Белков производные

Сильнейшим фактором стабилизации, позволяющим получать весьма устойчивые дисперсные системы, является структурномеханический барьер, возникающий в результате адсорбции на поверхности низко- и высокомолекулярных ПАВ. При этом качестве стабилизаторов могут выступать даже слабые ПАВ, но способные к образованию гелеобразных структур в адсорбционном слое. В частности, многие природные полимеры - глюкозиды, белки, производные целлюлозы, обладающие в пределах молекулы участками с разной гидрофильностью, относят к группе так называемых защитных коллоидов. [c.42]

В качестве расщепляющих неподвижных фаз используют белки, производные аминокислот, оптически активные производные мочевины, углеводов. Иногда расщепляющая среда создается за счет спиральной вторичной структуры полимеров. [c.331]

По Ребиндеру, структурно-механический барьер возникает при адсорбции молекул ПАВ, которые могут быть не сильно поверхностно-активными для данной границы раздела фаз, но способны к образованию гелеобразного структурированного слоя на межфазной границе (ПАВ третьей и четвертой групп по классификации, приведенной в 3 гл. И). Этот слой подобен трехмерной структуре — гелю, который может возникать в растворах ряда веществ при достаточной их концентрации. К таким веществам относятся глюкозиды, белки, производные целлюлозы (карбоксиметилцеллюлоза) и другие так называемые защитные коллоиды — высокомолекулярные вещества со сложным строением молекул, которые имеют области меньшей и большей гидрофильности в пределах одной молекулы. По отноше-лию к дисперсиям гидрофильных порошков в неполярных жидкостях высокой стабилизирующей способностью обладают многие маслорастворимые ПАВ, способные прочно (химически) адсорбироваться на поверхности гидрофильных частиц. Стабилизированные таким путем лиофобные системы приобретают свойства дисперсий данного стабилизатора, т. е. становятся лиофилизованнымн. По Ребиндеру, следующие условия определяют высокую эффективность структурно-механического барьера. [c.261]

МИКРОКАПСУЛ ИРОВАНИЕ, заключение мелких частиц твердого или жидкого в-ва в тонкую оболочку пленко-обра.зующего материала. Содержание капсулируемого в-па в микрокапсулах обычно составляет 70—85% от массы капсул (иногда 95—99%) размер капсул — от неск. мкм до неск. мм, толщина оболочки — от долей до десятков мкм. В качестве пленкообразующего использ. прир. и синт. полимеры (напр., белки, производные целлюлозы, полиолефи-ны), парафин, а также иеорг. материалы. [c.342]

Для предотвращения этих изменений применяются специальные косметические препараты, содержащие активные продукты, такие, как жиры и их производные, катионактивные вещества, гидролизаты белков, производные мочевины и тиомо-чевины и некоторые другие азотсодержащие вещества. [c.118]

С молекулярно-кинетической точки зрения не существует различия между коллоидными частицами и молекулами в растворе [3]. Поэтому молекулярвые веса таких высокополимерных соединений, как белки, производные целлюлозы, синтетические полимеры и простейшие красители, могут быть определены с помощью ультрацентрифуги так же легко, как и размеры частиц эмульсий. [c.461]

Для создания цеоаенаправленного действующего дауномицина этот антибиотик был присоединен разными методами к антителам против бычьего сывороточного альбумина (модель) или к опухоль-специфическим антителам [147, 169]. Карбодиимидный метод и метод с глутаровым диальдегидом оказались неудачными из-за сшивания молекул антител друг с другом. Конъюгаты были лишены как противоопухолевой, так и иммунологической активности. Периодатное окисление углеводной насти антибиотика и восстановительное алкилирование антител образовавшимся диальдегидом привели к получению стабильного конъюгата, который содержал 2—5 моль антибиотика на моль белка. Производные дауномицина в основном сохраняли как противоопухолевое, так и иммунологическое действие, причем чем меньше было связано антибиотика, тем выше была его активность. Селективность токсичности по отношению к клеткам, к которым были специфичны антитела, оказалась невелика, а содержание антибиотика недостаточно для исследований in vivo. Антитела как носители противоопухолевых ФАВ имеют низкую емкость, так как увеличение степени замещения белка приводит к потере антителами специфичности [170]. Поэтому обычно используют промежуточный носитель, который объединяет в единое целое обе части ФАП — противоопухолевое ФАВ и антитело или другой целенаправляющий вектор . [c.127]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология