Взаимодействие фермента с субстратами адаптация

Способность фермента снижать АС+, вероятно, не является свойством, независимым от других его каталитических параметров. Например, как мы уже говорили в предположительном плане, повышенная каталитическая эффективность в смысле снижения ДС+, возможно, могла бы достигаться только за счет уменьшения эффективности на других этапах реакции — скажем, на этапе связывания субстрата. Поэтому отбор мог бы приводить к некоторому балансу между изменениями величин и изменениями во взаимодействиях ферментов с лигандами. Возможная степень снижения ДС могла бы определяться только после того, как фермент приобрел надлежащее сродство к субстрату. В заключение мы упомянем ряд нерешенных вопросов относительно роли изменений Д0+ в компенсации температурных эффектов. Играют ли такого рода изменения важную роль в эволюционной адаптации различных эктотермных видов Снижают ли ферменты эктотермных животных, акклимированных к холоду, величину ДС+ в большей степени, чем ферменты особей, акклимированных к теплу Может ли непосредственная компенсация температурных сдвигов интенсивности обмена осуществиться в результате мгновенных термически обусловленных изменений в каталитической эффективности фермента Этот последний вопрос, на который (как и на первые два вопроса) имеющиеся данные еще не позволяют ответить, подводит нас к рассмотрению второго свойства, важного с точки зрения эволюции ферментов,— способности их изменять свое сродство к субстратам при изменении температуры. [c.260]

Для того чтобы представить себе, какие типы стратегии могли бы использоваться морскими организмами при адаптации к очень больщим или (и) сильно меняющимся давлениям, полезно будет вспомнить некоторые из основных стратегических соображений , связанных с адаптацией к температуре. Мы подчеркивали, что у эктотермных организмов диапазон толерантности к те.мпературе может быть самым различным — от крайне узкой стенотермности до чрезвычайно широкой эвритермиости. Известно, что по крайней мере некоторые из представителей последней группы обладают значительной способностью поддерживать относительное постоянство параметров своих ключевых ферментов при изменениях температуры. Оказалось, что у эктотермных форм, у которых температура тела подвержена большим изменениям, это не сказывается отрицательно на взаимодействиях ферментов с лигандами. Напротив, у крайне стено-термных видов некоторые ферменты (например, ацетилхолинэстераза одной антарктической рыбы), ио-видимому, приспособлены для работы только в чрезвычайно узком диапазоне температур. Однако при той низкой температуре (—2°С), при которой существует эта рыба, активность ее ацетилхолинэстеразы достигает оптимального уровня, ио крайней мере по способности связывать субстрат. [c.331]

Пытаясь сделать какое-то обобп1ение относительно природы этих неподатливых параметров, мы можем только сказать, что они причастны к самой основе каталитического действия данного фермента. Ни в одном случае они не определяют ключевые регуляторные функции фермента. Эти 1юследппе функции, от которых зависит, в какой мере фермент будет использовать свой каталитический потенциал, уже не являются постоянными фиксированными сво11ствами, одинаковыми у всех вариантов данного фермента. Эти регуляторные параметры, включающие все взаимодействия фермента с лиганда.ми (субстратами, модуляторами, кофакторами), фактически определяют изменчивость ферментов, по крайне мере в функциональном плане. Какое же влияние оказывает давление на эти важные регуляторные реакции между ферментами и лигандами с меньшим молекулярным весом Какова их роль в адаптации ферментов к давлению [c.334]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология