Молибден У с цистеином

В пятом периоде периодической системы только молибден н иод обладают четко выраженными биологическими функциями. Молибден активирует ксантиноксидазу и альдегидоксидазу вероятно, он входит в состав связывающего центра нитратредуктузы и сульфитоксидазы. Механизм, с помощью которого молибден связывает субстрат и участвует в каталитической стадии ферментативной реакции, далеко еще не выяснен. Модельные эксперименты с комплексами молибден — цистеин как будто указывают на возможную связь молибдена с серой в его ферментных комплексах. Все три вышеназванных фермента содержат также флавины [Р1], хотя молибден, по-видимому, не связан с ними непосредственно. [c.365]

Как было отмечено выше, изонитрилы также могут выступать в качестве окислительных субстратов нитрогеназы [140—142]. Они восстанавливаются в углеводороды, содержащие атом углерода изонитрильной группы, и первичные амины, образующиеся из фрагмента R—N. Изонитрилы, так же как и азот, присоединяются к атомам переходных металлов концом молекулы. При восстановлении связанного метилизонитрила в качестве основного продукта шестиэлектронной реакции образуется метан, тогда как при восстановлении некоординированной молекулы изонитрила процесс идет в основном до диметиламина — продукта пятиэлектронной реакции. Такое сочетание свойств делает изонитрилы превосходным субстратом при изучении как биологических нитрогеназ, так и модельных систем. При использовании в качестве катализатора комплекса молибден — цистеин состава 1 1 основными продуктами восстановления изонитрила борогидридом натрия являются этилен и этан [137]. Как и в случае ацетиленовых субстратов, экспериментальные данные согласуются с каталитической активностью мономерных молибденовых комплексов. Восстановление слабо ингибируется молекулярным азотом и более эффективно подавляется окисью углерода. Опыты с N2 показали, что азот как ингибитор этой реакции восстанавливается до аммиака и что молекулы N2 и RN связываются одними и теми же центрами, по-видимому, атомами молибдена. Кроме того, азот и окись углерода — конкурентные ингибиторы восстановления изонитрилов нитрогеназой, что убедительно показывает наличие у молибдена свойств, необходимых для связывания и восстановления субстратов. На рис. 49 [c.318]

КОВ цистеина. Наиболее простые железо-серные белки могут быть разбиты иа классы в соответствии с приводимой ниже таблицей. Помимо них, имеются более сложные железо-серные белки, такие, как нитроге-наза (гл. 14, разд. А,2), которые содержат также молибден. Стандартные восстановительные потенциалы железо-серных белков покрывают поразительно широкий интервал значений от —0,42 В для ферредоксина шпината до 4-0,35 В для так называемого железо-серного белка с высоким потенциалом из hromatium. [c.380]

Сведения о лигандах, координированных молибденом в молиб-денеодержащих ферментах, весьма скудны. Предположения, основанные на сопоставлении параметров спектров ЭПР, например ксантиноксидазы и молибденовых комплексов с серусодержащими лигандами (табл. 23), состоят в том, что в активном центре молибденсодержащих ферментов имеется связь молибдена с серой. Больше всего внимания в связи с этим было уделено цистеину как возможному биологическому лиганду молибдена, содержащему серу. Представляет интерес и другой потенциальный лиганд молибдена в ферментах — флавиновая группа, поскольку ряд молибденсодержащих ферментов включает в свой состав также и флавин. [c.301]

Прямые доказательства участия молибдена в связывании субстрата и в каталитической фазе ферментативного цикла получены только для ксантиноксидазы. Отчетливое сходство между параметрами спектров ЭПР и субстратной специфичностью этого фермента и альдегидоксидазы приводит к выводу, что молибден находится и в связывающем центре альдегидоксидазы. Ограниченные данные по ЭПР позволяют предположить, что молибден участвует и в структуре связывающего центра нитратредуктазы из М. (1епИг111сапз, а также сульфитоксидазы млекопитающих и птиц. Исследования молибденовых комплексов как моделей ферментов сосредоточились в основном на комплексах с серусодержащими лигандами, особенно с цистеином, хотя и не получено надежных доказательств того, что в ферментах молибден действительно связан с серой. Молибден-цистеиновый комплекс проявляет редуктазную активность в отношении ряда субстратов, которые в то же время являются и субстратами нитрогеназы, однако в присутствии этих модельных комплексов обнаруживаются лишь следы аммиака от восстановления азота. Модельные комплексы существенно отличаются от ферментов и по количеству молибдена, который проявляет себя в спектрах ЭПР. Спектры ЭПР ферментов соответствуют до 50% общего содержания в них молибдена, тогда как модельные комплексы дают сигнал, соответствующий не более 4% содержащегося в них молибдена. Возможно, что конформация белка в области активного центра фермента стабилизирует каталитически активную мономерную структуру молибденового комплекса. Однако в отсутствие надежных структурных данных все это, как и различные схемы механизма нитрогеназной реакции, не более чем умозрительные предположения. [c.327]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология