Фосфоглицератмутаза

Образовавшийся на предыдущей стадии 3-фосфоглицерат превращается в 2-фосфоглицерат при участии фермента фосфоглицератмутазы. Полагают, что на промежуточной стадии реакции образуется 2,3-бисфосфоглицерат (DPG) [c.185]

В случае фосфоглицератмутазы механизм ферментативной реакции аналогичен, но фосфатный остаток в молекуле фосфофермента присоединяется к имидазольной группе [87а]. [c.132]

Общей чертой всех фосфоглюкомутаз является то, что при переносе фосфорильной группы не используются нуклеозидполифосфаты, а эту роль играет фермент, фосфорилированный по серину или треонину, хотя для фосфоглицератмутазы это не доказано с полной достоверностью [13]. [c.171]

Под влиянием фермента фосфоглицератмутазы 3-фосфо-глицериновая кислота превращается в 2-фосфоглицериновуЮ кислоту. [c.168]

Фермейт фосфоглицератмутаза катализирует обратимую реакцию переноса фосфатной группы из одного положения в другое в пределах молекулы субстрата [c.453]

Обратимая реакция изомеризации 3-фосфоглицерата в 2-фосфоглицерат, катализируемая ферментом фосфоглицератмутазой [c.246]

Несмотря на эти трудности, имеющиеся надежные данные позволяют с уверенностью сделать несколько общих выводов о потребности в ионах металлов. Двухзарядные ионы необходимы для всех киназ и синтетаз. Фосфатазы обычно также нуждаются в катионах, хотя известны и исключения, например неспецифическая кислая фосфатаза. Для фосфоглюкомутазы ион Mg + необходим, а для похожей на нее фосфоглицератмутазы нет [24]. Потребность в двухзарядном катионе характерна для нуклеаз механизм действия которых не включает образование на первой стадии циклического нуклеотида [25]. Фосфорилазы, расщепляющие связь С—О, не зависят от двухзарядных ионов, а расщепляющие связь Р—О зависят, примером чему служит фосфоролиз полинуклеотидов. Кроме того, ионы двухвалентных металлов обычно, но не всегда необходимы для ферментов, переносящих фосфат в том случае, если катализируется расщепление связи Р—О. Эти выводы суммированы в табл. 17.2. [c.635]

Рис. 4.8, Емкость КМ-целлюлозы для различных белков (в условиях, когда а=1,0). Использованы следующие белки 1 — лизоцим из белка куриных яиц 2— АМР-киназа 3 — фосфоглицераткиназа (емкость одинакова как для препарата из дрожжей, так и для препарата из мышц кролика) 4 — фосфоглицератмутаза

Наконец, следует отметить, что существуют белки, которые не связываются с функциональными нуклеотидами, но все же сорбируются на окрашенных носителях. Наиболее известный пример — сывороточный альбумин, но и такие белки, как фолликулостимулирующий гормон, интерферон, сывороточные липопротеины, фосфоглицератмутаза и фруктозо-1,6-бисфосфат-альдолаза, также связываются с этими сорбентами [93]. В двух последних случаях субстраты ферментов (соответственно 2,3-бисфосфоглицерат и фруктозо-1,6-бисфосфат) могут быть использованы для биоспецифической элюции. Весьма вероятно, что помимо нуклеотидсвязывающих белков с окрашенными адсорбентами связываются ферменты, субстратами которых служат полиаминные соединения, и эти ферменты тоже можно элюировать их субстратами. [c.171]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.132 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.110 , c.119 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.110 , c.119 ]

Биохимия (2004) -- [ c.246 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.450 , c.453 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.227 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.280 , c.281 , c.289 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.479 , c.635 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.183 , c.185 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.183 , c.185 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология