Дипептид, модель молекулы

Модель молекулы дипептида [c.211]

Химотрипсин — наиболее хорошо изученный протеолитический фермент. Он катализирует гидролитическое расщепление пептидной (или сложноэфирной) связи, в образовании которой принимают участие фенилаланин, тирозин или триптофан. Образование химотрипсина происходит в поджелудочной Железе первоначально образуется неактивный химотрипсиноген (зимоген) — резервная форма фермента. Основной компонент, химотрипсиноген А, представляет собой полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков и 5 дисульфидных мостиков. Активация и образование активного о -химотрипсина осуществляются сложным путем. После триптического расщепления связи Аг -11е последовательно одии за другим из молекулы отщепляются дипептиды 8ег -Аг и ТЬг -А5п . В результате одноцепочечный предшественник переходит в трехцепочечную молекулу фермента. Цепи А, В и С химотрипсина соединены исключительно дисульфидными связями. Рис. 3-32 показывает пространственную модель химотрипсина, установленную на основе рентгеноструктурных данных. [c.408]

Моделирование проводили на образце, состоящем из одной молекулы дипептида и 195 молекул воды в кубической ячейке с длиной ребра 18,2194 А плотность 1,004 г/см соответствует экспериментальной. Растворенный дипептид окружен примерно двумя мономолекулярными слоями воды в каждой точке. После установления равновесия анализ модели соответствовал 4000 временных шагов по 3,67-10- с (1,5 пс по молекулярной временной шкале). Средняя кинетическая температура растворителя составляет 303 К, дипептида 298 К. [c.35]

Детали модели, примененной для моделирования расгвора дипептида, были описаны ранее [2] здесь мы коротко рассмотрим взаимодействия, присутствующие в системе, и методы, использованные при моделировании. Растворенное вещество дипептид аланина СНзС ОКНСНСНзС ОЫНСНз (рис. 2.1) является нейтральной молекулой с концевыми метильными группами, а не с карбоксильными или аминогруппами. Это соединение является системой, моделирующей аминокислоту как часть полипептидной цепи. Структура, показанная на рис. 2.1, представляет собой экваториальную Ст-конформацию, соответствующую глобальному минимуму на потенциальной поверхности дипептида в вакууме предполагают, что такая конформация предпочтительна и в водных, и в неводных растворах. [c.33]

Теории, основанные на точном квантовомеханическом описании дискретных молекул растворителя, позволяют установить некоторые детали, которых не дают другие теории. Например, первая сольватная оболочка аденина содержит четыре молекулы воды, тимина — три, а для пары оснований аденин — тимин число таких молекул равно только шести, поскольку образование пары аденин — тимин сопровождается вытеснением одной молекулы воды [58]. Другой пример касается структуры гидратной оболочки неполярных метильных групп. Расчеты для диметилфосфатного аниона [59] показали, что молекулы воды очень слабо связаны с метильны-ми группами, но водородные связи между ними самими достаточно сильны, так что образуется упорядоченная сетка, похожая на айсберги , существование которых предположили много лет назад Франк и Эванс [60]. Это подтверждает расчеты дипептидов в воде на основе 5Т2-модели (разд. 8.7), которые показали [61], что ни атомы водорода, ни неподеленные пары электронов молекул воды не ориентированы около неполярных групп. Такая сольватация дает максимальное число благоприятных взаимодействий между молекулами воды. [c.266]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология