Регуляторные функции фермента

Большое значение при доказательстве и определении молекулярной массы субъединиц имеют ультрацентрифугирование, ДСН-электрофорез в полиакриламиде, гель-фильтрация и другие уже рассмотренные ранее методы (разд. 3.5.4). В этой связи надо упомянуть, что в условиях диссоциации не только регуляторные, но и каталитические функции ферментов сильно повреждаются или совершенно теряются. [c.388]

Если сродство слишком мало или слишком велико (рис. 38), концентрации субстрата могут возрастать до физиологически опасных уровней. В первом случае — при недостаточном сродстве фермента к субстрату — для больших скоростей реакции потребовались бы высокие концентрации субстрата. Во втором случае — ири слишком большом сродстве — фермент был бы насыщен уже ири сравнительно низкой концентрации субстрата и ее дальнейшее повышение не сопровождалось бы повышением выхода продукта реакции. В этих условиях содержание субстрата могло бы неограниченно возрастать. Ясно, что в процессе эволюции регуляторных функций ферментов отбор должен был сильно противодействовать чрезмерному отклонению величин Км или 5о,5 от области оптимальных концентраций субстратов. [c.119]

Ряд авторов рекомендуют пользоваться термином регуляторный центр (регуляторный фермент) для ферментов, обладающих регуляторными функциями, поскольку в этом случае якобы отпадает необходимость уточнения наличия на поверхности фермента особого центра для связывания эффектора. [c.126]

Вся система биохимических процессов в клетке и в организме действует при обязательном участии белков. Белки-фермер<ты катализируют все химические процессы в клетке. Важнейшая функция белков — каталитическая, ферментативная. Ферменты являются необходимыми участниками биосинтеза белков, запрограммированного на генетическом уровне. Ферменты участвуют во всех этапах биосинтеза белка. Вместе с тем белки служат регуляторами генетической функции нуклеиновых кислот. Все метаболические процессы в клетке — ее питание и дыхание — катализируются ферментами, которые выполняют как каталитическую, так и регуляторную функции регуляторные ферменты, называемые аллостерическими (см. гл. 7), обеспечивают обратные связи в метаболических цепях. [c.176]

Установлено, что в состав комплекса входят также ферменты киназа и фосфатаза, выполняющие регуляторную функцию, механизм которой будет рассмотрен ниже. [c.262]

Если учесть, что все ферменты имеют белковую природу, а многие из них выполняют не только каталитическую, но и регуляторную функцию, а также то, что ряд гормонов являются белками или синтезируются из аминокислот, становится очевидным, что именно белки и белковый обмен координируют, регулируют и интегрируют многообразие химических превращений в организме в целом. [c.360]

Глутаматдегидрогеназа является одним из наиболее изученных ферментов белкового обмена. Это олигомерный фермент (молекулярная масса 312 kDa), состоящий из шести субъединиц (каждая из которых имеет молекулярную массу около 52 kDa). Он вьшолняет важную регуляторную функцию не только в аминокислотном, но и энергетическом обмене. По аллостерическому механизму ГДГ ингибируется АТФ и ГТФ и активируется АДФ и ГДФ, увеличение содержания которых свидетельствует о необходимости окислительного фосфорилирования (синтеза АТФ). [c.374]

Регуляторный фермент. Фермент, обладающий регуляторной функцией благодаря его способности изменять свою каталитическую активность в результате нековалентного или ковалентного присоединения особого модулирующего метаболита. [c.1017]

С точки зрения адаптации к температуре не так уж трудно оценить потенциальное значение таких термически обусловленных изменений третичной структуры. Если изменение температуры в обычных для данного организма пределах может приводить к постепенному изменению третичной структуры и если эти структурные изменения приводят к изменению кинетических свойств фермента, а не к потере каталитической или регуляторной функции, то возникает возможность, что в результате этих структурно-функциональных сдвигов фермент окажется специфически приспособленным именно к тем новым температурным условиям, в которых ему предстоит функционировать. Таким образом, при каждой новой температуре организм мог бы иметь в своих клетках новые в функциональном отношении ферменты. Несколько позже мы рассмотрим вопрос о том, в какой мере это может быть выгодно или невыгодно для организма. [c.220]

Поскольку ни одну из этих РНК-полимераз до сих пор не удалось реконструировать из субъединиц, остается неясным, все ли белковые субъединицы входят в состав каждого фермента. Не известно также, какие из них отвечают за каталитическую активность и могут ли остальные выполнять регуляторные функции. Возможно, что ферментные препараты представляют собой основные транскрипционные комплексы-в общем сходные для всех клеток, но регулируемые дополнительными белковыми факторами. Или, скажем, эти факторы могут входить в состав ферментного препарата в такой же степени, как и основной каталитический комплекс. Иными словами, остался нерешенным следующий важный вопрос, связанный с устройством транскрипционных аппаратов способны ли компоненты выделяемого транскрипционного комплекса самостоятельно решать, какие гены следует транскрибировать, или же для этого необходимы вспомогательные белковые факторы, которые еще надлежит идентифицировать [c.138]

Фаговые гены, участвующие в синтезе ДНК в инфицированной клетке, можно идентифицировать с помощью мутаций, которые предотвращают или задерживают образование зрелых фаговых частиц. Наиболее важные из них (существенные гены) идентифицированы при изучении условно-летальных мутантов, которые можно отнести к трем фенотипическим классам. Если в результате мутации синтез ДНК полностью подавлен, можно сделать вывод, что белок, кодируемый мутантным геном, либо представляет собой необходимый компонент репликационного аппарата, либо участвует в обеспечении синтеза ДНК предшественниками (особенно гидроксиметил-цитозином). Мутации, вызывающие задержку синтеза ДНК, по-видимому, затрагивают гены, связанные с инициацией репликации ДНК. Фаги, у которых синтез инициируется, а затем останавливается, вероятно, несут мутации, затрагивающие регуляторные функции, ДНК-лига-зу и некоторые ферменты, связанные с деградацией ДНК клетки-хозяина. Имеются также несущественные гены. [c.427]

Второе важное следствие температурной адаптации ферментов в отношении параметров сродства — это поддержание их сродства к субстратам на уровне, не выходящем за пределы некоторых оптимальных величин. Эта цель характеризует как эволюционную адаптацию, так и сезонную акклимацию. Если из-за высокой степени температурной модуляции сродство будет слишком сильно варьировать, это может серьезно нарушить регуляторные функции фермента, жизненно важные для организма. На рис. 89 показано, почему колебания сродства ферментов к субстратам должны удерживаться в сравнительно узких пределах. [c.276]

Пытаясь сделать какое-то обобп1ение относительно природы этих неподатливых параметров, мы можем только сказать, что они причастны к самой основе каталитического действия данного фермента. Ни в одном случае они не определяют ключевые регуляторные функции фермента. Эти 1юследппе функции, от которых зависит, в какой мере фермент будет использовать свой каталитический потенциал, уже не являются постоянными фиксированными сво11ствами, одинаковыми у всех вариантов данного фермента. Эти регуляторные параметры, включающие все взаимодействия фермента с лиганда.ми (субстратами, модуляторами, кофакторами), фактически определяют изменчивость ферментов, по крайне мере в функциональном плане. Какое же влияние оказывает давление на эти важные регуляторные реакции между ферментами и лигандами с меньшим молекулярным весом Какова их роль в адаптации ферментов к давлению [c.334]

Все приведенные выше доводы в пользу увеличения Км молчаливо подразумевали, что при этом максимизируется скорость реакции. Хотя для большинства ферментов это действительно так, иногда на первый план выступают регуляторные функции фермента, а не обеспечение высокой скорости реакции. Все метаболические процессы регулируются. Регуляция обычно осуществляется с помощью контроля активности ряда ключевых фер-ментов. Активность этих ферментов, как правило, регулируется путем изменения Км соответствующих субстратов через алло-стерическое воздействие на них. Эти Кш для ключевых ферментов относятся к регуляции, и к ним не всегда применимы положения, рассмотренные в предыдущем разделе. [c.306]

Обсуждаются методологические проблемы, связанные с изучением структурных особенностей белка, лежащих в основе регуляторных возможностей ферментов. В связи с этим исследуется роль аминокислотных остатков (5Н-групп, гидрофобных областей белков), гомо- и гетеросубъединичных взаимодействий, а также роль микроокружения ферментов в реализации их каталитической функции. Кроме того, анализируются подходы к выявлению локализации на ферменте активных и регуляторных центров. [c.329]

Простагландины — важнейшие молекулярные биорегуляторы. Регуляция ферментов синтеза простагландинов лекарственными препаратами. Простагландины и родственные им соединения представляют собой важные внутриклеточные регуляторы, осуществляющие тонкую регулировку метаболизма клетки. Регуляторная функция простагландинов наиболее ярко заключается в том, что при небольших изменениях их концентрации происходят многие физиологические реакции. Исключительно важна роль простагландинов в системе крови, в репродуктивной функции, в развитии воспалительных процессов и иммунного ответа. [c.202]

В зависимости от реличины молекулярной массы различают 1ТИДЫ и белки. Пептиды имеют меньшую молекулярную массу, I белки. В биологическом плане пептиды отличаются от белков тее узким спектром функций. Наиболее характерна для пеп-10В регуляторная функция (гормоны, антибиотики, токсины, гибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мбраны и т.д.). Долгое время пептиды считали осколками fiKOB, образующимися в организме. Начиная с середины XX в., гда было расшифровано строение, а затем синтезирован пер-1й пептидный гормон — окситоцин, химия пептидов приобрела [c.313]

Основными регулярными ферментами цикла являются ферменты, катализирующие практически необратимые реакции цитратсинтаза [реакция (1)] и изоцитратдегидрогеназа [реакция (3)]. Известными ингибиторами первого фермента являются АТФ, НАДН и сукцинил-SKoA. Однако полагают, что главную регуляторную функцию в этом процессе выполняет изоцитратдегидро-генеза. Положительными аллостерическими эффекторами (активаторами) являются АДФ и НАД ингибиторами — АТФ и НАДН. [c.271]

ОКТФ в митохондриях печени ассоциирована с КФС I, что помогает избежать гидролиза карбамоилфосфата и способствует необратимости реакции образования цитруллина. Так же как и первый фермент, ОКТФ выполняет регуляторную функцию в процессе синтеза мочевины. [c.393]

По данным рентгеноструктурнаго анализа, молекулы АТР и ADP связываются между субъединицами аир [73). Синтез и гидролиз АТР катализируют только р субъединицы. Молекулы АТР и ADP, связанные с а субъединицами, удерживаются так прочно, что во время работы фермента практически не обмениваются с молекулам АТР и ADP окружающей среды. Вероятно, эти прочно связанные молекулы не участвуют в синтезе АТР, а выполняют только регуляторные функции. На рис. 4.27 схематически показана последовательность событий [c.106]

Известно много генетических болезней человека, при которых тот или иной фермент либо совсем неактивен, либо имеет какой-то дефект, затрагивающий его каталитическую или регуляторную функцию. При таких заболеваниях в полипептидных цепях дефектного фермента содержится одна или большее число неправильных аминокислот, появившихся в результате мутации участков ДНК, кодирующей этот фермент. Каталитическая активность фермента зависит не только от наличия определенных аминокислотных остатков в каталитическом и регуляторном центрах, но и от общей трехмерной структуры фермента. Поэтому замена одного аминокислотного остатка в каком-либо важном месте цепи может привести к изменению или даже к полной утрате каталитической активно сти фермента, подобно тому как замена всего лишь одного аминокислотного остатка в молекуле гемоглобина вьпы-вает появление серповидноклеточного гемоглобина с нарушенной функцией (разд. 8.18). Если генетически измененный фермент входит в состав ферментной системы, катализирующей ка-кой-нибудь центральный метаболический путь, то последствия такого изменения могут быть очень тяжелыми, вплоть до летальных нарушений метаболизма. [c.266]

В этом разделе мы рассмотрели несколько примеров регуляции обмена веществ, осуществляемой с помощью аллостерических в шимодей-ствий. Со временем будет обнаружено (ще много ферментов, ингибируел1ых целым ря/юм метаболитов, ие имеющих никакого стру ктурного сходства с субстратами этих ферментов, В таких случаях бывает весьма соблазнительно выискивать для каждого отдельного ингиби ора свой собственный очень тонкий путь регз лнции ферментов. Однако необходимо помнить, что для вьшолнения регуляторной функции эти метабо- [c.64]

Ингибирование продуктом реакции. Ход ферментативной реакции может замедлиться в присутствии продукта самой реакции по целому ряду причин [8]. Одна из них —обратимость суммарной реакции, в результате чего часть продукта расходуется с образованием исходного субстрата. Но это явление нельзя отнести к наиболее распространенным механизмам ингибирования продуктом реакции. Может также случиться, что продукт окажется реагентом, который либо случайно, либо выполняя какую-то регуляторную функцию, инактивирует одну или несколько форм фермента. Например, ферменты, катализирующие реакции, в ходе которых образуется Н2О2, часто инактивируются этим продуктом реакции. Это явление, однако, также не часто имеет существенное значение. [c.80]

Итак, мы видим, что существуют три основных этапа, на уровне которых мог бы регулироваться ферментативный катализ. Который из них имеет наибольщее значение А priori можно было бы думать, что для регуляции используются все три этапа, так как все они могли бы влиять на скорость, с которой происходит обработка субстрата ферментом. В действительности же почти во всех изученных случаях регуляторная функция связана главным образом, если не исключительно, с начальным этапом реакции — образованием фермент-субстратного комплекса. [c.20]

А priori можно было бы предположить, что любая из реакций цикла Кальвина, сопровождающаяся больщим изменением свободной энергии, может служить регулятором скорости для всего цикла. Однако здесь, как и во многих других метаболических системах, регуляторная функция возложена на фермент, ответственный за первую реакцию. Этот фермент — рибулозодифосфат-карбоксилаза — катализирует действительное первичное связы вание двуокиси углерода [c.104]

По этим причинам отбор формировал каждый фермент таким образом, чтобы его природное сродство к субстрату позволяло ему хорошо выполнять свои каталитические и регуляторные функции при тех температурах, с которыми встречается данный организм. Таким образом, отбору приходится взвешивать возможную пользу компенсаторных эффектов положительной температурной модуляции, с одной стороны, и преимущества, связанные с относительной стабильностью сродства к субстрату,— с другой. Для таких эвритермных организмов, как рыба Gilli hthys mirabilis, которая может сталкиваться с температурами от 4 до 30 °С, преимущество, которое дает относительная стабильность, вероятно, перевешивает пользу положительной температурной модуляции (рис. 84 и 85), по крайней [c.276]

Регуляторная функция. Регуляция биологических процессов в живых системах осуществляется белковыми гормонами, белковыми ингибиторами, активаторами ферментов и др. Например, белковый гормон инсулин, продуцируемый клетками поджелудочной железы, регулирует метаболизм глюкозы. [c.82]

Митохондрия окружена двумя мембранами, разделенными межмембранным пространством. Внешняя мембрана проницаема для всех малых молекул проницаемость же внутренней мембраны гораздо ниже, она избирательна. Субстраты, разумеется, должны поступать в митохондрию, а АТФ, образующийся в результате реакции, должен локидать ее. Во внутренней мембране с ее большими выпячиваниями — кристами —локализована дыхательная цепь. Точнее, метаболический водород (полученный, например в цикле лимонной кислоты) реагирует с внутренней мембраной только на ее внутренней поверхности, т. е. со стороны так называемого матрикса. Митохондриальный синтез нуклеиновой кислоты и белка 19, А) на рибосомах тоже локализован во внутреннем пространстве. Межмембранное пространство не принимает непосредственного участия в реакциях, приводящих к окислительному фосфорилированию, однако оно вполне может иметь непрямые и регуляторные функции в нем содержится много ферментов. [c.179]

Смотреть страницы где упоминается термин Регуляторные функции фермента: [c.89] [c.89] [c.490] [c.452] [c.271] [c.184] [c.462] [c.205] [c.723] [c.877] [c.465] [c.236] [c.14] [c.49] [c.135] [c.183] [c.219] [c.288] [c.13] [c.129]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология