Аминоадипиновая кислота переаминирование

Биологический распад лизина начинается с переаминирования а-ами- огруппы, при этом образуется а-кето-, г-аминокапроновая кислота. В дальнейшем происходит ряд промежуточных реакций (циклизация, чередующееся окисление и восстановление, раскрытие кольца), которые приводят к внутримолекулярному перемещению г-аминогруппы с образованием а-аминоадипиновой кислоты. В моче человека обнаружен пиперидин, который образуется из циклических промежуточных продуктов обмена лизина. [c.349]

Обратимые реакции переаминирования между многими аминокислотами и а-кетоглутаровой кислотой были осуществлены в опытах с ферментными препаратами из тканей животных и растений и из микроорганизмов. Еще в ранних исследованиях приводились данные о реакциях переаминирования с участием валина [256], а-аминоадипиновой кислоты [257, 274], а-аминомалоновой кислоты [257, 274], цистеиновой [257, 274] и гомоцистеиновой кислот [257, 274], лейцина [275, 276] и изолейцина [275]. Однако эти реакции, как правило, отличались малой интенсивностью по сравнению с реакциями переаминирования [c.220]

Фермент, осуществляющий эту реакцию, получен в очищенном виде найдено, что в приведенной выше реакции глутаминовую кислоту можно заменить Т-а-аминоадипиновой кислотой, Ь-арги-нином или Т-гистидином гистидинолфосфат может быть заменен а-кетоадипиновой кислотой или а-кето-З-гуанидино-валерьяновой кислотой. Упомянутый ферментный препарат катализирует следующие реакции переаминирования а-амино-адипиновая кислота-глутаминовая кислота, глутамат-аргинин, глутамат-гистидин, а-аминоадипиновая кислота-аргинин и а-аминоадипиновая кислота-гистидин. Весьма вероятно, что все эти реакции осуществляются одним и тем же ферментом ферментный препарат, по-видимому, не содержит глутаминовой и а-кетоглутаровой кислот, что исключает возможность сопряженных реакций переаминирования с глутаминовой кислотой в качестве переносчика МНг-групп. [c.232]

Известно, что дезамидирование глутамина происходит при действии нескольких ферментных систем. В 1904 г. Ланг [71] наблюдал, что препараты некоторых животных тканей катализируют это превращение. Как сообщил позднее Кребс [72], экстракты мозга, сетчатки, печени и почек млекопитающих отщепляют амидную группу глутамина. Гринстайн и сотрудники [18, 73—77] открыли в животных тканях два типа процессов дезамидирования глутамина. Один из этих процессов ускоряется в присутствии фосфата и в меньшей степени арсената или сульфата ( глутаминаза I ), второй процесс катализируется а-кетокислотами ( глутаминаза II ). Последняя система связана с реакцией переаминирования (стр. 221). Механизм реакции, осуществляемой глутаминазой I, неизвестен, хотя фосфат, бикарбонат и арсенат могут катализировать аналогичные неферментативные реакции с образованием пирролидонкарбоновой кислоты [78]. 3-Амид а-аминоадипиновой кислоты, а-метилглут-амин и 7-метилглутамин дезамидируются неферментативным путем с такой же скоростью, как и глутамин, или несколько быстрее [79]. Однако очищенные препараты глутаминазы на эти соединения [80] почти не действуют. [c.316]