Константы связывания

Микроскопические константы связывания [c.254]

Скорость реакции зависит от pH это говорит о том, что участвующая в катализе группа имеет рЛ в диапазоне 6,4—7,5. Для 7 - и 5-изомеров наблюдается увеличение скорости в 260 и 283 раза соответственно по сравнению со скоростью реакции в буфере, не содержат,ем катализатора, но константы связывания одинаковы для обоих изомеров. [c.292]

В том случае, когда гликозил-фермент образуется с расщеплением связи С —ОН субстрата и в дальнейшем происходит перенос гликозильного остатка на акцептор Sy, общую реакцию можно рассматривать как конденсацию (частный случай трансгликозилирования, где z = x). Индексация констант связывания К х, ji) или К (у, /2) указывает на взаимодействие с ферментом субстрата со степенью полимеризации х или у так, что восстанавливающий конец субстрата приходит в контакт с сайтом ji или /2 соответственно. [c.110]

Четыре субъединицы гемоглобина удерживаются вместе в результате слабого взаимодействия между комплементарными поверхностями (см. разд. 15.5 и рис. 15.13, на котором показаны только две субъединицы из четырех). Комплементарность частично нарушается при связывании одной молекулы кислорода и снова восстанавливается при связывании второй молекулы кислорода. Различием в энергии взаимодействия между комплементарными поверхностями и объясняется более низкое значение константы связывания для первой молекулы кислорода и более высокое — для второй. [c.442]

Аффинность моноклональных антител к антигену является важным параметром, мерой которого служит константа связывания /Ссб. [c.323]

Промотор — это участок ДНК, в котором происходит в самом начале присоединение РНК-полимеразы к ДНК значения констант связывания, характеризующих присоединение РНК-полимеразы к промоторам, очень велики. Сильное влияние на скорость ассоциации и инициации могут оказывать специальные регуляторные белки. Один из них — сАМР-рецепторный белок ( AP)—имеет важное значение для Ia -оперона. Он также связывается в промоторном участке (рис. 15-3). [c.202]

С первого взгляда может показаться, что уравнение (4-17) (уравнение Эдера) полностью описывает процесс связывания, однако, как правило, это не так. Зачастую в макромолекуле имеются центры связывания более чем одного типа, а уравнение (4-17) ничего не говорит нам о характере распределения лиганда X между различными центрами в комплексе РХ. Более того, если п велико, то невозможно экспериментально определить все п констант. Чтобы проанализировать оба вопроса, рассмотрим микроскопические константы связывания. [c.254]

Каждая группа характеризуется микроскопической константой связывания (К ), равной б-Ю" (которую можно назвать также истинной константой связывания, так как она относится к карбоксильной группе, не взаимодействующей с другими группами). Интуитивно ясно, что в отношении связывания протонов раствор дианиона дикарбоновой кислоты должен вести себя точно так же, как раствор моноаниона I —СОО вдвое большей концентрации. Если это действительно так, то для характеристики обоих центров связывания достаточно знать одну истинную константу. Тем не менее, как это ни странно, константы образования /<1 и Кй, соответствующие связыванию первого и второго протонов, оказываются неодинаковыми /<1 = 10-Ю" Кг =2,5-Ю". Этот факт обусловлен так называемым статистическим эффектом. На первой стадии протон может присоединиться к любой из двух карбоксильных групп, и образующиеся при этом молекулы будут неразличимы [c.257]

Константа ассоциации /СгЛ б-Ю" (1д/Сг = 4,8). Поскольку карбоксилат-ион обладает только одним центром связывания, наблюдаемая величина /Сг и является микроскопической константой связывания. [c.254]

Для того чтобы создать рецептор, настроенный на более крупные молекулы субстратов, а не только на простые ароматические соединения, был синтезирован аналог 227, в котором фенютеновые остатки в соединениях 226 заменены нафтилсновыми 134с]. В результате этой модификации лиганд 227 получил способность образовывать комплексы с такими крупными молекулами, как стероиды, одновременно с резким снижением его сродства к субстратам меньшего размера, Нам кажется важным подчеркнуть это обстоятельство при переходе от 226 к 227 увеличение размеров внутренней полости лиганда, его связывающего сайта, — это не просто возрастание объема контейнера , в который теперь можно заложить вместо одной маленькой молекулы одну большую или несколько маленьких, а именно изменение характера селективности рецептора (в большом контейнере прочно удерживаются крупные молекулы, а мелкие из него вываливаются ), И дело здесь не просто в размерах — видимо, не менее важно и определенное структурное соответствие субстрата рецептору. Так, при варьировании структуры стероидного субстрата константа связывания с рецептором 227 может изменяться в пределах двух-трех порядков величины. Таким образом, этот лиганд может служить эффективным инструментом для избирательного связывания определенных стероидов и выделения их из смесей. [c.481]

Хорошее соответствие с экспериментом получается в том случае, если предположить, что гем-группа, присоединившая кислород (НЬОг), повышает константу связывания кислорода в 12 раз на каждую соседнюю группу и что гем-группы расположены по углам квадрата. Фактор 12 согласуется с энергией взаимодействия между гем-группами i rinl2 = 6 кДж-моль-1. [c.442]

Необходимая степень этого соответствия была определена измерением константы равновесия связывания различных гаптенов с антителами. Это можно осуществить, определяя концентрацию гаптена, необходимую для того, чтобы подавить осаждение 50% антитела дигап-теновым соединением или азобелком. Антитело, связывающее, например, ион л-азобензоата, имеет величину константы связывания с ионом [c.449]

По имеющимся данным, в случае сукцинанилата образуется водородная связь между СО-группой и антителом. Константа связывания иона сукцинанилата понижается до 0,01 первоначальной величины, если СО-группу заместить СНз-группой. Есть наблюдения, свидетельствующие о том, что антитело несет положительный заряд, близкий по величине отрицательному заряду гаптеновой группы. [c.450]

Определение константы связывания. Используют метод радиоиммунного анализа (РИА). Постановка метода сходна с постановкой ИФА (с. 320), с тем исключением, что вместо конъюгатов антител с ферментной меткой для выявления связывания антител с антигеном используют антимышиные антитела с радиоактивной меткой. В каждую лунку вносят по 50—100 мкл антимышиных антител (10—30 нг около 20 000 срт). Инкубируют при комнатной температуре около 2 ч. Затем микропланшеты тщательно отмывают (с. 321), разрезают и индивидуальные лунки просчитывают в Y-счетчике. [c.324]

Аналоги ЭБ, содержащие фрагмент 2-азабицикло[2,2,0]гексана 114-116, по константе связывания с nA liR они в 50 и более раз уступают ЭБ [103, 104]. [c.444]

Протон может присоединиться к каждому из этих двух центров,, однако микроскопические константы связывания К) для этих центров-сильно различаются. Атом азота обладает большим сродством к протону, т. е. более сильной основностью. Так, например, прн 25 °С 80% молекул нейтральной (монопротонированной) формы несут протон на атоме-азота, а остальные 20% протонированы по менее основному кислороду [c.254]

Поскольку определить таутомерные отношения обычно довольно-трудно, микроскопические константы аппроксимируют константами связывания, измеренными для соответствующих соединений, у которых одна из основных групп метилирована, этерифицирована или блокиро- [c.255]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология