Кератин связывание воды

Правомерность каждой из этих двух моделей подвергалась сомнению главным образом по той причине, что отсутствовали надежные данные по величинам изменений термодинамических параметров процесса, сопровождающего связывание воды фибриллами кератина. В частности, ни одна из моделей не давала адекватного анализа набухания структуры кератина и вклада, который этот процесс вносит в общее изменение свободной энергии при сорбции. Несомненно, что это было вызвано недостатком точных измерений изменения объема фибрилл волос при связывании воды. [c.304]

Недавно авторы для измерения диаметра волоса как функции относительной влажности разработали оптический метод, отличающийся высокой воспроизводимостью [4]. Этот метод позволил провести строгий термодинамический анализ процесса взаимодействия в системе вода — кератин. При этом можно было критически проверить различные теории связывания воды ке ратином путем сравнения экспериментально определяемых изменений термодинамических параметров процесса при постоянном объеме с соответствующими значениями, предсказываемым теорией. [c.304]

Изменение свободной энергии при связывании воды с кератином волос [c.309]

Так как статистические механические модели для связывания воды выведены в основном для условия постоянного объема, сравнение экспериментальных данных с расчетом по моделям возможно лишь в том случае, если величина AGe поддается оценке. До сих пор этого нельзя было сделать при описании взаимодействия воды с кератином. [c.309]

Расшифровка молекулярного механизма связывания воды кератинами (например, кератином шерсти, волос, ногтей и т. д.) яривлекает внимание химиков уже на протяжении 50 лет [1]. Для объяснения характера изотерм сорбции воды кератином предлагались в основном две модели. Согласно первой модели, постулируется связывание молекул воды определенными дискретными центрами связывания, например полярными боковыми цепями, пептидными связями [2]. Согласно другой модели, первичным механизмом, ответственным за сорбцию воды, является набухание трехмерной сетки, которая образована полипептид-ными цепями [3]. [c.304]

Важно отметить, что абсорбция протонов, в результате которой шерстяное волокно приобретает катионоидную активность и способность к притяжению анионов красителя, не является необходимой стадией процесса крашения кислотными красителями. Существуют такие кислотные красители, которые субстантивно абсорбируются волокном при значениях pH, превышающих изоэлектриче-скую точку шерсти. Субстантивность кислотных красителей к щерсти меняется в широких пределах, так же как субстантивность красителей к целлюлозе. Была установлена зависимость между молекулярными весами ряда органических кислот и их сродством к шерсти. 53 в то время как абсорбция такого красителя, как Оранжевый G (анилин -> G-кислота мол. вес 452), образующего истинный раствор в воде, очень сходна с абсорбцией соляной кислоты, коллоидальный краситель Полярный желтый R (пиразолоновый краситель с п-толуолсульфонилэфирной группой в молекуле мол. вес 832) абсорбируется при 100° не более чем в количестве 140 миллиэквивалентов на 100 г шерсти. S Несмотря на то, что определенную роль могут играть механические факторы, например отношение размера молекул красителя к диаметру пор в аморфной области шерстяного волокна, все же можно считать, что природа протеина или смеси протеинов, образующих кератин, определяет возможность непосредственного связывания молекул красителя шерстью под действием сил Ван-дер-Ваальса или водородных связей. [c.1482]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология