Гетеротропные лиганды

Гомотропный аллостерический кооперативный эффект проявляется в системе с идентичными лигандами, гетеротропный — при взаимодействии между разными лигандами. [c.186]

Отличительной особенностью ряда аллостерических ферментов является наличие в молекуле олигомерного фермента нескольких активных центров и нескольких аллостерических регуляторных центров, пространственно удаленных друг от друга. В аллостерическом ферменте каждый из двух симметрично построенных протомеров содержит один активный центр, связывающий субстрат 8, и один аллостерический центр, связывающий эффектор М т.е. 2 центра в одной молекуле фермента (рис. 4.4). Получены доказательства, что для субстрата аллостерические ферменты, помимо активного центра, содержат и так называемые эффекторные центры при связывании с эффекторным центром субстрат не подвергается каталитическому превращению, однако он влияет на каталитическую эффективность активного центра. Подобные взаимодействия между центрами, связывающими лиганды одного типа, принято называть гомотропными взаимодействиями, а взаимодействия между центрами, связывающими лиганды разных типов, —гетеротропными взаимодействиями. [c.126]

Наконец, следует отметить, что кислород — далеко не единственный лиганд, на состояние которого действуют гемоглобин и миоглобин. Имеется много других равновесий, в которых участвуют ионы железа, для которых также обнаружены гетеротропные и гомотропные взаимодействия, по всей вероятности, со сходными механизмами. [c.170]

В этом разделе мы сначала рассмотрим, каким образом белок может изменять константу равновесия присоединения кислорода без изменения природы аксиального лиганда, а затем обсудим, как белок связывает воедино различные равновесия (гомотропное и гетеротропное взаимодействие). [c.171]

В модели делаются различия между гомотропными и гетеротропными взаимодействиями. Когда прочность связывания лиганда зависит от того, как много молекул одного и того же лиганда уже связано, то говорят о гомотропных взаимодействиях. Такие взаимодействия описываются сигмоидной кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата (рис. 17.1). Если же связывание лиганда одного типа со своим стереоспеци-фическим участком влияет на константу связывания лиганда второго типа, то в этом случае говорят о гетеротропных взаимодействиях. Примером такого взаимодействия может служить влияние СТР на зависимость скорости реакции от концентрации аспартата (рис. 17.2). [c.92]

Гемоглобины и миоглобины образуют группу белков, которые лучше всего подходят для исследования влияния белков на константу равновесия в процессе связьшания одного лиганда, а именно кислорода. Все эти белки содержат один и тот же железопор-фириновый комплекс и, за исключением некоторых весьма редких мутантов, один и тот же аксиальный лиганд. Кроме того, все белки, о которых идет речь, обладают весьма сходной третичной структурой. Тем не менее величина константы равновесия связьшания кислорода, а также гомотропное и гетеротропное взаимодействия для них изменяются в широких пределах. Начиная с новаторской работы Кендрью и Перутца с сотрудниками по миоглобину кашалота и гемоглобинам человека и лошади, наиболее детальные сведения о структуре ряда гемоглобйнов и миоглобинов получены методом рентгеноструктурного анализа. Благодаря тому интересу, который представляют для медицины мутантные белки, за последние годы многие мутантные формы гемоглобина были выделены и изучены, так что можно исследовать влияние замены даже одной аминокислоты на структуру белка и его сродство к кислороду. [c.141]

Моно, Уаймен и Шанжё проводили различие между гомотроп-ными эффектами, обусловленными взаимодействием между идентичными лигандами, и гетеротропными эффектами, возникающими из-за взаимодействий между лигандами различной природы, [c.183]

Как отмечали Моно, Уаймен и Шанжё, многие ферменты действительно обладают подобными кинетическими свойствами, если принять, конечно, что связывание субстрата в стационарных условиях точно отражает связывание в условиях равновесия. К сожалению, единственное оправдание для введения любого допущения подобного типа не только для простых систем, но и для сложных, состоит в том, что если таких допущений не делать, то мы должны проводить опыты по связыванию лигандов в истинно равновесных условиях (типа опытов по связыванию кислорода и других лигандов гемоглобином). Большинство биохимиков находят это ограничение неприемлемым, и на практике основная часть данных о гетеротропных эффектах (и, конечно, о гомотропных эффектах в случае кооперативных ферментов) получена из неравновесных исследований ферментов при допущении, что Y = vIV, [c.184]

Здесь полезно остановиться еще на двух понятиях это гомотропные эффекты, которые представляют собой аллостерические взаимодействия между идентичными лигандами (связанными молекулами или ионами), и гетеротропные эффекты, т.е. взаимодействия между различными лигандами. В рассмотренном вьпие примере кооперативное связывание субстрата ферментом предста- Рис. 6.23. вляло собой гомотропный эффект. В отличие от этого влияние активатора или ингибитора на связьшание субстрата является [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология