Ферменты мера активности

В результате изучения взаимодействия ферментов с субстратами и ингибиторами удалось выяснить ряд важных вопросов, касающихся механизма ферментативных реакций. Детальное рассмотрение всех этих исследований увело бы нас слишком в сторону. Поэтому мы остановимся только на некоторых выводах, имеющих непосредственное отношение к предмету этой книги. Прежде всего рассмотрим свойства самого фермента. Активность фермента, как правило, зависит от целостности его третичной структуры. Под действием денатурирующих агентов, изменяющих конформацию фермента, его активность либо уменьшается, либо исчезает полностью. По меньшей мере в одном случае — для рибонуклеазы — установлено, что связывание фермента с субстратом способствует сохранению его конформации даже в присутствии агентов, которые в отсутствие субстрата вызывают денатурацию. Вместе с тем не вся первичная структура необходима для обеспечения активности. Например, фермент папаин, по своим свойствам подобный протеолитическим ферментам, сохраняет свою активность при отщеплении 3/5 его молекулы. Активный фрагмент папаина сохраняет чувствительность к действию денатурирующих агентов, и это свидетельствует о том, что для обеспечения активности необходима определенная третичная структура. В свете этих данных вЪз-никает вопрос почему молекулы ферментов так велики [c.395]

Холинэстераза катализирует реакцию гидролиза ацетилхолина с образованием холина и уксусной кислоты. В результате изменяется pH буферного раствора, поэтому мерой активности фермента может быть изменение pH инкубационной среды. [c.475]

Среди соединений азота большой интерес представляют комплексы, в которых молекула азота связана с ионом (или ионами) металла. Хорошо известны комплексы молекулы N2 с соединениями молибдена, кобальта, железа, никеля, рутения, рения, осмия и др. Подобного рода комплексы не являются экзотическими — они имеют прямое отношение к проблеме фиксации атмосферного азота и вопросам моделирования нитрогеназы (фермента, катализирующего процесс нитрификации). Интерес к таким соединениям стимулируется и практическими, и теоретическими причинами. В частности, относительная легкость образования соединений молекулярного азота дает возможность оценить, в какой мере справедливы обычные утверждения о его малой химической активности. [c.176]

Здесь Ф—Ме — фермент, содержащий по крайней мере ( дии атом переходного металла. Другие ферменты поставляют активный водород, что и позволяет получать связанный азот в удобной для усвоения форме. [c.193]

Дать исчерпывающую оценку эффективности действия катализатора довольно трудно, поскольку для этою нужно определить константы скоростей и энергии активации всех основных процессов в системе. Это удается очень редко. Более ограниченные, но все же очень важные сведения дают кинетические параметры лимитирующей стадии реакции. Однако до тех пор, пока не установлен механизм реакции, нет возможности связать определяемые на опыте эффективные кинетические параметры с константами скоростей отдельных элементарных стадий. Поэтому чаще всего проводится наиболее простая оценка — сравнение эффективных констант, входящих в кинетическое уравнение каталитической реакции. Для ферментов речь идет об эффективных константах Михаэлиса и эффективных константах скоростей. Мерой активности фермента как катализатора в этом случае служит величина k , но эффективность действия фермента, естественно, зависит и от величины Км- [c.58]

В зависимости от метода активность фермента определяют по разным критериям. В классическом манометрическом способе мерой активности фермента является количество выделяющейся двуокиси углерода. [c.165]

Говоря о тепловой денатурации, важно обратить внимание на возможность протеолиза. Протеазы, как и другие ферменты, активируются при повышении температуры. Они обычно довольно стабильны, так что даже в том случае, когда нужный фермент сохраняет активность, вполне может произойти частичное расщепление белка или его небольшая модификация, что неблагоприятно скажется на качестве препарата. Именно по этой причине предпочтительно проводить нагревание в присутствии сульфата аммония (несмотря на то что под влиянием соли белки могут стабилизироваться настолько, что для их денатурации потребуется более высокая температура), поскольку высокие концентрации соли в значительной мере ингибируют протеолиз. Есть также примеры стабилизации фермента его субстратом, однако присутствие субстрата может также и дестабилизировать фермент. [c.86]

Биополимерные молекулы являются термодинамически неустойчивыми и, как правило, с течением времени изменяют свою пространственную структуру и свойства. Если эти изменения отражаются на функциональных характеристиках молекулы, изучение изменения во времени функциональной активности должно дать информацию о состоянии биополимерной молекулы. Наиболее отчетливо это проявляется при изучении ферментов. Каталитическая активность является мерой состояния активного центра фермента и соответственно белковой молекулы в целом. В большинстве случаев процесс инактивации может быть описан как переход между двумя состояниями белка активного Еа и неактивного Ег [c.94]

По мере очистки активность фермента возрастает и достигает определенного максимального значения, характерного для однородного фермента. Постоянство активности при перекристаллизации также является критерием гомогенности фермента. [c.202]

Продукты микробного синтеза для того, чтобы стать объектом рентабельного промышленного производства, должны выделяться микробной клеткой в питательную среду и накапливаться в среде в количествах, которые оправдывали бы сырьевые и энергетические затраты на культивирование микроорганизма и выделение продукта в необходимой для дальнейшего использования форме. В большинстве случаев выбор микробиологического способа получения того или иного вещества обусловлен полным отсутствием или весьма ограниченной возможностью получения его другими способами, в первую очередь путем химического синтеза. Многие антибиотики, ферменты, биологически активные изомеры ряда аминокислот, пуриновые нуклеотиды, токсины, факторы роста растений в настоящее время возможно или по крайней мере гораздо проще получать с помощью. микроорганизмов из доступного и дешевого сырья, чем осуществлять сложный, многоэтапный химический синтез, или даже один-два этапа ферментативного синтеза, но иа основе сложного и часто малодоступного сырья. [c.77]

Уникальные каталитические свойства ферментов (см. гл. I) обусловлены весьма сложным механизмом их действия, многие стороны которого еще до конца не раскрыты. Всеобщее признание, однако, получило представление, согласно которому ферментативный катализ обусловлен по крайней мере тремя основными причинами во-первых, тем, что сорбция субстрата на ферменте протекает так, чтобы облегчить последующую химическую реакцию во-вторых, полифункциональ-ным характером химического взаимодействия между ферментом и сорбированным субстратом (или субстратами) и, наконец, в-третьих, эффектами микросреды, характеристики которой (диэлектрическая проницаемость, полярность и др.) в области активного центра могут существенно отличаться от соответствующих показателей водного раствора. В настоящей главе будут рассмотрены именно эти три физикохимических механизма ускорений в реакциях, катализируемых ферментами. Наиболее подробно остановимся на первом из них ( 1—4), поскольку именно здесь удалось глубоко и количественно проникнуть в природу движущих сил катализа. [c.34]

Структурные и термодинамические предпосылки механизма сближения и ориентации в ферментативном катализе. Итак, для эффективности катализа важно, чтобы замораживание реагирующих центров X и Y, которое происходит в комплексе XE-RY (и сопровождает образование связи E-R), как можно больше приблизило реакцию к переходному состоянию X...Y. Для этого необходимо, чтобы строение активного центра в высшей мере было комплементарным по отношению к той структуре молекулы субстрата, которую она должна принять в переходном состоянии реакции. Именно поэтому активный центр ферментов расположен обычно в складках полипептидных цепей, образующих как бы щель . Где-то в глубинных участках этой щели расположены аминокислотные остатки, взаимодействующие с субстратом. Благодаря такой структуре активного центра при переходе молекулы субстрата из свободнодвижущегося состояния (из раствора) в сорбированное состояние (когда она, образно говоря, втискивается в активный центр) происходит необходимое для реакции замораживание вращательных степеней свободы и сближение ее с каталитически активными группами белка. [c.56]

Определение ее в сыворотке крови имеет клинико-диагностическое значение. Активность щелочной фосфатазы резко повышается в сыворотке при рахите, остеомаляции, остеосаркомах, при заболеваниях печени (механическая желтуха, биллиарный цирроз). В некоторых случаях повышение активности щелочной фосфатазы является почти единственным признаком злокачественного заболевания печени. В меньшей мере активность фермента увеличивается при гепатитах. [c.196]

ПодготоЕ ленная путем модифицирования реакцией с -амино-пропилтриэтоксисиланом поверхность достаточно крупнопористого силохрома или силикагеля может быть использована для иммобилизации белков и, в частности, ферментов, нужных для проведения -биокаталитических реакций. Для этого, как указывалось в лек-дии 5, надо провести дальнейшее модифицирование поверхности адсорбента-носителя прививкой агента (глутарового альдегида), способного вступить в реакцию с аминогруппами как модификатора, так и балка. Адсорбент-носитель с привитыми теперь уже альдегидными концевыми группами вводится в реакцию с различными белками. Ра ссмотрим иммобилизацию уреазы — важного фермента, находящего также применение в аналитическом определении мочевины и в аппарате искусственная почка . На рис. 18.9 представлена зависимость активности иммобилизованной уреазы от количества иммобилизованного белка. Адсорбентом-носителем является макропористый силохром со средним диаметром пор 180 нм. Этот размер пор значительно превышает размер глобулы уреазы. Вместе с тем удельная поверхность этого силохрома еще достаточно высока (5 = 41 м /г), чтобы обеспечить иммобилизацию значительного количества уреазы. Из рис. 18.9 видно, что при этом удается иммобилизовать до 120 мг белка на 1 г сухого адсорбента-носителя (это составляет около 3 мг/м ). Активность уреазы снижается не более, чем наполовину, даже при большом количестве уреазы в силикагеле, зато иммобилизованный так фермент можно многократно применять в проточных системах, и он не теряет активности при хранении по крайней мере в течение полугода. [c.341]

Можно рассматривать с известным приближением такие системы, как модели неизмеримо более гибких и пластичных природных катализаторов — ферментов. По-видимому, слишком строгое и неизменное следование кодовым правилам, определяемым жесткой геометрией взаимодействующих частиц, настолько ограничивает воз.можности реакций, что биологическая эволюция выдвинула на первый план именно белковые катализаторы, обладающие громадным числом конформационных возможностей, и связала их с такими субстратами, молекулы которых тоже в известной мере способны к деформациям. От этого кодовые требования стали менее строгими, а для ферментов открылись новые пути повышения активности и специфичности действия. [c.323]

По своим физико-химическим характеристикам ферменты ничем особенно не отличаются от других катализаторов и долгое время их резко выделяло только одно свойство — высокая химическая специфичность, настройка на определенное превращение определенных субстратов. Но по мере того как совершенствовалась техника получения ферментов в чистом виде, выяснялась природа их активных групп, появилась возможность определения истинной активности ферментов в виде числа молекул субстрата, превращаемых при определенных условиях одной активной группой фермента в единицу времени. [c.116]

Уран обладает определенными биогенными свойствами. Является составной частью некоторых животных и растительных организмов (в частности, большие концентрации и обнаружены в некоторых грибах). Введение урана в животные организмы снижает активность многих ферментов. Биологическая роль остальных элементов группы изучена мало. Все соединения актинидов радиоактивны (а-излучатели), поэтому работа с ними опасна и требует особых мер предосторожности. [c.450]

Но эффект агравации не ограничивается областью ферментов и ферментоподобных катализаторов и гормонов. Он довольно широко охватывает биологически активные вещества как естественного, так и синтетического характера, обнаруживаясь и здесь как основной неспецифический (энергетический) механизм повышения их активности на большом интервале массы. Если за меру активности этих веществ принять величину, обратную действующей грамм-молекулярной дозе, то активность [c.51]

Шульман н сотр. [ИЗ—115] исследовали активный центр карбоксипептидазы А путем измерения релаксации малых молекул, связанных с этим ферментом. Карбоксипептидаза является протео-литическим металлсодержащим ферментом, который катализирует расщепление С-концевой пептидной связи в пептидах и белках. Она имеет молекулярную массу 34600 и содержит 1 атом цинка на молекулу, который обусловливает каталитическую активность, но фермент остается активным при замене 20 + на ионы Мп + или Со2+ [116]. Кристаллическая структура фермента известна [117, 118]. С атомом металла координированы три белковых лиганда, и имеются свободные положения по меньшей мере еще для двух лигандов. Связывание растворителя (НгО) [ИЗ], ингибиторов [114] или фторид-иона [115] на активном центре Мп2+-фермента влияет на релаксацию связанных ядер не только потому, что белок имеет длинное время корреляции, но также вследствие наличия парамагнитного иона металла. Уширение резонансных сигналов растворителя было объяснено тем, что одна молекула воды связывается с ионом Мп2+. Как следует из измерения уширения пиков метильных или метиленовых протонов конкурирующих ингибиторов — индо-лилуксусной, г/7ег-бутилуксусной, бромуксусной и метоюсиуксус-ной кислот — и одновременного определения времен корреляции взаимодействия протонов ингибитора с металлом, релаксация определяется главным образом временем обмена комплекса белок — ингибитор. Используя известные константы Михаэлиса — Ментен и эти данные, можно определить константы скорости всех отдельных стадий реакции фермента с субстратом. [c.393]

Другая методика состоит в нанесении раствора перекиси на бумагу или целлюлозу с выдерживанием при комиатной температуре в течение одного или нескольких дней. Отбелка может производиться, например, во время хранения или перевозки. Наряду с обычными мерами предосторожности, принимаемыми для устранения разложения перекиси, з процессах отбелки древесной массы требуется тщательно устранять возможность развития бактерий путем применения подходящих ингибиторов, так как многие из этих бактерий вырабатывают фермент каталазу, активно разлагающий перекись водорода. Для отбелки древесной массы применяется также гидросульфит иатрия Ыа23 04 или гидросульфит цинка часто гидросульфит используют последовательно с перекисью водорода. [c.484]

Исследование лигандного окружения атомов металла в ксантин-оксидазе затрудняется тем, что ни Мо, ни Fe не удается обратимо заменить на другие атомы металлов, которые могли бы служить спектроскопическими зондами [9, 33, 34]. Однако нативный фермент поглощает в видимой области. В литературе имеются некоторые разногласия относительно природы хромофорной группы, определяющей это поглощение, но, по-видимому, все исследователи согласны в том, что поглощение определяется не молибденсодержащим компонентом. Имеется сообщение о том, что ксантиноксидаза, в значительной мере очищенная от железа (до 0,3 г-атом Fe на 1 моль белка), характеризуется спектром поглощения, почти совпадающим с таковым для исходного фермента [35]. Сходство в спектрах поглощения, кругового дихроизма и дисперсии оптического вращения ксантиноксидазы и ферредоксина шпината (рис. 36) привело к заключению, что оба фермента содержат одинаковые хромофоры, а именно серусодержащие комплексы железа. Более высокая интенсивность поглощения ксантиноксидазы может рассматриваться как следствие того, что в ее молекуле содержится восемь атомов железа, тогда как в молекуле ферредоксина шпината имеются только два атома железа. Методом ЭПР показано, что в ксантиноксидазе, инактивированной метанолом, молибден находится в состоянии Mo(V). Окисленный фермент в активном состоянии, вероятно, содержит Mo(VI). Можно было бы ожидать различий в оптических спектрах активного и неактивного фермента, определяемых перехо- [c.274]

Для иллюстрации необычайно высокой эффективности ферментов приведем два примера и сравним действие обычного кислотного катализатора (НдО ) с ферментативными. В качестве меры активности приведем все три параметра уравнения Аррениуса — константу скорости к, л/моль-сек), предэкспоненциальный множитель А и энергию активации Е, ккал/молъ). [c.92]

Лрименение термина величина встретило возражение у Ян-дорфа и др. [64], которые писали, что при идеальных условиях величина, определенная обычным путем, является просто половиной концентрации фермента и любые отклонения от этого могут быть объяснены субмаксимальным угнетением или побочными реакциями, такими, как гидролиз ингибитора . Но под такими идеальными условиями подразумевается эквимолекулярное взаимодействие ингибитора и фермента при очень продолжительной инкубации и отсутствии неспецифического фос( юрилирования. Более того, если какие-либо данные выражают в конечном счете в виде величин /до или k , то обязательно выбирают условия, при которых имеют место субмаксимальное угнетение и избыток ингибитора. Если это выполняется, то можно быть уверенным,, что /50 при данной продолжительности инкубации является столь же точной мерой активности ингибитора, как и величина k. . Действительно эти две величины взаимосвязаны, поскольку [c.99]

Гл. 7 содержит основные сведения по кинетике действия ферментов, занимающих ключевые позиции в клеточном метаболизме, — аллостерических ферментов. Необычные кинетические свойства аллостерических ферментов, важные для выполнения ими регуляторных функций (положительная или отрицательная кинетическая кооперативность по субстрату, т. е. случаи, когда коэффициент Хилла больше или меньше единицы), связаны с их субъединичной структурой и как следствие с наличием в молекуле фермента нескольких активных центров. Если каталитическая эффективность активных центров изменяется по мере насыщения их субстратом в молекуле фермента (это означает, что существуют взаимодействия между активными центрами), то зависимость скорости ферментативной реакции (1 ) от концентрации субстрата (8) обнаруживает отклонения от закона Михаэлиса— Ментен. Следует подчеркнуть, что положительная и отрицательная кинетическая кооперативность по субстрату не являются единственными типами кинетического проявления взаимодействия активных центров в аллостерических ферментах Аллостерические взаимодействия могут приводить также к появлению максимумов и промежуточных плато на кривых зависимости I от [8]о. Для исследования подобных сложных зависимостей потребовалось изменить привычную стратегию постановки кинетического эксперимента, пригодную для изучения гиперболических зависимостей V от [З] во-первых, зкспериментаторам пришлось [существенно увеличивать интервал концентраций субстрата, в котором проводились измерения начальных скоростей ферментативной реакции, и, во-вторых, более густо располагать точки по оси концентраций субстрата. Кроме того, потребовалось повысить точность кинетических экспериментов. Применение подобной измененной стратегии к изучению ферментов, не являющихся объектом аллосте-рической регуляции в клетке, показало, что утверждение, гласящее, что большинство ферментов следует кинетике Михаэлиса— [c.6]

Что касается применения кондуктометрии в биосенсорах вообще, авторы [13, 134, 135] недавно подчеркнули, что большинство реакций, используемых в потенциометрических и амперометрических ферментных электродах, например зависимые от концентрации мочевины изменения pH и р1 в электродах, содержащих уреазу, могут быть на том же уровне, или лучше, оценены кондуктометрически. Аналогично авторы [6] использовали связанные с ферментативной реакцией изменения емкости двойного электрического слоя симметричных металлических электродов как меру активности фермента или субстрата. Такие измерения стремятся проводить на одной частоте, не обсуждая вопрос о том, что в случае многочастотных измерегшй могли бы получиться более селективные и информативные сенсоры. [c.358]

На рис. 25.12 представлен график зависимости уменьшения тока от концентрации глутамата. Если в качестве меры активности взять уменьшение тока через 5 мин после добавления раствора глутамата, то между уменьшением тока и концентрацией глутаминовой кислоты наблюдается линейная зависимость в диапазоне концентраций от 5 до 50 мМ. Изучено влияние температуры на уменьшение тока пика сенсора. Оптимальная температура оказалась равной приблизительно 40 °С, но в этих условиях постепенная денатурация фермента приводит к снижению стабильности работы сенсора. Поэтому все последующие эксперименты проводили при 30 °С. [c.382]

Электронный спектр приносит особую пользу при определении координационного числа и расположения лигандов в металлофермен-тах. Электронный спектр карбоангидразы, в которой цинк(11) заменен на кобальт(П), показывает, что ион металла находится в центре искаженного тетраэдра [40]. Однако, когда проводятся такие исследования, необходимо особенно тщательно убедиться, что структура фермента не меняется при замене металла. Если фермент при этом остается активным, то можно до некоторой степени быть уверенным, что структура его не изменилась. В указанном примере последующий рентгеноструктурный анализ подтвердил, что лпганды группируются вокруг цинка(11) в виде искаженного тетраэдра. Проводя интерпертацию видимого спектра эритрокупреина — белка, содержащего медь 11), авторы работы [40] пришли к выводу, что в данной системе координируются по крайней мере четыре азотсодержащих донорных лиганда. [c.108]

Холинэстеразы с высокой скоростью гидролизуют холиновые и тиохолиновые эфиры. Возможность аналитического применения холинэстераз обусловлена тем, что их активность в заметной мере зависит от присутствия в растворе токсичных веществ (ингибиторов) [83,84], причем некоторые из них действуют необратимо, а другие - обратимо. К необратимым ингибиторам холинэстераз относятся эфиры фосфорной, фосфо-новой и пирофосфорной кислот, в том числе и фосфорорганические пестициды, многие из которых являются суперэкотоксикангами. Действие этих соединений на холинэстеразы специфично они ковалентно связываются с активным центром фермента и дезактивируют его. Из обратимых ингибиторов интерес представляют ионы ртути, свинца и других тяжелых металлов. Высокая чувствительность холинэстераз к присутствию токсичных веществ обусловливает и область их применения сельское хозяйство, экология, токсикология и др. [c.289]

Материал, собранный во второй части книги, ни в коей мере не следует считать систематическим изложением многогранного кинетического метода в приложении его к ферментативному катализу. Это скорее всего попытка рационального отбора наиболее распространенных и оправдавших себя подходов к изучению структуры активного центра и механизма действия ферментов. Они изложены в весьма сжатой форме, которую, однако, легко раскрыть в ходе семинарских занятий. Все примеры, иллюстрируюш,ие отдельные теоретические положения, отобраны из непосредственных экспериментальных данных для широкого круга ферментов. [c.171]

Рассмотрим в качестве примера реакцию фумарата на активном центре фумарат-гидратазы [1]. Коэффициент ди(Й>узии фермента и субстрата, соответственно, равен 4,5-10 см -с и 9,3-10" см -с . Принимая Ri + / г) равным примерно 5A и полагая, что фумарат-ион взаимодействует с 2—3 положительными зарядами на активном центре фермента, можно вычислить предельную константу скорости (0,8—1,5)-10 С учетом того, что в одной молекуле фумаратгидратазы имеется, по крайней мере, шесть активных центров, теория диффузионноконтролируемых реакций удовлетворительно описывает экспериментальное значение константы скорости (см. табл. 33). [c.270]

В этом уравнении указана только концевая часть пептидной цепи. Карбоксипепти-даза атакует только амидную группу иа конце цепи. Однако ее активность не зависит от природы боковых цепей К и К. Карбоксипептидазы катализируют гидролиз пептидов, но не обладают никакой активностью в гидролизе жиров последнюю реакцию катализирует совершенно другая группа ферментов. Присущая ферментам высокая степень специфичности необходима для того, чтобы все реакции, протекающие в сложных организмах, были в определенной мере независимы друг от друга. [c.451]

Поскольку при изучепи-и кинетики ферментативного гидролиза экспериментально определяемыми величинами обычно являются константа Михаэлиса Кт, каталитическая константа кат и валовая константа скорости второго порядка йкат Кт, следует выяснить, как эти величины связаны с микроскопическивди —константами ассоциации фермента и субстрата. Ясно, что константа Михаэлиса (точнее, ее обратная величина, поскольку константа Михаэлиса традиционно записывается как константа диссоциации) в простом случае (и в предположении аддитивности) представляет собой просто сумму констант ассоциации я-мера с активным центром и его отдельными участками (сайтами) в / позициях [c.41]

Макроскопическая константа Михаэлиса (точнее соответствующая ей константа ассоциации) для гидролиза л-мера, Кт,п, равна сумме микроскопических констант ассоциации субстрата с активным центром фермента (строго это выполняется в том случае, когда химическое превращение фермент-субстратного комплекса происходит намного медленнее, чем его диссоциация на исходные фермент и субстрат, 2,л,п<Сй 1,г,я, см. схему 80) [c.108]

Здесь первое слагаемое (в правой части) соответствует уменьшению концентрации л-мсра за счет его гидролиза из любого продуктивно связанного позиционного изомера и второе слагаемое соответствует накоплению гг-мера из более длинных фрагментов субстрата / (вплоть до расщепления исходного субстрата со сте-пен1)Ю полимеризации М). В уравнении (99) учтено образование л-мера из левой и правой части активного центра (по отношению к положению каталитического участка). Уравнение материального баланса по ферменту в этом случае имеет вид [c.116]

Итак, для действия эндоферментов по механизму неупорядоченной атаки характерной является S-образная форма кинетической кривой накопления мономера. Такая форма обусловлена постепенным ухудшением связывания фермента с полимерными цепями субстратов по мере уменьшения их степени полимеризации, и поэтому положение точки перегиба на кинетической кривой определяется структурой (картой) активного центра фермента. [c.121]

Успехи в изучении етруктуры белков, н в частности лизоцима, в кристаллическом состоянии методами рентгеноструктурного анализа неизбежно повлекли за собой вопрос о том, насколько третичная структура фермента, и в особенности его активно1 о це1гтра, в кристалле близка к таковой в растворе. С одной стороны, можно было бы ожидать близкое сходство, если не идентичность, между структурами фермента в данных двух физических состояниях, поскольку по меньшей мере одна треть объема для большинства кристаллических белков занята водой [35], причем по данным ЯМР эта вода имеет жидкую структуру [36]. С другой стороны, определенные ограничения в подвижности фермента в кристалле, а также взаимные стерические влияния молекулы в кристаллической решетке (возможно, различные для разных полиморфных модификаций кристаллического фермента) могут, вообще говоря, сказываться на топографии активного центра, доступности его по отношению к молекулам субстрата и эффекторов и в целом на механизме ферментативного катализа. [c.155]

Из уравнений ( .26) и ( .27) следует, что для реакций с тепловым эффектом, близким к нулю, или для таких систем, где степень возврата энергии реакции близка к нулю, удельная ферментная активность сравнима с активностью самых обычных неорганических катализа торов, в том числе и адсорбционных. Это следует из того, что прямая I (рис. 19) вблизи Рреакц=0 пересека-ется с полосой III для атомных адсорбционных катализаторов. Это количественное сближение сложного ферментного катализатора с элементарным неорганическим катализатором при изменении энергетических параметров реакции вплотную подводит к вопросу является ли описанная энергетическая, т. е. невалентная, активация ферментов их исключительной особенностью или она в какой-то мере присуща простым каталитическим системам — атомным ансамблям и неорганическим кристаллическим катализа торам. [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология