата (ИМФ) и аммиака [c.438]

Трансаминирование аминокислот химизм, з 1ачение. Характеристика трансаминаз. Непрямое дезаминирование аминокислот. [c.327]

Другой путь непрямого дезаминирования аминокислот включает перенос их аминогруппы сначала на аспартат, затем на инозиновую кислоту (ИМФ) с образованием АМФ и, наконец, дезаминирование АМФ (рис. 11.6). [c.337]

Фумарат затем превращается в оксалоацетат и далее — в аспартат. Таким образом, первичным источником аммиака можно считать аспарагиновую кислоту и другие аминокислоты, которые трансаминируются с оксалоацетатом. Вероятно, эта система реакций служит для непрямого дезаминирования аминокислот, а образующиеся кетокислоты используются как источники энергии. [c.529]

Механизм непрямого дезаминирования при участии глютамикодегидро-геназы, кетоглютаровой кислоты и глютамикоаминоферазы, обнаруженный А. Е. Браунштейном, объясняет, каким путем может происходить дезаминирование природных аминокислот в тканях, несмотря на слабую активность оксидаз аминокислот, катализирующих реакцию прямого дезаминирования этих аминокислот. [c.335]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология