Кератин

Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

В белке волос и шерсти, а также других кератинах а-спирали многократно скручены друг с другом в многожильные тяжи, которые образуют видимые глазом нити. Цепи белков шелка вытянуты во всю длину (а не свернуты в спираль) и соединены с параллельными цепями водородными связями в листы, показанные на рис. 21-2,а. В глобулярных белках цепи не являются полностью вытянутыми или полностью свернутыми в а-спираль чтобы молекула имела компактную структуру, она должна быть надлежащим образом деформирована. В молекуле миоглобина (см. рис. 20-25) 153 аминокислоты белковой цепи свернуты в восемь витков а-спирали (обозначенные на рисунке буквами А-Н), которые в свою очередь свернуты так, что в результате получается компактная молекула. Витки Е и Р образуют карман, в котором помещается группа гема, и молекула кислорода может связываться с атомом железа этого гема. Подобным же образом построена молекула гемоглобина, которая состоит из четырех миоглобиновых единиц (см. рис. 20-26). Небольшой белок цитохром с (см. рис. 20-23) имеет меньше места для витков а-спирали. 103 аминокислоты этого белка свернуты вокруг его группы гема подобно кокону, оставляя к ней доступ только в одном месте. У более крупных ферментов, например трипсина (223 аминокислоты) и карбоксипептидазы (307 аминокислот) в центре молекулы имеются области, где белковая цепь делает ряд зигзагов, образуя несколько параллельных нитей, скрепленных водородными связями подобно тому, как это имеет место в молекуле шелка. [c.317]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

Химический состав опорных тканей позвоночных отличается от состава скелетных тканей беспозвоночных — спонгина, хитина и др. В покровах позвоночных присутствует особый белок - кератин. Позвоночные отличаются от беспозвоночных и действием пищерастительных ферментов, более высоким отношением (Ма + К)/ Са + Мд) в жидкой фазе внутренней среды. Среди беспозвоночных только у оболочников есть целлюлозная оболочка, имеется ванадий в крови в особых окрашенных клетках, а у круглоротых - соединительно-тканный скелет и хрящ, а также особый дыхательный пигмент — аритрокруорин с наименьшей для позвоночных молекулярной массой (17 600). Отличительная черта сипункулид — древних групп морских беспозвоночных - наличие специального переносчика кислорода - гемэритрина и наличие в эритроцитах значительного количества аллантоиновой кислоты. Для насекомых характерно высокое содержание в крови аминокислот, мочевой кислоты и редуцирующих и несбраживаемых веществ, в хитиновом покрове отсутствуют смолы, для членистоногих — наличие специфической (только для их групп) фенолазы в крови. Таким образом, можно констатировать, что систематические группы животных имеют свои биохимические особенности. Такие же особенности наблюдаются и у растений для различных систематических групп - наличие специфических белков, жиров, углеводов, алкалоидов, глюкозидов, ферментных систем. [c.189]

В обьиных условиях эта группа белковых веществ не растворяется в растворителях, используемых для растворения фибриллярных белков.. Особенностью первичной структуры белков, относящихся к группе кератинов, является относительно большое количество серосодержащих звеньев (Met, ys, yS - Sy ). [c.377]

Перспектива увеличения производства полимерных материалов на основе целлюлозы, хитина и фибриллярного белкового сырья (типа фиброина, коллагена, кератина и пр.), особенно при условии создания интенсифицированных микробиологических технологий по синтезу этих волокно- и пленкообразующих полимеров, является достаточно реальной. Весьма парадоксальным и, по-видимому, случайным является факт образования природных полимерных углеводов на основании формирования О-рядов, а белков - Ь-рядов. И еще два замечания необходимо сделать при анализе ситуации, связанной с возможностью использования природных полимеров, и в частности белков, в качестве волокнообразующих полимеров. [c.336]

Рис. VII.10. Кератин волос - фибриллярный белок. Спиральпые нити закручены в тройную спираль, а спирали объединены в микрофибриллу, которая составляет центральную часть волоса (см. ниже рис. VII.20).

Ответ. Под влиянием щелочных обработок при повышенной температуре происходит распад дисульфидных связей в полимерном субстрате кератина -основного белка человеческого волоса, при этом деструкции полимерной цепи практически не наблюдается [c.359]

Белки чрезвычайно разнообразны. При переходе от одного белка к другому не только и зменяется качественный и количественный аминокислотный состав, но наблюдаются также большие различия в ф изико-химических свойствах. Многие белки, подобно альбуминам, образуют в воде коллоидные растворы другие, например глобулины, не растворяются в воде, но растворимы в растворах нейтральных солей (поваренная соль и др.) кератин, эластин, фиброин и аналогичные им белки характеризуются полной нерастворимостью. Между белками, образующими коллоидные растворы, в свою очередь, существуют различия в отношении способности к высаливанию и осаждению. Эти различия в растворимости используются для разделения белков наряду с описанными [c.395]

По степени асимметрии макромолекул белка в состоянии равновесия их подразделяют на фибриллярные и глобулярные. Для производства химических волокон и пленок существенный интерес представляют фибриллярные белки, например фиброин, кератин, коллаген, эластин. [c.340]

Кератины - белковые вещества из группы склеропротеидов, составляющих роговой слой эпидермиса кожи, ногтей, копыт рогов, волос, шерсти. [c.377]

Структурообразование в белковом волокне (фиброин, кератин) протекает принципиально так же, как и в целлюлозном волокне. Равновесной конформацией макромолекул кератина является а-спираль. Присутствие цистина обусловливает возникновение между полимерными цепями кератина химических связей - дисульфидных (цистиновых) связей. Три макромолекулы кератина ассоциируются в пачку (протофибриллу), И протофибрилл - в микрофибриллу, и т. д. Наличие областей с различной плотностью упаковки на разных стадиях надмолекулярной организации определяет структурные различия шерстяных волокон. [c.156]

Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

Соединительные тк 1ни Обеспечение целостности Кератин (кожа. [c.259]

Ответ. При обесцвечивании волос (обычно при комнатной температуре 3-6%-ми растворами Н2О2 при pH 9+11 в течение 15-60 мин) происходит, кроме разрушения красящего пигмента волос меланина, разрушение примерно 1/3 всех дисульфидных связей кератина. Единственным устойчивым производным оказываются НС СН2-80з-остатки Очевидно, что прочной фиксации молекул красителя на этих группах происходить не может. [c.364]

Структура волос достаточно сложна, как показано на рис. VII. 19 и рис. VII.20. Структурной единицей является белковая цепь, альфа-кератин. Три скрученные цепи альфа-кератина образуют суперскрученную нить, а 11 таких нитей составляют микрофибриллу. Каждый волос состоит из множества микрофибрилл, каждая из которых окружена тонким внешним слоем - кутикулой. Это несколько слоев клеток, лежащих как солома на крыше. [c.474]

Химическая завивка волос заключается в последовательном проведении следующих операций увлажнение, разрушение части цистиновых мостиков, придание волосам необходимого извитка, сшивание макромолекул кератина, сушка. Объясните, почему после повторного увлажнения обработанные таким способом волосы сохраняют извиток. [c.157]

Соединения Сг давно используются для крашения шерсти. Взаимодействие этого окислителя с кератином может быть представлено следующим образом. [c.365]

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - а-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). [c.380]

Виток а-спирали фибриллярного белка (3.6 аминокислот-ньгх остатков) измерен параллельно ее оси. Его длина равна 0,5 нм. Сколько аминокислотных остатков нужно добавить в секунду к каждой а-спирали волокна кератина, если человеческий волос вырастает в год на 15,24 см [c.119]

При обработке белков пероксидом водорода Н2О2 последний реагирует преимущественно с yS-Sy , ys и Met. В присутствии переходных металлов окислению могут подвергаться также боковые заместители Try, Туг и др. Одновременно ускоряются процессы гидролитической деструкции полипептидных цепей фиброин и кератин полностью растворяются (с деструкцией) в 3%-м растворе Н2О2 при 60 °С в течение трех дней. [c.364]

Вопрос. Скорость гидролиза кератина возрастает, если подвергнуть шерсть обработке пероксидом водорода. Какова причина этого явления [c.358]

Таким образом, шерстяное волокно и волосы представляют собой сложный природный композиционный материал, механическая прочность которого определяется ориентированными вдоль оси волокна фибриллярными образованиями кератина. Фибриллярные структуры образуются преимущественно фракциями кератина, имеющими относительно мало серосодержащих звеньев. Фибриллы кератина построены из цилиндрических [c.379]

Первичная структура макромолекул кератина до настоящего времени не уточнена, что обусловлено химической неоднородностью белкового субстрата. а-Спиральные участки полипептидных цепей имеют протяженность около 100 А. [c.380]

Взаимодействие кератина с Вг2 протекает аналогично. [c.366]

Структура а-сггарали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т.д.). [c.271]

Ответ. Состав белка кератина характеризуется сравнительно высоким содержанием цистина, ys-S y (до 8-12%). При воздействии на меж- и внутримолекулярные дисульфидные связи Н2О2 или другого окислителя происходит их разрыв с образованием сульфоцистеиновых групп [c.358]

Во 2-м издании книги большее внимание уделено способам количественной оценки гибкости (жесткости) макромолекул, а также кинетическим аспектам афегатных и фазовых переходов в полимерных системах. Включен новый раздел, посвященный реологии растворов и расплавов полимеров. Коренной переработке подвергнуты также разделы, связанные с синтезом полимеров, описанием свойств и превращений природных волокнообразующих полимеров. Наряду с целлюлозой определенное внимание уделено хитину и хитозану, являющимся интересными волокнообразующими полимерами. Введен раздел, посвященный химии и физикохимии фибриллярных белков фиброину, кератину, коллагену. Примеры и задачи, приведенные во втором издании книги, взяты из исследовательской и технологической практики авторов книги. [c.9]

Известно, что форма шерстяного волокна определяется характером структурообразования кератина и распределением цистиновых связей в полимере. Почему для получения устойчивой складки шестяную ткань перед глажением предварительно увлажняют [c.157]

При последующем взаимодействии комплекса кератин -Сг с комплексообразующими красителями возникают достаточно прочные смешанные хелатоподобные образования кератин - Сг - краситель , обеспечивающие необходимую устойчивость окрашенного текстильного материала к воднотепловым обработкам (стирке и пр.). [c.366]

Рис. 6.11. Изменение аминокислотного состава кератина после омьшения 0,1 н. раствором NaOH в течение 1 ч при различных температурах (d - содержание аминокислотных звеньев). Содержание связей

Ответ. Под влиянием тиогликолята аммония связь -S-S- кератина разрывается с образованием фупп -SH. Последующая обработка волос раствором 1,2-этан-ffu -тиосульфата (солью Бунте с п = 2) обеспечивает необходимый эстетический эффект завивки. [c.364]

При действии перуксусной (или пермуравьиной) кислоты на кератин в реакцию вступают только боковые радикалы Try, Met и ys, причем ys количественно окисляется до цистеиновой кислоты, но пептидная связь при этом практически не затрагивается. [c.367]

Обработка кератина фтором позволяет придать шерстяным тканям безусадочность. Реакция протекает с образованием лантио-ниновой связи по следующей схеме [c.366]

При действии на кератин I2 происходят предпочтительные реакции с Туг и ys. В присутствии воды все звенья ys превращаются в остатки цистеиновой кислоты. Возможно также образование лантиониновых поперечных связей, придающих текстильным материалам безусадочность. Хлорирование шерсти щироко применяется на практике. [c.366]

К счастью, Лайнус пока как будто не думал браться за ДНК. Согласно неофициальным сведениям, полученным от Питера Полинга, его отец был поглощен идеей скручивания самой а-спирали в белке кератине, содержащемся в волосах. Для Фрэнсиса эта новость была не особенно приятной вот уже почти год он переходил от энтузиазма к отчаянию, размышляя о том, как а-спирали укладываются в скрученные жгуты. Беда была в том, что ему еще ни разу не удалось свести концы с ко нцами в своих математических расчетах. Когда его загоняли в угол, он признавал, что в его рассуждениях есть пробелы. И вот теперь вся честь открытия скрученных жгутов могла достаться Лайнусу, хотя его решение, возможно, окажется ничуть не лучше. [c.85]

Ответ. В состав молекулы кератина входит значительное количество звеньев Arg. При действии на кератин смеси уксусной кислоты и уксусного ангидрида (особенно в присутствии небольших количеств H2SO4) может происходить образование звеньев окрашенного орнитина по схеме [c.368]

Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]

Несмотря на различия в первичной структуре, белковые компоненты шерсти объединяются в группу кератинов, средний состав которых приведен в табл. 6.8. Кератины подразделяют на две подгруппы, не имеющие четкой границы эукератины и псевдокератины, - характеризущиеся различным содержанием цикло- и серосодержащих звеньев, а также различной плотностью упаковки структурных элементов в полимерном субстрате. [c.379]

А фиброин шелка и р-форма кератина принадлежит к группе фибриллярных белков, у которых почти полностью развернугьте полипептидные цепи организованы в складчатую структуру. [c.271]

Курс органической химии (1965) -- [ c.391 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.656 , c.657 , c.668 , c.710 ]

Химия (1978) -- [ c.384 , c.431 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.94 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.409 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.433 , c.476 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.72 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.168 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.71 , c.87 , c.97 , c.232 ]

Биофизика (1988) -- [ c.128 , c.129 ]

Молекулярная биофизика (1975) -- [ c.254 , c.258 , c.260 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.656 , c.657 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.10 , c.36 , c.37 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.71 , c.87 , c.97 , c.232 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.370 , c.376 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.626 , c.629 ]

Механохимия высокомолекулярных соединений Издание третье (1978) -- [ c.96 , c.97 , c.156 , c.342 , c.344 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.502 ]

Применение красителей (1986) -- [ c.15 , c.18 ]

Кристаллизация полимеров (1966) -- [ c.0 ]

Водородная связь (1964) -- [ c.268 , c.271 , c.461 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.191 , c.435 ]

Итоги науки химические науки химия и технология синтетических высокомолекулярных соединений том 3 выпуск 1 книга 2 (1959) -- [ c.0 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.391 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.310 ]

Основы технологии органических веществ (1959) -- [ c.440 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.642 , c.643 , c.654 , c.694 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.383 ]

Очерки кристаллохимии (1974) -- [ c.2 , c.3 , c.4 , c.5 , c.6 , c.7 , c.8 , c.9 , c.10 , c.11 , c.12 , c.13 , c.14 , c.15 , c.16 , c.17 , c.18 , c.19 , c.20 , c.21 , c.22 , c.23 , c.24 , c.25 , c.26 , c.27 , c.28 , c.29 , c.30 , c.31 , c.32 , c.33 , c.34 , c.35 , c.36 , c.37 , c.38 , c.39 , c.40 , c.41 , c.42 , c.43 , c.44 , c.45 , c.46 , c.47 , c.48 , c.49 ]

Вода в полимерах (1984) -- [ c.0 ]

Механохимия высокомолекулярных соединений (1971) -- [ c.2 , c.5 , c.80 , c.81 , c.193 , c.194 , c.328 , c.339 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.217 ]

Светочувствительные диазосоединения и их применение (1964) -- [ c.243 ]

Основы технологии органических веществ (1959) -- [ c.440 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.61 ]

Введение в химию высокомолекулярных соединений (1960) -- [ c.102 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.418 ]

Химия синтаксических красителей Том 4 (1975) -- [ c.26 ]

Химия синтаксических красителей Том 6 (1977) -- [ c.253 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.8 , c.16 , c.104 , c.133 , c.192 , c.204 , c.210 , c.363 , c.370 ]

Инфракрасная спектроскопия полимеров (1976) -- [ c.64 , c.117 , c.183 , c.342 ]

Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.314 ]

Конфигурационная статистика полимерных цепей 1959 (1959) -- [ c.224 , c.225 ]

Общая химическая технология Том 2 (1959) -- [ c.620 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.324 , c.327 , c.328 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.383 , c.395 , c.396 , c.600 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.653 , c.670 , c.672 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.721 , c.741 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.303 , c.311 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.485 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.130 , c.132 , c.135 , c.242 , c.412 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.472 ]

Химия азокрасителей (1960) -- [ c.292 ]

Введение в химию и технологию органических красителей Изд 2 (1977) -- [ c.154 , c.155 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.11 , c.12 , c.13 , c.16 , c.18 , c.20 , c.21 , c.22 , c.23 , c.24 , c.25 , c.26 , c.27 , c.28 , c.29 , c.30 , c.31 , c.43 , c.232 , c.303 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.72 ]

Органическая химия красителей (1987) -- [ c.286 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.65 ]

Иммобилизованные ферменты (1987) -- [ c.18 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.147 , c.167 , c.205 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.147 , c.167 , c.205 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.59 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.48 , c.126 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология