Обмен белков между ними

Другие явления. На рис. 9.6 приведены данные по ЯМР-д протонов для двух суспензий красных кровяных телец (эритроцитов), одна из которых получена от здорового взрослого человека,— а другая — от больного серповидноклеточной анемией. Плотность клеток достаточно мала, и поэтому сигналы ЯМР-д возникают от протонов воды, в которой суспендированы клетки. Эти протоны принадлежат внеклеточной, а не внутриклеточной воде. Понятно, что эти два типа молекул воды должны быстро обмениваться между собой, так что по крайней мере в первом приближении клеточную мембрану можно рассматривать как довольно пористый мешок, который содержит белок, но не мешает быстрому обмену растворителя. Возникает естественный вопрос влияет ли на гидродинамику белка то, что он заключен в клетку, или может ли модель пористого мешка рассматриваться как адекватная для объяснения спектров ЯМР-д суспензий эритроцитов [12] [c.170]

Белок Re A функционирует при обмене цепями между молекулами ДНК. Это главная активность в процессе рекомбинации (гл. 25), родственная предполагаемому одноцепочечному обмену в рекомбинационной репарации. Свойства двойных мутантов позволяют предполагать существование двух Re -путей. Чтобы проверить, принадлежат ли два гена с родственными функциями одному и тому же или различным путям, сравнивали фенотипы одиночных мутантов с фенотипами двойных мутантов. Если гены принадлежат к одному и тому же пути, фенотип двойного мутанта не будет отличаться от фенотипа одиночного мутанта. Если гены контролируют разные пути, у двойного мутанта будут утрачены они оба. Согласно этому критерию, один гес-путь включает гены гесВС, другой-re F. [c.440]

Инсулин — гормон поджелудочной железы, регулирующий углеводный обмен и поддерживающий нормальный уровень сахара в крови. Недостаток этого гормона в организме приводит к одному из тяжелейших заболеваний — сахарному диабету, который как причина смерти стоит на третьем месте после сердечно-сосудистьк заболеваний и рака. Инсулин — небольшой глобулярный белок, содержащий 51 аминокислотный остаток и состоящий из двух полипептидных цепей, связанных между собой двумя дисульфидными мостиками. Синтезируется он в виде одноцепочечного предшественника — препроинсулина, содержащего концевой сигнальный пептид (23 аминокислотных остатка) и 35-звенный соединительный пептид (С-пептид). При удалении сигнального пептида в клетке образуется проинсулин из 86 аминокислотных остатков, в котором А и В-цепи инсулина соединены С-пеп-тидом, обеспечивающим им необходимую ориентацию при замыкании дисульфидных связей. После протеолитического отщепления С-пептида образуется инсулин. [c.132]

Обмен меди. Медь входит в состав ферментов, например цитохромоксидазы (перенос е на 1/2О2). Медь присутствует в активном центре лизилоксидазы — фермента, осуществляющего формирование поперечных сщивок между полипептидными цепями коллагена и эластина. Недостаток меди приводит к образованию дефектного коллагена. В хранении и транспорте меди главную роль играет белок церулоплазмин, синтезирующийся в печени. Он участвует в образовании трансферрина. При нарушении синтеза церулоплазмина происходит патологическое накопление меди в печени и мозгу, что приводит к нарущению функции ЦНС (гепатолентикулярная дистрофия, болезнь Вильсона—Коновалова). [c.432]

Методика солюбилизации и двухстадийной ренатурации прохимозина теленка [18] приведена в табл. 4.18. Важное значение имеет время инкубации в мочевине, так как оно влияет па общий выход белка. Считается, что это время необходимо для проникновения мочевины и нарушения белковых взаимодействий в нерастворимых включениях. Выход активного фермента также зависит от концентрации белка в растворе мочевины и щелочи. В случае мочевины это может отражать изменение эффективности дезагрегации нерастворимых включений при увеличении соотношения денатурирующий агент белок. Существует предположение, что при щелочном pH между молекулами прохимозина происходит взаимный тиол-дисульфидный обмен. Поэтому оптимальна такая концентрация белка, при которой мономеры образуются предпочтительнее, чем агрегаты. Поскольку образование правильных дисульфидных связей может начаться при pH 10,7, во время инкубации при pH 8,0, по-видимому [c.123]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология