Оксидазы аминокислот

Если образование глицина из глиоксилата происходит путем переаминирования, то обратное превращение избытка глицина в глиоксилат, может осуществляться с помощью оксидазы аминокислот (табл. 8-4). [c.120]

Известны некоторые ферменты, например оксидазы аминокислот, которые действуют или только на аминокислоты белкового происхождения, или только на их антиподы. Так называемая оксидаза -аминокислот (из змеиного яда) катализирует окислительное превращение природных аминокислот в кетокислоты, в то время как субстратами для оксидазы -аминокислот (из почечной тканн) могут служить только антиподы белковых аминокислот [c.367]

Эти факты определенно свидетельствуют об одинаковой конфигурации внутри каждого ряда субстратов. Для объяснения, их обычно предполагают, что происходит стереоспецифическая адсорбция субстрата на поверхности фермента, причем зоны адсорбции заместителей (например, СООН, ЫНз и Н) в одном случае расположены по часовой стрелке (оксидаза. -аминокислот), а в другом— против часовой стрелки (оксидаза О-аминокислот) [c.367]

Затемненные пятна — поверхность фермента (оксидазы -аминокислот) [c.367]

Ферментативный метод определения оптической чистоты основан на использовании высокой стереоспецифичности ферментов. Так, например, фермент, окисляющий аминокислоты,— оксидаза аминокислот — обладает высокой стереоспецифичностью -аминокислоты окисляются этим ферментом в 1000 раз быстрее, чем О-аминокислоты. Таким образом, если взять О-аминокислоту, оптическую чистоту которой необходимо проверить, то отсутствие реакции с оксидазой аминокислот укажет на практически полную оптическую чистоту (не менее 99,9%). Если же ферментативное окисление якобы чистой О-аминокислоты идет с заметной скоростью, то это следует считать признаком того, что она содержит примесь -аминокислоты. [c.161]

Широко распространено использование ферментов с известной субстратной специфичностью для выбора между конфигурациями а-аминокислот. Например, способность служить субстратом для оксидазы /)-аминокислот считается строгим подтверждением -конфигурации аминокислоты. Окислительное отщепление а-водорода этим ферментом происходит лишь в том случае, если атом водорода находится в том положении, какое он имеет в серии [c.236]

Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту. Следует указать, что оксидазы аминокислот (Ь- и О-изомеров) являются сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД, которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты. Оксидазы Ь-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы О-аминокислот-только ФАД в качестве простетической группы. Схематически реакции окислительного дезаминирования аминокислот с участием коферментов могут быть представлены в следующем виде [c.432]

Карбоксипептидаза. . 0,55 Оксидаза -аминокислот 0,31 Рибонуклеаза. . . . 0,09 [c.230]

Реакции окислительного дезаминирования катализируются ферментами, которые получили название оксидаз аминокислот. Они представляют собой двухкомпонентные ферменты, в состав активной группы которых входит флавинадениндинуклеотид. Эти ферменты характеризуются высокой специфичностью. [c.247]

Оксидазы аминокислот. Ферменты, участвующие в окислении (дегидрировании) аминокислот, обнаружены у многих микроорганизмов, у низших животных, а также в тканях позвоночных животных. Эти ферменты называют дегидрогеназами или оксидазами аминокислот. [c.331]

Опыты показали, что малобелковая диета приводит к резкому уменьшению интенсивности дезаминирования в печени и переаминирования в печени, почках и мышцах. При этом выяснилось, что нарушения дезаминирования связаны с разрушением апофермента (белковой части) оксидаз аминокислот, в то время как концентрация кофермента была вполне достаточной. Оказалось далее, что при белковом голодании нарушаются многие другие ферментные системы (окисляющие фенилаланин, тирозин, метионин и гистидин), в том числе и ферментная система синтеза мочевины. [c.370]

Специфичность некоторых оксидаз аминокислот [c.185]

Биосенсоры на основе электрода Кларка позволяют определять лактаты, Ь-аминокислоты, салицилаты, оксалаты, пируваты (табл. 14.1). В основном применяются оксидазы (холестериноксидаза, пероксидаза, оксидазы аминокислот, алкогольоксидаза и др.), гид- [c.501]

Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

Преимущество этого метода в том, что нет необходимости получать производные, однако чувствительный к окислению энантиомер разрушается, а некоторые аминокислоты невосприимчивы к атаке. Оксидазы -аминокислот найдены в некоторых змеиных ядах, а их О-аналоги — в почках млекопитающих. Разумеется, ферменты можно использовать как для получения производных,, так и для фрагментации субстратов. В 1937 г. Бергман и Френ-кель-Конрат обнаружили, что папаин катализирует образование пептидной связи первым примером явилось образование анилида из Л/-бензилоксикарбонилглицина. Этот фермент специфичен для -аминокислот, было обстоятельно изучено образование арилгидра-зидов из рацемических Л/-ациламинокислот. Одна из трудностей состояла в том, что в некоторой степени затрагивался и О-энан-тиомер, одиако в результате исследования множества замещенных арилгидразидов в настоящее время установлено, что о-фторфенил-гидразин приводит к гидразидам, содержащим 99,9 % аминокислот в качестве стандартной аминокислоты используется аланин [50]. (Для сравнения, фенилгидразин дает только 88,2% -фенил-гидразида.) Этот метод сейчас используется для практического раз- [c.245]

Недостаток белка в питании приводит, таким образом, к недостаточному синтезу или интенсивному распаду различных тканевых белков, в том числе и тех, которые выполняют каталитическую функцию, т. е. ферментов. Однако не все ферменты подвергаются такому не компенсированному пита-. нием распаду, как оксидазы аминокислот, гистидаза или ксантиндегид-рогеназа. Активность некоторых тканевых ферментов (например, аргиназы) почти не изменяется при белковом голодании. Эта неравномерность в распаде белковой составной части ферментов и приводит к тому, что на первый план и в наиболее резкой форме выступают нарушения тех сторон обмена, которые оказываются наименее обеспеченными соответствующими ферментными системами. [c.393]

Можно вводить метку в а-положение аминокислоты путем декарбоксилирования производных а-ацетиламиномалоновой кислоты см. схему (7) в кислых растворах тритийсодержащего растворителя. Альтернативно, можно вводить метку в а-положение аминокислоты непосредственно в условиях, которые вызывают рацемизацию при а-С атоме, т. е. в сильно щелочных средах или при кипячении с уксусным ангидридом в уксусной кислоте. Однако для проведения многих биологических исследований лучще избегать применения [а- или Р- Н] меченных аминокислот. Обмен трития в этих положениях происходит через реакции трансаминирования схема (32) потеря трития, находящегося в р-положении аминокислот, используется в методе анализа трансаминаз. Обработка а.р-тритированных а-аминокислот с помощью оксидаз аминокислот или почечной ацилазы может приводить к существенной потере активности осторожность следует соблюдать и при использовании ферментов для разделения рацемических аминокислот, меченных радиоактивными изотопами. [c.249]

Небелковые простетические группы, определяющие активность многи.ч ферментов, могут быть обратимо отделены от белкового компонента молекулы фермента. Дейл [86] нашел, что простетическая группа оксидазы -аминокислот—аллоксазин-адениндинуклеотид — инактивируется так же легко, как и белок, если их облучать отдельно. При смешивании обоих компонентов инактивация, ло-видимому, аддитивна. При облучении же растворов интактного фермента белок защищает простетическукэ [c.243]

На основании наблюдений Траубе Лангенбек показал, что при кипячении с обратным холодильником смеси изатина и -аминокислоты, например аланина, в 50-проц. уксусной кислоте выделяются углекислота и альдегид, а изатин восстанавливается в изатид 2. Но в присутствии воздуха или типичного акцептора водорода, например метиленовой синей, изатид снова окисляется в изатин, так что вся аэробная система напоминает систему оксидазы аминокислоты [c.302]

Реакция (2) характерна для некоторых ферментов, содержащих фла-вин (глюкозооксидаза, оксидазы аминокислот, ксантиноксидаза). Эти фери енты одновременно переносят два электрона и восстанавливают О2 до иона пероксида который, реагируя с протонами, образует H Oj. Перекись водорода для клетки токсична, так как окисляет, например, SH-группы защитное действие в этом отношении оказывают ката-лаза и пероксидаза [c.247]

В то же время при физиологическом значении pH активность оксидазы Ь-аминокислот довольно низкая. Так, при рН=7,0 она равняется 0,1 активности, наблюдаемой при оптимальном pH. Эти данные, а также и некоторые другие не позволяют приписать оксидазе аминокислот основную роль в физиологических механизмах дезаминирования Ь-аминокислот. Эйлеру удалось показать, что в тканях имеется активная в физиологических условиях дегидрогеназа, специфически дезаминирующая Ь-глютаминовую кислоту, количественно расщепляя ее на кетоглютаровую кислоту и ЫНз. Эта глютамикодегидрогеназа весьма распространена и содержится во многих тканях (печени, почках, мозгу и др.) и легко оттуда извлекается. [c.331]

Механизм непрямого дезаминирования при участии глютамикодегидро-геназы, кетоглютаровой кислоты и глютамикоаминоферазы, обнаруженный А. Е. Браунштейном, объясняет, каким путем может происходить дезаминирование природных аминокислот в тканях, несмотря на слабую активность оксидаз аминокислот, катализирующих реакцию прямого дезаминирования этих аминокислот. [c.335]

TOB. Однако не все ферменты подвергаются такому не компенсированному питанием распаду, как оксидазы аминокислот, гистидаза или ксантиндегид-рогеназа. Активность некоторых тканевых ферментов (например, аргиназы) почти не изменяется при белковом голодании. Эта неравномерность в распаде белковой составной части ферментов и приводит к тому, что на первый план и в наиболее резкой форме выступают нарушения тех сторон обмена, которые оказываются наименее обеспеченными соответствующими ферментными системами. [c.371]

Поскольку эти ферменты катализируют реакции окисления кислородом воздуха, их называют также оксидазами. К ним относятся, например, альдегидоксидаза, глюкозоксидаза Peni illium, оксидазы аминокислот (стр. 349) и некоторые другие флавиновые ферменты. [c.138]

Так, например, рост некоторых микроорганизмов [250] тормозит лишь L-изомер p-2-тиенилаланина, тогда как у крысы оба стереоизомера этого аналога оказались активными антагонистами [246]. Многие аналоги фенилаланина окисляются оксидазами аминокислот [277, 278], а p-2-тиенилаланин может подвергаться и переаминированию (см. табл. 22). Активность p-2-тиенил-D-аланина у крысы зависит, вероятно, от его инверсии в результате окисления в соответствующую а-кетокислоту и последующего переаминирования с образованием L-формы. [c.151]

Смотреть страницы где упоминается термин Оксидазы аминокислот: [c.82] [c.257] [c.258] [c.273] [c.594] [c.594] [c.596] [c.596] [c.739] [c.52] [c.240] [c.45] [c.192] [c.177] [c.45] [c.45] [c.398] [c.37] [c.53] [c.159] [c.166]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология