Интерферон

Гликопротеиды имеют исключительное значение для иммунологических процессов в организме. Они участвуют в построении клеточных мембран. К этой же группе относится интерферон, которому в последнее время уделяется большое внимание как защитному средству от вирусных инфекций. [c.195]

Г-н. стала основой развития молекулярной генетики. Благодаря возможности клонирования чужеродных генов в бактериях, животных и растит, клетках (выделеньг клоны мн. генов рибосомной РНК, гистонов, интерферона и гормонов человека и животных и т. п.), Г. и. имеет прикладное значение. Она составляет, наряду с клеточной инженерией, основу совр. биотехнологии. С помощью методов Г. и. получены мн. иовые, иногда неожиданные данные, открыто, напр., мозаичное строение генов у высших организмов, изучены транспозоны бактерий и мобильные диспергированные элементы высших организмов, открыты онкогены и т.п. (см. Мигрирующие генетические элементы). [c.518]

Описано также фракционирование интерферона человека аффинной хроматографией на конканавалин А-сефарозе. При этом обна- [c.416]

Интерферон а челов Интерферон а быка Интерферон а мыши Казеин [c.59]

Пром. М. с. исполь.зует непищ. сырье (углеводороды нефти и горючие газы, гидролизаты древесины, отходы от переработки свеклы и др.) для получ. антибиотиков, интерферона, нек-рых витаминов (напр., Ви), ферментов (напр., протеаз и липаз), аминокислот (глутаминовой к-ты, лизина и др.), нуклеотидов (напр., гуанозина), белково-витаминных концентратов и бактериальных удобрений, в У э б б Ф., Биохимическая технология и микробиологический синтез, иер. с англ., М., 1969 Журнал Всесоюзного химического общества им. Д. И. Менделеева , 1972, т. 17, 5. [c.342]

Ввиду своей практической важности заслуживает более подробного рассмотрения недавно описанное тонкое фракционирование лейкоцитарного интерферона человека. [c.212]

Сплошная линия — профиль элюции по флюоресценции заштрихованный участок соответствует активности интерферона [c.213]

Сплошная линия — профиль элюции по флюоресценции, пунктир — концентрация пропанола заштрихованные участки указывают активность интерферона [c.213]

Эти красители (торговое название — проционовые красители )-образуют особую группу лигандов, используемых для очистки ферментов, интерферона и других белков. Приведем структурные формулы двух наиболее распространенных красителей этого типа [c.365]

Помимо синтетических П. с. для лечения и профилактики вирусных инфекций используют человеческий интерферон, синтетич. и природные индукторы интерферона, иммуно- [c.113]

Биолог. Дело в том, что все они развиваются в организме фимерно по той же схеме, чго и рак. Клетка, в которую проник В1фус, будет его воспроизводить, если она, во-первых, преодолеет "барьер" из молекул интерферона и, во-вторых, не будет уничтожена средствами защиты ор- [c.119]

Важное направление в И.-изучение хим. строения рецепторов, посредством к-рых лимфоидные клетки специфически взаимод. с антигеном. Эта р-ция обусловливает синтез антител, специфичных для данного антигена, и появление особой категории лимфоцитов, ответственных за р-ции клеточного иммунитета (иммунитет, опосредованный клетками иммунной системы). Показано, что антигенные рецепторы лимфоцитов, происходящих из костного мозга (В-лимфо-циты), имеют иммуноглобулиновую природу и отличаются от сывороточных иммуноглобулинов лишь небольшим участком своих тяжелых полипептидных цепей, встраивающихся в цитоплазматич. мембрану этих клеток. После активации В-лимфоцитов антигеном при участии ряда медиаторов (напр., интерлейкинов, интерферонов) эти клетки приобретают способность продуцировать антитела. [c.218]

К виростатикам относится также аминоадамантан и упоминавшийся ранее интерферон (разд. 7.3.3). [c.321]

В аналогичной системе, но на колонке Li hrosorb RP-8 (0,46 X Х 25 см) Стейн и соавторы проводили заключительный этап очистки интерферона фибробластов человека. Элюцию в этом случае вели осторожным ступенчатым градиентом пропанола, увеличивая его концентрацию в пиридин-формиатном буфере (pH 4,2) с ЗО о па 2% через каждые 40 мип элюцип. Интерферон выходил н конце элюции 32%-ным пропанолом (рис. 99). Полезно отметить, что скорость элюции в этой работе была почти вдвое меньшей, чем в предыдущей,— 130 мл/см -ч [Stein et al., 1980]. [c.212]

Из рис. 95, в видно, что в элюате пика с обнаруживаются три различные фракции интерферона (с , j и з). Оказалось также, что пик Ы на 3-м этапе очистки распадается на три пика, пик — на два. Таким образом, было получепо восемь фракций интерферона (общий выход по активности — 23%). Электрофорезом в ПААГ с ДДС-Na было показано, что семь пз них дают одиночные полосы, а одна (Ьт) — двойную. Молекулярные массы всех фракций, как оказалось, заключены в интервале 17 600—26 200. Самое интересное состоит в том, что все восемь фракций интерферона обладают качественно различной биологической активностью это было установлено по соотношению эффектов защиты от различных вирусных инфекций двух объектов — фибробластов человека и культуры клеток почки быка [Hobbs, Pestka, 1982]. [c.214]

Пр и м е р 7. Первый этап очистки интерферона из клеток асцита Эрлиха [ abrer et al., 1979]. Этот пример заслуживает упоминания необычностью использованного сорбента — пористого стекла. Ранее упоминалось, что на поверхности стекла имеется небольщой отрицательный заряд, из-за которого оно не нашло себе применения в гель-фильтрации. В данном случае это обстоятельство было использовано. В слабощелочном фосфатном буфере колонка, заполненная пористым стеклом марки PG-10-240 А (120/200 МЕШ), за- [c.304]

Кроме поли(А)-мРНК, на поли(и)-агарозе удается сорбировать и очищать обратную транскриптазу и интерферон. В этом случае специфическое взаимодействие белка с поли(и)-последовательностью осуществляется не за счет водородных связей, а по-видимому, за счет взаимодействия ионов, так как элюцию удается осуществить с помощью высокой концентрацип соли (при элюции мРНК соль пз элюента удаляют). Следует помнить, что поли(и) атакуется рибо-нуклеазой, которую необходимо удалить пли блокировать в препаратах, вносимых на полп(и)-сефарозу, [c.372]

Наиб, интенсивно в 70-х гг, развивались синтез олигонуклеотидов и генов исследования клеточных мембран и полисахаридов анализ первичной и пространста структур белков. В кач-ве примера можно указать на успешное изучение структуры важных ферментов (трансаминаза, Р-га-лактозидаза, ДНК-зависимая РНК-полимераза), защитных белков (у-глобулины, интерфероны), мембранных белков (аденозинтрифосфатазы, бактериородопснн). Большое значение приобрели работы по изучению строения и механизма действия пептидов-регуляторов нервной деятельности (т, наз. нейропептиды). [c.288]

Г. широко распространены в тканях животных, особенно в мозге. В растениях и микроорганизмах не встречаются. Локализованы в осн. на пов-сти плазматич. мембраны клетки. Как и др. гликосфинголипиды участвуют в процессах регуляции роста и адгезии клеток, межклеточных взаимодействиях, нммунологич. процессах. Могут входить в состав рецепторов токсинов напр., GM, входит в состав рецептора токсина холеры), пептидных гормонов, нек-рых вирусов и интерферона. [c.502]

ИНТЕРЛЕЙКИНЫ, гормоноподобные белки, обладающие способностью стимулировать рост и диффереицировку клеток. Синтезируются в клетках н.м.мунной системы и в нек-рых др. клетках. Наиб, подробно охарактеризованы три типа H.-IL-l, IL-2 и IL-3. Первый был идентифицирован вначале как продукт макрофагов, однако впоследствии было показано, что идентичные или сходные по активности белки синтезируются также др. клетками высших животных. Синтез IL-1 макрофагами стимулируется липополисахаридами бактерий, у-интерфероном, а также комплексами антиген-антитело-комплемент. У человека найдено две разновидности IL-1 (а и ), к-рые имеют одинаковую мол. м. (ок. 17 тыс.), сходную первичную структуру и одинаковую биол. активность. IL-1 способен связываться с разными типами клеток, что приводит к многообразным биол. эффектам, [c.243]

ИНТЕРФЕРОНЫ (от лат. inter - взаимно, между собой и ferio-ударяю, поражаю), видоспсцифич. белки, вырабатываемые клетками позвоночных животных в ответ на действие индукторов (обычно вирусы, двухцепочечные вирусные РНК или митогены) [c.247]

Хроматография белков и нуклеиновых кислот (1985) -- [ c.0 ]

Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.262 , c.263 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.264 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.215 ]

Биохимия (2004) -- [ c.491 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.116 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.990 ]

Возможности химии сегодня и завтра (1992) -- [ c.172 ]

Биотехнология (1988) -- [ c.18 , c.29 , c.315 , c.334 , c.338 , c.339 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.161 ]

Органическая химия Издание 4 (1981) -- [ c.561 ]

Биологические методы борьбы с вредителями (1984) -- [ c.167 , c.169 , c.208 , c.222 ]

Химия и биология вирусов (1972) -- [ c.233 ]

Биотехнология - принципы и применение (1988) -- [ c.18 , c.29 , c.315 , c.334 , c.338 , c.339 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.274 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.130 ]

Основы учения об антибиотиках (2004) -- [ c.33 , c.398 ]

Методы культуры клеток для биохимиков (1983) -- [ c.14 ]

Нейрохимия (1996) -- [ c.129 ]

Современные методы создания промышленных штаммов микроорганизмов (1988) -- [ c.194 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.169 ]

Фармацевтические и медико-биологические аспекты лекарств Т.2 (1999) -- [ c.179 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.79 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.162 , c.354 ]

Методы очистки белков (1995) -- [ c.171 , c.178 ]

Что если Ламарк не прав Иммуногенетика и эволюция (2002) -- [ c.66 , c.82 , c.208 ]

Цитоскелет Архитектура и хореография клетки (1987) -- [ c.76 ]

Клиническая фармакология (1996) -- [ c.376 ]

Лекарства 20 века (1998) -- [ c.130 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.274 ]

Микробиология (2003) -- [ c.144 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.192 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология