Аминоадипиновая кислота вая кислота

L-a-аминоадипиновая кислота + L-цистеин + L-валин [c.260]

Аминоадипиновая кислота. В опытах с лизином, меченным радиоактивным углеродом (С ) и в е-положении, был показан своеобразный механизм распада лизина в ткани печени. [c.349]

У плесневых грибов лизин образуется из а-кетоглутарата и ацетил-КоА через а-аминоадипиновую кислоту. [c.404]

Добавление в питательную среду а-аминоадипиновой кислоты предотвращает ингибирующий эффект лизина и активирует биосинтез пенициллина в отсутствие лизина. Кроме ретроингибирования биосинтез многих антибиотиков тормозится высокими концентрациями своих же антибиотиков. Следует отметить, что в процессе эволюции микроорганизмы выработали механизмы защиты от действия собственных антибиотиков. Эта проблема успешно решается [c.68]

При синтезе меченого лизина выход в расчете на вступивший в реакцию цианид-С составлял 21 или 38%. При помощи двухмерной бумажной хроматографии в продуктах реакции не было обнаружено 2-аминоадипиновой кислоты. [c.311]

Присутствие а-аминоадипиновой кислоты в моче [193]. [c.216]

Биосинтез пенициллинов и цефалоспоринов. Биологическим предшественником природных пенициллинов и цефалоспоринов является относительно простой трипептид, образованный и-ци-стсином, о-валином и менее распространенной аминокислотой — ь-2-аминоадипиновой кислотой. Это соединение циклизу-ется, давая пенициллин М, который перегруппировывается с образованием цефалоспорина С. Заметим, что две метильные [c.369]

L, о - трипептид (/ ,а-аминоадипиновая кислота + цистеин + /.-валин) [c.213]

Аминоадипиновая кислота (2-аминогсксаидиовая кислота а-аминоадипиновая кислота) [c.13]

Треонин а-Аминоадипиновая кислота [c.34]

Фермент, осуществляющий эту реакцию, получен в очищенном виде найдено, что в приведенной выше реакции глутаминовую кислоту можно заменить Т-а-аминоадипиновой кислотой, Ь-арги-нином или Т-гистидином гистидинолфосфат может быть заменен а-кетоадипиновой кислотой или а-кето-З-гуанидино-валерьяновой кислотой. Упомянутый ферментный препарат катализирует следующие реакции переаминирования а-амино-адипиновая кислота-глутаминовая кислота, глутамат-аргинин, глутамат-гистидин, а-аминоадипиновая кислота-аргинин и а-аминоадипиновая кислота-гистидин. Весьма вероятно, что все эти реакции осуществляются одним и тем же ферментом ферментный препарат, по-видимому, не содержит глутаминовой и а-кетоглутаровой кислот, что исключает возможность сопряженных реакций переаминирования с глутаминовой кислотой в качестве переносчика МНг-групп. [c.232]

Какова структура активных центров Благодаря кристаллографическим исследованиям мы можем неиосредственно увидеть , как устроено все большее и большее их число. Однако рентгеноструктурный анализ обычно не позволяет получить четкого представления о конформацион-ных изменениях, обеспечиваюш их индуцированное соответствие. Кроме того, кристаллографические исследования с высоким разрешением проведены лишь для относительно небольшого числа ферментов. Поэтому для выяснения структуры активного центра энзимологи продолжают широко использовать традиционные химические методы картирования , измеряя константы связывания ингибиторов, структуру которых последовательно изменяют, и исследуя, как влияют изменения структуры субстратов на связывание и скорость реакции. Хорошим примером исследования такого рода может служить работа Мейстера (Meister) и его сотрудников, исследовавших глутаминсинтетазу из мозга овцы. Субстратами фермента являются как D- и L-глутаминовая кислоты, так и а-аминоадипиновая кислота. В то же время из десяти монометильных производных D- и L-глутаминовой кислот субстратами глутаминсинте-тазы могут служить только три. Если допустить, что субстраты связываются в полностью вытянутой конформации, то все атомы водорода, замена которых не приводит к исчезновению активности, лежат с одной стороны остова молекулы (за плоскостью рисунка на следующих двух схемах) [c.43]

Ротштейн [3] разделил 2-аминоадипнновую кислоту на оптические изомеры при помощи асимметрического энзиматического гидролитического метода, описанного Гринштейном [2] для разделения /-а-аминокислот (см. описание синтеза -аланина-ЬС ). /-2-Аминоадипиновая кислота, [а]р- -25,0° (2%, в 5 н. соляной кислоте). [c.296]

С другой стороны, в смеси, получающейся в результате ферментации, не были обнаружены ни 7-аминоцефалоспорановая кислота, т. е. цефалоспорин С с удаленной боковой D-a-аминоадипиновой группой, ни какие-либо другие цефалоспорины с иной боковой цепью, чем цепь D-a-аминоадипиновой кислоты. [c.338]

Поиски фермента, который отщеплял бы боковой остаток D-2-аминоадипиновой кислоты в цефалоспорине С, были обширными, однако такой ацилазы найти не удалось. Однако боковая группировка может быть с высоким выходом удалена химическими методами [27]. Первый удавшийся метод представлен на схеме (5). Обработка цефалоспорина С нитрозилхлоридом в муравьиной кислоте привела к диазониевой соли, которая самопроизвольно цик-лизовалась в иминоэфир. После удаления растворителя и избытка летучего реагента боковую группировку отщепляли гидролизом и получали 7-аминоцефалоспорановую кислоту. После небольших усовершенствований методики выход удалось увеличить до 50 7о. [c.344]

В ходе этих и ряда других работ по биосинтезу новых пени-цнллинов и цефалоспоринов было показано, что [ С]валин, [ 5] метионин (источник входящего в цикл атома серы) и [ С] ацетат (источник а-аминоадипиновой кислоты в грибах) включаются не только в пенициллин N и цефалоспорин С, но и в некоторые другие неизвестные соединения, возможно, представляющие собой трипептиды. Приведенные данные достаточно убедительно демонстрируют ценность этого простого способа детектирования специфических типов промежуточных соединений, образующихся из данного предшественника. [c.367]

О Глицериновая кислота 2 Кетоадипиновая 2 гидроксиадипи новая и 2 аминоадипиновая кислоты [c.192]

Молекула пенициллина содержит -лвктам-тиазолидиновую бициклическую систему пенама и имеет строго необходимую для проявления биологической активности конфигурацию. Биосинтез пенициллинов протекает следующим образом. Конденсация Ь-а-аминоадипиновой кислоты, Ь-цистеина и Ь-валина с одновременным обращением конфигурации последнего приводит к трипеп-ти дальнейшее замыкание ( -лактамного и тиазолидинового колец [c.724]

Окислительные реакции, включающие дегидрирование (гл. 8), входят также в процесс превращения ь-пипеколиновой кислоты в L-a-аминоадипиновую кислоту под влиянием Pseudomonas sp. [21]. [c.208]

Цистеиновая кислота—фосфосерин — таурин—фосфоэтаноламин— (таурин)— мочевина—метионинсульфоксид—аспарагиновая кислота—оксипролин— треонин—серии — аспарагин — гомосе-рин—глутаминовая кислота—глутамин — саркозин — а-аминоадипиновая кислота — пролин — лантионин — глицин — аланин — цитруллин—а-амино-к-масляная кислота—цистин—валин— (цистин)—пиперолиновая кислота— метионин—цистатионин—(метионин),— диаминопимелиновая кислота—аллоизолейцин—изолейцин—лейцин — нор-лейцин — тирозин— Р-аланин —фенилаланин—(Р-аланин)—а-аминоизомасля-ная кислота—у-аминомасляная кислота—этаноламин—аммоний— оксилизин —орнитин — креатинин—лизин— (гистидин)—1 -метилгистидин — гистидин — 3-метилгистидин — ансерин — триптофан—(этаноламин—лизин —орнитин—> аммоний)—е-амино-к-капроновая кислота—карнозин—аргинин [c.151]

Исследования с применением меченых атомов показали, что высшие грибы и некоторые фикомицеты образуют лизин из сг-аминоадипиновой кислоты [c.423]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола UR-30, литий-цитратные буферы. При увеличении pH первого буфера (прочие условия остаются неизменными) с 2,80 до 3,13 аспарагин и глутаминовая кислота вымываются в виде одного пика. Ухудшается также разделение пролина и а-аминоадипиновой кислоты. Дальнейшее увеличение pH до 3,27 приводит к ухудшению разделения таурина и фосфоэтаноламина. Аспарагин и глутаминовая кислота все еще элюируются совместно, но разделение цитруллина и а-амино-н-масляной кислоты улучшается. При повышении pH большинство аминокислот, как правило, вымываются из колонки быстрее. [c.42]

Кислые и нейтральные аминокислоты, смола иЯ-30, литий-цитратные буферы. Повышение температуры колонки в общем приводит к ускорению элюирования аминокислот. При 30 °С разделение пролина и а-аминоадипиновой кислоты неполное. При повышении температуры ухудшается разделение цистатионина и метионина однако разрешение пиков цитруллина и а-амино-н- [c.46]

Все аминокислоты анализировались в количестве 0,100 мкмоль, за исключением следующих (в мкмоль) фосфосерин, таурин, фосфо-зтаноламин, саркозин и цистатионин по 0,065 глутамин 0,145 цитруллин 0,030 а-аминоадипиновая кислота 0,030 а-амино-и-масляная [c.65]

Предшественником лизина является, вероятно, а-кетоадип -новая кислота, которая при аминировании превраш,ается в а-аминоадипиновую кислоту, и-аминоадипиновая кислота восстанавливается сначала до полуальдегида а-аминоадипиновой кислоты, а затем до е-окси-а-аминокапроновой кислоты, которая в результате аминирования дает лизин. Все эти реакции обратимы [c.259]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология