Инозинмонофосфат

Регуляторными ферментами синтеза инозинмонофосфата является [c.604]

Получены доказательства существования в организме теплокровных животных еще одного механизма непрямого (опосредованного) дезаминирования Е-аминокислот, при котором Елу, Асп и АМФ выполняют роль системы переноса МН -группы гидролитическое дезаминирование АМФ приводит к образованию инозинмонофосфата (ИМФ) и аммиака [c.438]

При биосинтезе пуриновых нуклеотидов первым образуется нуклеотид, в котором азотистым основанием является ксантин (КМФ), а из него образуется инозинмонофосфат (ИМФ), где азотистое основание - гипоксантин. Затем в ходе реакций переаминирования с участием глутамина, аспар- [c.50]

Основной фракцией мышечной ткани является волокно, стоящее из миофибрилл (10 % ткани или 56 % от общего бел( между которыми находится жидкость — саркоплазма (6 % т ни или 33% общего белка). Волокна связаны между со трубочками и мембранами, образующими соединительную тк (2 % от мышечной ткани или 11 % общего белка). Кроме т в мышечной ткани содержится до 3,5 % различных небелко азотистых веществ (креатинин — 0,55 %, инозинмонофосфат 0,3, ди- и трифосфопиридиннуклеотиды — 0,07, свободные ам1 кислоты — 0,35, карнозин и ансерин — 0,3 % и др.). [c.164]

В некоторых случаях ионы металла можно ввести в систему, которая первоначально не содержит таких катионов. Таким примером может служить гликогенфосфорилаза Ь, катализирующая превращение полисахарида гликогена в фосфорилированные моно-сахаридные единицы глюкозо-1-фосфата (Г-1-Ф). Путем измерения скорости протонной релаксации в присутствии Мп + и фермента было показано [П], что этот катион специфически связывается по определенным центрам фермента. Важная особенность этого фермента состоит в том, что он неактивен в отсутствие другого лиганда — аденозинмоно( сфата (АМФ), который усиливает связывание субстратов и повышает максимальную скорость действия фермента. Инозинмонофосфат (ИМФ) активирует фермент только путем повышения максимальной скорости, но не сродства к субстратам, и это различие в механизмах активации отражается на результатах измерения ускорения протонной релаксации в присутствии парамагнитных ионов. Введение АМФ в систему, содержащую Мп + и фосфорилазу, изменяет скорость релаксации протонов воды, тогда как добавление ИМФ не дает заметного эффекта. Отсюда делают вывод о конформационном переходе в белке, индуцированном связыванием АМФ, который сопровождается изменением т,-для взаимодействия Мп +—НгО. Аналогичные измерения в присутствии Г-1-Ф позволили предположить наличие ряда конформационных состояний фермента, исходя из данных по скорости релаксации протонов воды [И]. [c.387]

Рибоксин (инозин, инозин-Р) — нуклеотид, содержащий в качестве пуринового основания гипоксантин. В организме препарат расщепляется на рибозу и гипоксантин, затем реагирующий с пирофосфорилированной рибозой с образованием инозинмонофосфата. Не исключена возможность и прямого образования последнего из инозина путём его фосфорилирования. Инозинмонофосфат занимает особое место в процессе биосинтеза пуриновых нуклеотидов в организме. Он образуется в первую очередь и служит предшественником для синтеза адениловых и гуаниловых нуклеотидов. [c.288]

Введите в хроматограф 10 мкл стандартного раствора, содержащего 5 -инозинмонофосфат (5 -ИМФ) и 5 -гуанозинмонофосфат (5 -ГМФ) и запишите хроматограмму при таком положении переключателя чувстви- [c.252]

При высокой частоте стимуляции работающих мышц в условиях кратковременных интенсивных упражнений заметный вклад в развитие утомления вносят нарушение электрохимического сопряжения при передаче возбуждения с нерва на мышцу и изменения в деятельности ЦНС из-за развития охранительного торможения, а также нарушения нервной трофики и мозгового кровообращения, изменения концентрации неорганического фосфата, инозинмонофосфата, накопления аммиака в тканях. На рис. 151 схематически показан сложный, многофакторный характер утомления, развивающегося в процессе выполнения упражнений максимальной и субмаксимальной мощности. [c.352]

Замыкание кольца (реакция II) происходит с помощью 1МР-циклогидролазы, в результате образуется первый пуриновый нуклеотид — инозиновая кислота (инозинмонофосфат 1МР). [c.17]

Механизм действия и фармакодинамические эффекты. Аденозина фосфат в организме метаболизируется до аденозина, вызывающего, в частности, расширение капилляров, улучшение микроциркуляции, снижение выраженности гипоксии и увеличение синтеза АТФ. Однако при достаточном количестве внутриклеточного АТФ в клетке препарат метаболизируется не в аденозин, а в инозинмонофосфат (см. Рибоксин). По совокупности свойств фосфаден можно отнести к анаболическим веществам. [c.288]

Инозинат (инозинмонофосфат, IMP)-предшественник АМР и GMP (рис. 22.8). Аденилат синтезируется из инозината путем введения аминогруппы по С-6 положению вместо карбонильного кислорода. Амино- [c.259]

Кислота аденозинтрифосфорная (фосфобион). После введения в организм препарат подвергается воздействию АТФазы. Образовавшиеся метаболиты далее биотрансформиру-ются с образованием (в зависимости от активности соответствующих ферментных систем) или аденозина (см. Фосфаден), или инозинмонофосфата (см. Рибоксин). Более низкую эффек- [c.288]

Дистальная D-зона толстого филамента состоит из 7 периодов (не показанных на рис. 99) по 43 нм и содержит лишь небольшое количество минорных белков, среда котсфых следует вьщелить АМР-дезаминазу, обеспечивающую превращение АМР в IMP (инозинмонофосфат) и освобождающую в этой реакции аммиак. Таким образом, каждая половина толстого филамента состоит из 17 больших периодов (по 43—44 нм) 4 периода в Р-зоне, 6 — в С-зоне и 7 периодов в D-зоне. Если учесть, что в каждый большой период входит три малых периода по 14,3 нм и на каждом ярусе располагается по 3 молекулы миозина, то окажется, что каждая половина толстого филамента состоит из 17x3x3 = 153 молекул миозина. Другими словами, в состав толстого филамента входит около 300 молекул миозина. [c.184]

Аминоптерин и метотрексат представляют собой 4-аминозамещенные аналоги фолиевой кислоты (рис. 13.4). Эти соединения блокируют дигидрофолатредуктазу, предотвращая синтез тетрагидрофолата, который участвует в синтезе инозинмонофосфата и других пуринов. [c.339]

Смотреть страницы где упоминается термин Инозинмонофосфат: [c.121] [c.13] [c.423] [c.153] [c.13] [c.207] [c.116] [c.135] [c.242] [c.13] [c.287] [c.18] [c.19] [c.19] [c.6] [c.93] [c.30] [c.374] [c.228] [c.4] [c.538] [c.115] [c.339] [c.348] [c.260]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология