Ферменты и ферментные препараты

Ферменты ферментные препараты, в другом месте не поименованные [c.337]

Кроме того, замена ферментных препаратов целыми клетками, цитоплазматическая мембрана которых защищает локализованные внутри клетки ферменты от неблагоприятного действия компонентов реакционной [c.81]

ФЕРМЕНТЫ. ПОЛУЧЕНИЕ СОЛОДА И МИКРОБНЫХ ФЕРМЕНТНЫХ ПРЕПАРАТОВ [c.113]

Отсюда очевидно, что ферменты могут находиться в солоде, микробных культурах и ферментных препаратах из них в различных количествах и обладать неодинаковой активностью. При использовании гомогенных катализаторов гидролитических реакций, например [c.121]

Дрожжеподобные грибы в спиртовом производстве самостоятельно не применяются, так как не содержат других ферментов, необходимых для нормального осахаривания сусла из крахмалсодержащего сырья. Обычно они используются в смеси с ферментными препаратами из плесневых грибов или бактерий. [c.148]

Для проверки однородности ферментного препарата недостаточно одного метода. Если примесь является ферментом с высокой удельной активностью, это может вызвать нежелательные осложнения при использовании ферментного препарата, например в аналитических целях. В таком случае ферментативный контроль на наличие побочных активностей совершенно необходим. [c.205]

Объектом исследования служат ферментные препараты высокой степени гомогенности, а также ферменты в составе фракций субклеточных структур. В связи с этим проводится анализ активности ферментов, находящихся в растворе, в ограниченном мембранами пространстве (межмембранном пространстве и матриксе митохондрий), в адсорбированном на мембранах состоянии, а также в качестве структурных компонентов мембран (плазматических мембран, саркоплазма-тического ретикулума). [c.329]

Расчет активности фермента проводят на основании величин начальной скорости реакции при условии наличия прямой пропорциональной зависимости скорости от количества ферментного препарата [c.334]

Состав реакционной среды объемом 3 мл 100 мМ К-фосфатный буфер, pH 7,4 пируват натрия 1,5 мМ — для фермента скелетных мышц и 0,75 мМ — для фермента сердечной мышцы НАДН — 0,1 мМ. Контрольная проба не содержит пируват натрия. Реакцию начинают добавлением ферментного препарата (20—100 мкл препарата). [c.337]

Исследуют явление субстратного торможения реакции при высоких концентрациях пирувата вследствие образования непродуктивного тройного комплекса фермент — пируват — НАД. С этой целью ферментный препарат инкубируют в течение 10 мин в присутствии пирувата и 150 мкМ НАД при комнатной температуре. Реакцию начинают добавлением НАДН. [c.339]

Расчет активности фермента проводят на основании величин начальной скорости реакции при условии наличия прямой пропорциональной зависимости скорости реакции от количества ферментного препарата в пробе. Активность фермента выражают в микромолях окисленного НАДН за 1 мин на 1 г ткани. [c.352]

Приготовление осахаривающих материалов. Осахаривающие материалы— солодовое молоко и микробные ферментные препараты — содержат амилолитические ферменты, которые гидролизуют крахмал разваренной массы до сбраживаемых сахаров. Одновременно под действием протеолитических ферментов протекает гидролиз белков. [c.97]

Для приготовления рабочего раствора ферментного препарата основной раствор разбавляют так, чтобы в 5 мл содержалось количество фермента, достаточное для гидролиза в принятых условиях 20—70% крахмала. Количество основного раствора препарата, которое необходимо взять для приготовления рабочего раствора фермента, находят по табл. 86. [c.285]

В зависимости от источника технология получения ферментных препаратов имеет свои особенности. При извлечении ферментов из растительного сырья и животных тканей технология сводится к экстракции энзимов и очистке их от сопутствующих балластных веществ. Технология ферментных препаратов микробного происхождения более сложная, так как дополнительно включает этапы культивирования микроорганизмов — продуцентов ферментов, в том числе этапы получения посевного материала и производственной культуры соответствующего микроорганизма. [c.76]

Очищенные ферментные препараты хранят при низкой температуре (до -80 °С). Для стабилизации ферментов в их препараты добавляют коферменты и субстраты. Ферментные препараты для промышленного применения стабилизируют, добавляя глицерин, моносахариды, дисахариды (глюкоза, сахароза, лактоза), HS- o-единения (цистеин, глутатион, меркаптоэтанол, дитиотреитол и др.), отдельные аминокислоты, желатину и другие белки-наполнители. [c.84]

Развитие прикладной энзимологии долгое время сдерживалось дороговизной чистых ферментных препаратов, неустойчивостью их при хранении и невозможностью многократного использования. Принципиально новые перспективы открылись перед прикладной энзимологией в 60-е годы XX в. в результате появления на стыке химии и биологии новой отрасли — инженерной энзимологии. Ее задачи заключаются в развитии прогрессивных методов вьщеления ферментов, их стабилизации и иммобилизации конструировании катализаторов с нужными свойствами и разработке научных основ их применения. [c.84]

Наряду с иммобилизацией ферментов в последнее время все большее внимание уделяется иммобилизации клеток и субклеточных структур. Это объясняется тем, что при использовании иммобилизованных клеток отпадает необходимость вьщеления и очистки ферментных препаратов, применение кофакторов создается возможность получения полиферментных систем, осуществляющих многостадийные непрерывно действующие процессы. [c.93]

Характеристика продукции, сырья и полуфабрикатов. Ферментные препараты представляют собой концентраты ферментов, полученные с помощью микроорганизмов, содержащие в своем составе наряду с ферментами балластные вещества. Ферментные препараты применяют в пищевых производствах как катализаторы соответствующих биохимических процессов. [c.87]

Фермент, осуществляющий эту реакцию, получен в очищенном виде найдено, что в приведенной выше реакции глутаминовую кислоту можно заменить Т-а-аминоадипиновой кислотой, Ь-арги-нином или Т-гистидином гистидинолфосфат может быть заменен а-кетоадипиновой кислотой или а-кето-З-гуанидино-валерьяновой кислотой. Упомянутый ферментный препарат катализирует следующие реакции переаминирования а-амино-адипиновая кислота-глутаминовая кислота, глутамат-аргинин, глутамат-гистидин, а-аминоадипиновая кислота-аргинин и а-аминоадипиновая кислота-гистидин. Весьма вероятно, что все эти реакции осуществляются одним и тем же ферментом ферментный препарат, по-видимому, не содержит глутаминовой и а-кетоглутаровой кислот, что исключает возможность сопряженных реакций переаминирования с глутаминовой кислотой в качестве переносчика МНг-групп. [c.232]

Д. Ферменты. Ферментным препаратом, получившим применение в качестве противоопухолевого препарата, является Ь-аспара-ганаза, выделенная из кишечной палочки. В последнее время созданы некоторые модицированные аналоги этого фермента (пегас-паргаза и др.), также обладающие противоопухолевой активностью. [c.94]

На основе таких аппаратов создана [117] установка для концентрирования и очистки ферментных препаратов методом ультрафнльтрации (рис. 111-14). Установка оснащена двенадцатью аппаратами 2 общей рабочей поверхностью 23 м . В исходной культуральной жидкости около 3% сухого вещества с небольшим содержанием ферментов. Конечное содержание сухих веществ 30—45%. Производительность установки 150—250 л/ч. Полученный концентрат представляет собой густой сироп. [c.122]

Следует также отметить, что при проведении картирования активного центра ферментов необходимо использовать деполимеразы чистые если не в физическом, то хотя бы в функциональном отношении. Даже малейшие примеси, присутствующие в ферментных препаратах, предназначенных для картирования активного центра, могут значительно исказить результаты эксперимента. Далее, для проведения исследований следует располагать серией структурно-гомологичных олигомерных субстратов с последовательно изменяющейся длиной цепи (предпочтительно от степени полимеризации п, равной двум-трем, до п, равной или превышающей число сайтов в активном центре фермента, обычна до семидевяти. Субстраты должны быть также гомогенными по хроматографическим показателям [5]. [c.39]

Другими индукторами автолиза являются нротеолитические ферменты. Мы исследовали в качестве индуктора технический ферментный препарат протосубтилин ГЗх, который вводили в среду автолиза в количестве 2 мас.% Результаты эксперимента представлены в табл. Г Из полученных данных видно, что степень извлечения общего азота достигает 75% при степени гидролиза белковых веществ 87%. Доля нуклеиновых кислот в автолизате не превышает 0.5 % от общего азота. Таким образом, сравнение всех рассмотренных режимов автолиза позволяет сделать вывод о том, что использование протосубтилина в качестве индуктора является наиболее предпочтительным. [c.225]

Продуцентами ферментов могут быть бактерии, грибы, дрожжи и актиномицеты. Для промышленного получения ферментных препаратов используются как природные штаммы микроорганизмов, выделенные из естественных сред, так и мутантные, селекциониро- [c.145]

Выделение и очистка ферментов, даже из доступного источника — работа весьма трудоемкая и требующая высокой квалификации, а изутсние их специфичности (знание которой, собственно, и обеспечивает столь высокую информативность ферментативного гидролиза) составляет сложную самостоятельную исследовательскую работу. Что же касается высоко очищенных ферментных препаратов, выпускаемых промышленностью, то многие из них исключительно дороги. [c.107]

Для определения чистоты (или гомогенности) ферментных препаратов в настоящее время наиболее широко используются ультрацентрифугирование и диск-электрофорез. В основе первого из них лежит различная скорость седиментации в ультрацентрифуге белков с различной молекулярной массой (и различной формой молекул). Одним из ограничений данного метода является то, что разные белки могут иметь одну и ту же величину седиментации и не разделяться при ультрацентрифугировании. С другой стороны, белок в растворе может находиться в виде нескольких форм, различающихся по степени агрегации, а следовательно, и по молекулярной массе. Если эти формы не превращаются одна в другую или превращения осуществляются достаточно медленно, на седиментограмме обнаружится несколько пиков, что, однако, не будет свидетельствовать о наличии примесных белков в исследуемом препарате фермента. Недостатком метода является также его невысокая чувствительность, что не позволяет обнаруживать малые количества примесных белков. [c.205]

Иммобилизация ферментов создает ряд преимуществ. К ним относятся более высокая стабильность ферментных препаратов, возможность их удаления из реакц. среды и его повторного использования, а также возможность создания непрерывных процессов на ферментных колонках. Важное значение имеет относит, стабильность И. ф. к денатурирующим воздействиям-нагреванию, действию агрессивных сред, автолизу и др. Последнему подвержены протеолитич. ферменты Иммобилизация разобщает молекулы этих ферментов и полностью исключает такой процесс. Благодаря этому удалось изучить механизм образования протеолитич. фермента пепсина из его предшественника пепсиногена (при этом от последнего отщепляется пептид, состоящий из 42 аминокислотных остатков). Было показано, что эта р-ция катализируется самим пепсином. [c.216]

Во всех этих методах должно быть исключено использование высоких т-р и химически агрессивных (кислых, щелочных) сред, к-рые приводят к разрушению или денатурации ферментов. Кол-во вводимых ферментов или ферментсодержащих препаратов составляет 0,5-5% от массы волокна, что незначительно сказывается на их физ.-мех. св-вах. Активность иммобилизованных ферментов составляет 30-90% от активности исходного фермента. М. б. получены волокна, содержащие одновременно два и более видов ферментов или ферментных препаратов. [c.83]

Проведение испытания. 5 мл испытуемого раствора ферментного препарата, нагретого до 30° С, приливают к 10 мл 1%-ного раствора крахмала, нагретого до этой же температуры, и выдерживают 10 мин в ультратермостате при 30° С. Точно через 10 мии отбирают 1 мл гидрслизата, переносят его в маленькую пробирку, помещенную в кипящую водяную баню, инактивируют фермент в течение 2 мин и затем охлаждакут холодной водой. [c.288]

Приготовление основных растворов фермент-го препарата, Основные растворы готовят из ферментных гпаратов, культуры гриба и сиропа. [c.293]

Таким образом, производство ферментных препаратов занимает одно из ведущих мест в современной биотехнологии и отно-сется к тем ее отраслям, объем продукции которых постоянно растет, а сфера применения неуклонно расширяется. По объему производства ферментов доминируют страны Западной Европы. Резкий рост этой индустрии наблюдается в США и Японии. [c.75]

Неочишенные ферментные препараты получают путем высушивания в мягком режиме культуры микроорганизмов вместе с остатками питательной среды. Такие препараты получают и путем упаривания экстракта из культуры продуцента, выращенного поверхностным способом, или из фильтрата культуральной жидкости (в случае глубинного выращивания микроорганизмов). Распространен также метод ацетоновых порошков, состоящий в осаждении и быстром обезвоживании при температуре не вьппе -10 °С тканей или вытяжек из них, содержащих ферменты. Технические препараты ферментов представляют собой либо высушенные до порошкообразного состояния продукты, либо жидкие концентраты, обычно характеризующиеся 50 %-м содержанием сухой массы веществ. [c.79]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология