Эффектор

В зависимости от численных значений множителей а и (3 эффектор Э может выступать в роли либо ингибитора (I), либо активатора (А, промотора) ферментативной реакции. Полный кинетический анализ и сводная таблица возможных частных случаев ингибирования и активации фермента в рамках схемы (6.14) даны в работе [6]. Некоторые частные случаи имеют особое значение и широко применяются для описания кинетики ферментативных процессов. К их числу относится полное конкурентное ингибирование, полное неконкурентное ингибирование, бесконкурентное ингибирование, простая активация и некоторые типы смешанного ингибирования и активации. [c.219]

Влияние обратимых эффекторов (ингибиторов и активаторов) на кинетику действия ферментов [c.219]

В некоторых работах за показатель ингибирующей способности эффектора принимают такую концентрацию последнего, которая вызывает уменьшение скорости ферментативной реакции в два раза (Iso). Найти связь между I50 и Ki для случаев конкурентного и неконкурентного ингибирования. [c.90]

Влияние обратимо действующего эффектора (Э) на двухстадийную ферментативную реакцию может быть передано следующей схемой, если полагать, что эффектор комплексуется с ферментом (или с фермент-субстратным комплексом) в соотношении 1 1 [c.219]

В качестве иллюстрации смешанных типов ингибирования и активации ферментативных реакций можно привес+и данные по влиянию добавок н-бутанола на скорость реакций гидролиза сложноэфирного (рис. 79, а = 0,27, Р = 0) и пептидного (рис. 80, а = 0,2, Р = 2,3) субстратов карбоксипептидазой В, а также так называемое антиконкурентное (Р == О,/С = со,а/Сг з) влияние эффектора на катализ ацетилхолинэстеразой (рис. 81). [c.224]

ОБ — объект, поведение которого определяет поведение ЧМС ИН — индикатор состояния — рецептор (датчик) Л — центральная нервная система человека-оператора Э — эффектор (орган воздействия на объект) ЯЛ1 — исполнительный механизм для ввода действия [c.43]

Однако чаще всего константы скорости образования комплексов субстратов или различных эффекторов с активными центрами ферментов несколько ниже диффузионного предела ( 10 —10 М -с- ) см. гл. VII. Это может быть связано с тем, что лиганд при комплексообразовании с активным центром встречает стерические затруднения со стороны рядом расположенных полипептидных цепей белка. С таким [c.29]

Химическая релаксация при комплексообразовании фермента с лигандом. Рассмотрим принципы релаксационной кинетики на примере простейшей реакции комплексообразования активного центра фермента с каким-либо лигандом А (субстратом, ингибитором, эффектором) [c.206]

Рассмотрим простейший случай, когда связывание субстрата (или эффектора) с ферментом протекает по двухстадийному механизму [c.272]

Бесконкурентное ингибирование (а = 3 С 1). В случае бесконкурентного ингибирования значения констант и ш(каж) ферментативной реакции при увеличении концентрации эффектора уменьшаются. [c.220]

Бесконкурентная активация (а = Р > 1). В литературе описаны случаи, когда активатор увеличивает в одинаковой степени значения кат и Кт( ч х) (рис. 78). Подобный характер влияния эффектора соответствует бесконкурентному типу активации, и ферментативная реакция в этом случае описывается следующей схемой [c.223]

Для ферментативного катализа характерны высокая субстратная специфичность (в ряде случаев стереоспецифичность), селективность по отношению к определенным связям субстрата и способность к тонкому регулированию активности под действием эффекторов (активаторов и ингибиторов). [c.185]

Резюмируя, отметим, что наиболее рациональный, по мнению авторов, подход к анализу влияния эффекторов на кинетику ферментативного действия заключается в следующем. Уравнение (6.15) удобно записать в виде (6.8) с тем, чтобы эффективные величины V и /Ст(каж) най- [c.224]

Довольно сложной проблемой в изучении кинетики трехстадийных ферментативных реакций является определение значений индивидуальных констант 2, 3 и К (схема 7.1). Как видно из уравнения (7.4), кинетический анализ трехстадийной реакции в стационарном режиме ее протекания не позволяет в общем случае раздельно определять значения индивидуальных констант. Однако в ряде случаев значения кг, кз и Кз можно определить путем селективного воздействия каких-либо эффекторов на отдельные стадии (ацилирования или деацилирования) стационарной ферментативной реакции. [c.145]

Для этой цели оказался полезным метод селективного воздействия каких-либо эффекторов на отдельные стадии (ацилирования или деацилирования) стационарной ферментативной реакции [14]. В этой сложной проблеме рассмотрим лишь несколько наиболее ярких примеров. [c.244]

В общем случае влияние обратимо действующих эффекторов на двухстадийную ферментативную реакцию может быть передано схемой (5.13). В этой схеме предусмотрено взаимодействие эффек- [c.79]

Селективное влияние эффекторов (ингибиторов или активаторов) на стадию ацилирования. Допустим, что в среду ферментативной реакции ввели эффектор, который селективно влияет на стадию ацили-рова"ния, что приводит к изменению эффективного значения константы скорости этой стадии. Наблюдаемую в этом случае начальную стационарную скорость реакции (6.117), протекающей при [5]о [Е]о, запишем в виде [c.244]

Анализ кинетических данных ферментативных реакций можно проводить как с использованием начальных скоростей (по зависимости начальной скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата или эффектора, как это было показано в предыдущих параграфах), так и с использованием временного хода реакции, применяя интегральную форму кинетического уравнения скорости. [c.247]

Кинетика конформационных изменений в ферментативных реакциях. Как известно, белковые молекулы обладают набором конформационных степеней свободы [36]. Фактически речь идет о том, что белковая глобула может существовать в нескольких конформационных состояниях, равновесие между которыми устанавливается во времени. Соответствующие конформационные состояния активного центра могут отличаться как по сорбционной, так и реакционной способности в отношении субстрата или эффектора. Следовательно, кинетика конформационных изменений может отражаться в общей скорости ферментативной реакции. [c.272]

В случае смешанных типов ингибирования или активации графики в координатах Лайнуивера-Берка имеют вид пучка прямых, соответствующих различным концентрациям эффектора и пересекающихся в общей точке в правом верхнем, левом верхнем или левом нижнем квадранте (в зависимости от числовых значений а и р и соотношения между ними). Координаты точки пересечения во всех случаях являются следующими [4] [c.82]

Из выражения (5.45) видно, что в случае конкурентного типа ингибирования показатель Iso не может быть принят за меру ингибирующей способности эффектора при произвольной концентрации субстрата. [c.101]

Селективное влияние эффекторов (ингибиторов или активаторов) на стадию ацилирования [c.145]

Если имеется возможность влиять на стадию ацилирования трехстадийной ферментативной реакции с помощью селективно действующего эффектора, то при этом эффективные кинетические параметры уравнения [c.145]

Следует отметить, что положение точки пересечения в данной координатной системе не зависит от характера функциональной зависимости константы кг от концентрации эффектора. Таким образом, применение ингибитора илн активатора, избирательно влияющего на скорость стадии ацилирования, позволяет проводить раздельное определение индивидуальных констант кг, кз и Кз независимо от конкретного механизма действия эффектора. [c.146]

Следует отметить, что параллельно в молекулярной фармакологии существует одна из ее ключевых проблем — перекрестная специфичность различных классов рецепторов. Лекарственные препараты, обладающие структурными особенностями, необходимыми для действия на определенный рецептор, часто вызывают нежелательные побочные эффекты вследствие взаимодействия с другими сходными участками рецептора. Знание хиральной специфичности отдельного рецептора (где это возможно) помогло бы конструировать лекарственные препараты с повышенной специфичностью к данному рецептору. Можно надеяться, что систематическое изучение хиральной специфичности протеаз поможет обеспечить на более простом уровне более рациональную основу для разработки эффекторов, специфичных к определенным рецепторам, потому что ферментсубстратные взаимодействия в принципе имеют ту же природу. Преимущество протеаз состоит в том, что они менее слож 1ы и более доступны, чем другие, часто трудноуловимые рецепторы, [c.238]

Из выражений (6.33) и (6.34) видно, что положение точки, в которой происходит пересечение пучка прямых, соответствук)щих зависимости 1/у от 1/[8]о при различных концентрациях эффектора, определяется лишь значениями констант а и Р и не зависит от величины Кэ (схема 6.14). Таким образом, вид графика в координатах Лайнуивера — Бёрка может быть использован для определения типа влияния эффектора на ферментативную реакцию и для оценки интервалов значений а и Р (более подробно см. в [61). [c.224]

В данном случае можно провести аналогию ионогенного процесса с конкурентным влиянием эффектора на кинетику ферментативной реакции, поскольку зависимость от pH обнаруживает лищь эффективное [c.261]

К более сложным зависимостям приводит анализ рН-зависимостей кинетики трехстадийной ферментативной реакции [27, 28]. К осложнениям также может привести необходимость учитЪгвать ионизацию субстрата или эффектора [10]. [c.261]

Первая стадия реакции (7.6) это диффузионно контролируемый процесс, а стадия 2 — конформационное изменение первично образовавшегося комплекса Х1. Для ряда ферментов конформационное изменение Х1 Хг (в данном случае ин-дуцирован Ное " субстратом или эффектором) — необходимое условие для проявления каталитической активности. [c.272]

Большая часть проблем ферментативной кинетики сводится к анализу предполагаемых схем ферментативных реакций, выводу уравнений скорости, соответствующих этим схемам, и сопоставлению полученных зависимостей с данными эксперимента. Когда мы рассматривали простые кинетические схемы ферментативных реакций (двух- и трехютадийные механизмы действия ферментов, двухстадийные ферментативные реакции в присутствии простей-щих эффекторов — ингибиторов и активаторов и т. п.), т. е. когда мы имели систему из двух-трех алгебраических уравнений, ее можно было легко решить обычным путем, не прибегая к существенным упрощениям. [c.284]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.50 , c.132 , c.142 , c.154 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.50 , c.132 , c.142 , c.154 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.42 , c.43 , c.44 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.259 ]

Микробиология (2006) -- [ c.232 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.95 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.47 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология