Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Фосфоролиз

    Представителем фосфорилаз является крахмальная фосфорилаза, расщепляющая крахмал и гликоген. Фосфорилаза в отличие от амилаз ведет не гидролиз, а фосфоролиз полиоз. Процесс фосфоролиза обратим, в то время как амилолитическое расщепление крахмала и гликогена необратимо. [c.103]

    Известно, что главным источником жирных кислот, используемых в качестве топлива , служит резервный жир, содержащийся в жировой ткани. Принято считать, что триглицериды жировых депо выполняют в обмене липидов такую же роль, как гликоген в печени в обмене углеводов, а высшие жирные кислоты по своей энергетической роли напоминают глюкозу, которая образуется в процессе фосфоролиза гликогена. При [c.370]


    Процесс фосфоролиза крахмальной цепи можно представить следующим образом  [c.103]

    Аргинин тоже подвергается обратному превращению в глутамат и а-кетоглутарат. Начальной стадией служит отщепление гуанидиниевой группы с образованием орнитина. Это может осуществляться действием аргиназы с образованием мочевины (рис. 14-4). Другой, аргиииит дигидролазиый путь инициируется особой гидролазой, расщепляющей аргинин на цитруллин и аммиак. Затем в результате фосфоролиза цитруллина образуется карбамоилфосфат. Расщепление последнего с образованием СО2 и аммиака [катализируемое карбаматкиназой урав нение (14-16)] может быть использовано для образования АТР у микроорганизмов, живущих на аргинине. [c.104]

    При распаде гликогена в мускулах и других животных тканях, под влиянием фермента фосфорилазы (процесс фосфоролиза Кори и Кори) вначале получается [c.457]

    При распаде дисахарида под действием фосфорной кислоты, так называемом фосфоролизе, образуется монофосфат одного из моносахаридов и свободный моносахарид. Если смесь фосфата моносахарида, которая может возникнуть IB организме различными путями, и свободного моносахарида подвергать действию того же фермента, то происходит обратный фосфоролизу синтетический процесс и образуется дисахарид. [c.147]

    Таким образом, критическим фактором в регуляции этого фермента, так же как и многих других ферментов, участвующих в процессах гликолиза и глюконеогенеза, является стадия фосфорилирования адениловой системы. Имеются основания считать, что эту первую и наиболее важную стадию гликолиза включает АМР. Состояние адениловой системы оказывает влияние также на последующие стадии при гликолизе и в цикле трикарбоновых кислот. Таким образом, уменьшение концентрации АТР вызывает ингибирование процесса окисления пирувата и изоцитрата. Кроме того, в начальной стадии фосфоролиза гликогена и при окислении триозофосфатов необходимо наличие неорганического фосфата. Следовательно, быстрое потребление АТР клеткой (например, при мышечном сокращении) приводит к уменьшению концентрации АТР и увеличению концентрации АМР и Pi. Все эти изменения активируют процесс гликолиза. Однако, если мышечная активность прекращается и содержание АТР возрастает, наблюдается ингибирование сразу нескольких стадий гликолиза (рис. 11-11). [c.511]

    Между глюкозой и гликогеном мозговой ткани имеется тесная связь, выражающаяся в том, что при недостаточном поступлении глюкозы из крови гликоген головного мозга является источником глюкозы, а глюкоза при ее избытке —исходным материалом для синтеза гликогена. Распад гликогена в мозговой ткани происходит путем фосфоролиза с участием системы цАМФ. Однако в целом использование гликогена в мозге по сравнению с глюкозой не играет существенной роли в энергетическом отношении, так как содержание гликогена в головном мозге невелико. [c.633]


    Стимулируя действие фосфорилазы при помощи серии описанных выше механизмов, циклический АМФ активирует также протеинкиназу, после чего она начинает фосфорилировать активную форму (1-форму, или независимую форму) гликогенсинтетазы. При этом фосфорилиро-ванная форма гликогенсинтетазы (D-форма, или зависимая форма) неактивна в отсутствие специфического активатора. Таким образом, инициирование фосфоролиза гликогена сопровождается ингибированием дальнейшего синтеза гликогена. Фосфорилированная форма гликогенсинтетазы (D-форма) аллостерически активируется глюкозо-6-фосфа-том. Следовательно, если имеет место быстрое повышение содержания метаболита, то это не только ингибирует фосфорилазную реакцию, но также стимулирует синтез гликогена, даже если вся гликогенсинтетаза превращена в неактивную форму (D-форму). [c.509]

    При расщеплении разветвленных полисахаридов фосфоролиз останавливается вблизи точек разветвления продуктом реакции является высокомолекулярный предельный декстрин фосфорилазы . В случае гликогена расщепление под действием фосфорилазы прекращается после разрыва около 35% гликозидных связей. Для полного расщепления гликозидных связей необходимо добавление к фосфорилазе фермента, катализирующего разрыв а-1,6-гликозидных связей, — амило-1,6-глюкозидазы. Образование линейных декстринов под действием этого фермента вновь создает условия для действия фосфорилазы. Это приводит, в конце концов,, к полному расщеплению полисахарида с образованием смеси глюкозо-1-фосфата и глюкозы. Действие Р-фермента на внешние цепи разветвленного полисахарида прекращается раньше, чем действие фосфорилазы различные образцы гликогена расщепляются при этом лишь на 3—21%, а под, действием фосфорилазы на 14—31%. [c.617]

    При длительном хранении сырья в нем начинают преобладать процессы распада. Особенно сложен обмен углеводов в клубнях картофеля. Синтез и гидролиз крахмала в них осуществляются не амилазами, а фосфорилазами (гликозилтрансферазами), обладающими способностью переносить гликозил (остаток моносахарида, не содержащего гликозидного кислорода) на фосфорную кислоту с образованием глюкозо-1-фосфата. Реакция фосфоролиза обратима. Взаимные превращения углеводов протекают при участии нуклеотидов, в частности аденозин- и уридинфосфатов, и многочисленных [c.44]

    В первые часы хранения распад гликогена происходит преимущественно путем фосфоролиза, который прекращается после распада АТФ. Таким образом распадается до 90 % гликогена, атем при более длительном хранении идет амилолитический распад оставшегося гликогена. При длительном хранении рыбы гликоген практически весь распадается. [c.175]

    Основные научные работы посвящены тканевому обмену углеводов и ферментативным процессам, лежащим в основе мышечного сокращения. Открыл (1935) процесс расщепления гликогена с участием фосфорной кислоты, названный им фосфоролизом. В сотрудничестве с датскими физиками нз Копенгагена предложил (1937) использовать изотоп фосфор-32 в качестве метки при биологических исследованиях. Применив этот метод, получил детальную картину метаболизма углеводов в мышцах (схема Эмбдена — Мейергофа — Парнаса, или ЭМП-схема). [c.382]

    Другим важным процессом, происходящим при хранении ры-5ы, является распад гликогена. Он идет в основном по двум направлениям путем фосфоролиза и амилолиза по следующим с.хемам  [c.175]

    С другой точки зрения, различают так называемую реакционную и субстратную специфичности ферментов. Первая относится к неорганическому реагенту, участвующему в реакции к воде в реакциях гидролиза, к фосфорной кислоте в реакциях фосфоролиза. к водороду в реакциях, катализируемых дегидразами и т.д. Субстратная специфич- [c.795]

    Одинарная связь С—О менее поляризована, чем связь С—S+ yS-аде-нозилметионина, поэтому простые эфиры нелегко расщепляются в реакциях замещения. Однако гликозиды, у которых имеется атом углерода, соединенный с двумя атомами кислорода, вступают в реакции замещения. приводящие к фосфоролизу, гидролизу или обмену гликозильной группы, в уравнении (7-4) показана реакция замещения в гликозиде (в остатке глюкозы, находящемся на конце цепи молекулы крахмала) фосфатом, выступающим в роли замещающего агента. Как видно из [c.95]

    Фермент полинуклеотидфосфорилаза широко использовался для присоединения рибонуклеозид-5 -пирофосфата к З -гидроксильной группе динуклеозидфосфата или к акцептору большего размера. Недостатком используемого метода является образование в ходе реакции неорганического фосфата, который ускоряет обратный процесс, т. е. частичный фосфоролиз З -концевого остатка. Это затруднение было преодолено удалением фосфата из реакционной смеси по мере его образования [15]. [c.187]

    Бесцв. монокл. крист. 120 130. рК 2,25 6,77 11,53. Раств-сть р. HjO м.р. ЕЮН. При 10 М разобщает окислительное фосфорилирование на субстратном уровне разобщение возрастает с увел, времени действия и не является полным. Вместо фосфоролиза происходит арсенолиз. [c.257]

    В этой реакции функцию воды выполняет фосфорная кислота. В результате фосфоролиза происходит отщепление от крахмала глюкозо-1-фосфата, который иногда называется эфиром Кори . Этот эфир образуется не только из крахмала, но также из гликогена. Определение фосфоролитической активности растительных продуктов имеет такое же большое значение, как и определение амилолитической активности. [c.103]


    Несколько сложнее наблюдаются превращения углеводов картофеля. При его хранении происходит ферментативный ра пад крахмала по фосфорилазному или амилазному пути. Схе ферментативного распада крахмала аналогичны фосфоролизу амилолизу гликогена у рыб (см. с. 175). Образующаяся в резул тате распада крахмала глюкоза расходуется на дыхание. Ес, по каким-либо причинам система дыхания разрушена или осла лена, например, подмораживанием до низких отрицательщ температур, то глюкоза накапливается и картофель сладит [c.140]

    Типичным и весьма обстоятельно изученным примером регуляции активности фермента путем его фосфорилирования является фосфоролиз гликогена. Эта реакция, катализируемая ферментом фосфорилазой (см. 4.2), состоит в переносе концевого гликозильного остатка от молекулы гликогена на ортофосфат и имеет ключевое значение для мобилизации запасов гликогена с целью производства энергии. Очевидно, что она должна включаться при создании физиологической ситуации, требующей такой мобилизации, т.е. в том случае, когда содержание глюкозы в кровеносной системе оказывается недостаточным для обеспечения биоэнергетических потребностей организма в этой ситуации. Частично регуляция работы фосфорилазы осуществляется с помощью АМФ, который является аллостерическим активатором фермента. Однако основной регуляторный механизм основан на процессе фосфорилирования. Наиболее обстоятельно он изучен на примере фермента из скелетных мышц кролика. [c.424]

    Таким образом, фосфоролиз позволяет потенциальную энергию окисления альдегидной группы кумулировать в макроэргической фосфатной связи 1,3-дифосфоглицерата в положении 1. Реакцию окисления глицер-альдегид-З-фосфата принято называть реакцией гликолитической оксидоре-дукции. [c.246]

    Эта реакция является фосфоролизом, т.е. разрывом гликозидной связи непосредственно фосфатными остатками (а не молекулами воды). Впоследствии было показано (Кори, 1939 г.), что эта реакция обратима, иными словами, что можно синтезировать полисахарид в результате действия фосфорилазы на глюкозо-1-фосфат. Аналогичные синтезы были проведены одновременно В. Кисслингом и К. С. Ханесом с растительной фосфорилазой (картофеля, гороха и т.д.), называемой ферментом Р, действие которого незначительно отличается от действия фосфорилазы животных. Реакцию можно изобразить следующим образом  [c.320]

    Действие фосфорилазы обратимо, причем вначале было открыто ее рас-щепляющее цействае—фосфоролиз в связи с этим возникло название этого фер-мента. [c.713]


Смотреть страницы где упоминается термин Фосфоролиз: [c.344]    [c.142]    [c.457]    [c.30]    [c.499]    [c.248]    [c.507]    [c.78]    [c.617]    [c.104]    [c.526]    [c.347]    [c.351]    [c.425]    [c.425]    [c.426]    [c.245]    [c.267]    [c.458]    [c.495]    [c.314]    [c.158]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.95 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.617 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.332 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.155 , c.160 , c.163 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.457 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.256 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.571 , c.619 ]

Химия изотопов (1952) -- [ c.309 , c.315 , c.320 ]

Химия изотопов Издание 2 (1957) -- [ c.481 , c.490 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.185 , c.186 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.184 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.184 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.128 , c.230 , c.231 , c.328 , c.333 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.129 , c.262 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.116 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте