Дефосфорилирование

Под действием киназы фосфорилазы Ь, активность которой регулируется цАМФ-зависимой протеинкиназой, обе субъединицы молекулы неактивной формы фосфорилазы Ь подвергаются ковалентному фосфорилированию и превращаются в активную фосфорилазу а. Дефосфорилирование последней под действием специфической фосфатазы фосфорилазы а приводит к инактивации фермента и возврату в исходное состояние. [c.292]

Общим фундаментальным механизмом, посредством которого реализуются биологические эффекты вторичных мессенджеров внутри клетки, является процесс фосфорилирования — дефосфорилирования белков при участии широкого разнообразия протеинкиназ, катализирующих транспорт концевой группы от АТФ на ОН-группы серина и треонина, а в ряде случаев—тирозина белков-мишеней. Процесс фосфорилирования представляет собой важнейшую посттрансляционную химическую модификацию белковых молекул, коренным образом изменяющую как их структуру, так и функции. В частности, он вызывает изменение структурных свойств (ассоциацию или диссоциацию составляющих субъединиц), активирование или ингибирование их каталитических свойств, в конечном итоге определяя скорость химических реакций и в целом функциональную активность клеток. [c.290]

Более подробно изучен механизм активирования и регуляции мышечной гликогенфосфорилазы, активирующей распад гликогена. Выделяют 2 формы каталитически активную —фосфорилаза а и неактивную —фосфорилаза Ь. Обе фосфорилазы построены из двух идентичных субъединиц (мол. массой 94500), в каждой остаток серина в положении 14 подвергается процессу фосфорилирования—дефосфорилирования, соответственно активированию и инактивированию (рис. 8.6). [c.292]

Существуют относительно быстрые регуляторные механизмы, которые направлены непосредственно на ферменты. Так, практически неактивный фермент может превращаться в активную форму путем ковалентной модификации [72] >. Иногда ковалентная модификация, напротив, приводит к инактивации фермента. Так, активности двух ферментов, участвующих в метаболизме гликогена — гликогенфосфорилазы и гликогенсинтетазы, — регулируются с помощью фосфорилирования (переноса концевой фосфатной группы от АТР на определенный остаток серина см. гл. 11, разд. Е, 3)- >. Прн этом фермент, катализирующий распад гликогена (фосфорилаэа Ь), превращается в более активную форму (фосфорилазу а), а фермент, катализирующий синтез гликогена, — в неактивную форму. В результате направление клеточного метаболизма изменяется от запасания полисахарида (гликогена) к его деградации, что обеспечивает клетку энергией. Дефосфорилирование обоих ферментов катализируется фосфатазой, переводящей ферменты в исходное состояние (рис. 6-15). Как фермент, катализирующий модификацию (киназа гл. 7, разд. Д, 6), так и фосфатаза регулируются по аллостерическому механизму. Эти довольно сложные механизмы способны за очень короткий промежуток времени обеспечить клетку модифицированным ферментом. [c.69]

Особо следует отметить, что некоторые ключевые ферменты, регулирующие процессы внутриклеточного обмена веществ, также существуют как в фосфорилированной, так и в дефосфорилированной форме. Этим подчеркивается значение фосфорилирования-дефосфорилирования в процессах химической модификации макромолекул, участвующих в интегральных процессах метаболизма. [c.90]

Иммобилизацию фосфоглицераткиназы проводят, как описано выше, используя препараты сефарозы, активированные 30 мг Br N на 1 г геля. Препараты иммобилизованной фосфоглицераткиназы могут быть использованы для синтеза 1,3-дифосфоглицерата и для определения активности глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы в реакции восстановительного дефосфорилирования 1,3-дифосфоглицерата. [c.303]

По аналогии с событиями, происходящими в мышце, можно полагать, что и в других физиологических процессах действие циклического АМР, второго передаточного звена для многих гормонов, связано с модуляцией системы реакций фосфорилирования — дефосфорилирования белков [777,778]. [c.290]

Аминокислоты фигурируют в клетке в свободном виде. Их прямая поликонденсация является эндергоническим процессом — она сопровождается увеличением свободной энергии примерно на 12 кДж/моль при образовании пептидной связи. В клетке поликонденсация аминокислот сопряжена с экзергонической реакцией дефосфорилирования АТФ (см. с. 40). Аминокислота вступает в реакцию биосинтеза в активированной форме [c.263]

Ее действие основано на ингибировании процесса дефосфорилирования [c.334]

Активность 3-фосфоглицераткиназы определяют в сопряженной системе, используя в качестве вспомогательного фермента 1)-глицераль-дегид-З-фосфатдегидрогеназу, катализирующую реакцию восстановительного дефосфорилирования 1,3-дифосфоглицериновой кислоты [c.261]

Активность пируватдегидрогеназного комплекса тканей многих млекопитающих частично контролируется механизмом фосфорилирование — дефосфорилирование [138, 139а]. Фосфорилирование субъединицы декарбоксилазы (дегидрогеназы) АТР-зависимой киназой приводит к образованию неактивного фосфофермента. Особая фосфатаза реактивирует дегидрогеназу (рис. 6-15). [c.272]

РИС. 11-4. А. Восстановительная карбоксилирующая система, используемая в восста.-новительном пентозофосфатном метаболическом пути. Сначала показаны реакции, существенные для этой системы (обведены пунктирной линией), после чего идут типичные последующие реакции. Цикл фосфорилирование — дефосфорилирование завершается действием фосфатазы. Б. Восстановительный пентозофосфатный цикл изображеи таким образом, чтобы было наглядно видно, как связываются три молекулы СОа, давая одну молекулу триозофосфата. КСЗ — система восстановительного карбоксилирования. [c.476]

Очевидно, что многие нуклеозиды являются интермедиатами в биосинтезе н расщеплении нуклеотидов и полинуклеотидов. В дополнение к так называемым спонгонуклеозидам (термин, применяемый к модифицированным пуриновым нуклеозидам, полученным из карибской губки ryptotethya rypta), которые являются производными арабинозы, многие антибиотики являются производными нуклеозидов, часто имеющих модифицированные углеводные остатки они будут детально обсуждаться позднее. Нуклеозиды сравнительно легко выделить из химических или ферментативных гидролизатов природных полинуклеотидов условия и практические детали этого процесса можно найти в общих учебниках по нуклеиновым кислотам [2, 7, 24]. Все коммерчески доступные образцы основных нуклеозидов получены этим путем. Для выделения больщих количеств таких нуклеозидов наиболее целесообразно применение относительно грубого фракционирования, основанного на различной растворимости, и методов ионного обмена. Для выделения малых количеств модифицированных нуклеозидов либо из природного источника, либо полученных в результате химического синтеза, пригодны многочисленные более эффективные методы, и они будут обсуждаться отдельно. Наконец, следует помнить, что выделение нуклеозидов часто осуществляют дефосфорилированием нуклеотидов [25], выделение и разделение которых не будет рассматриваться в настоящей главе. [c.72]

В мышечной ткани открыты 3 типа регуляции гликогенфосфорилазы. Первый тип—ковалентная регуляция, основанная на гормонзависимом фосфорилировании—дефосфорилировании субъединиц фосфорилазы (см. рис. 8.6). [c.292]

Мы видели, что ацетил-СоА может быть использован для синтеза жирных кислот с длинной цепью и что это достигается карбоксилированием до малонил-СоА. Малонильную группу мы можем рассматривать как -карбоксилированную ацетильную группу. В процессе синтеза Жирных кислот происходит отщепление карбоксильной группы, и в жирную кислоту в конечном счете включается только ацетильная группа. Аналогично пируват можно рассматривать как а-карбоксилированный ацетальдегид, а оксалоацетат — как а- и р-дикарбоксилированный ацетальдегид. В процессе биосинтетических реакций эти трех- и четырехуглеродные соединения очень часто подвергаются декарбоксилированию. Таким образом, оба эти типа соединений можно рассматривать как активированные ацетальдегидные единицы . Фосфофенолпируват представляет собой а-карбоксилированную фосфофенольную форму ацетальдегида перед включением двухуглеродной единицы в конечный продукт он подвергается декарбоксилированию и дефосфорилированию. [c.487]

Стрептомицин может быть инактивирован под действием ферментов, синтез которых зависит от факторов генетической устойчивости (резистентности) (гл. 15, разд. Г,7). К этой категории относятся, в частности, ферменты, катализирующие перенос фосфатной или йденилильной групп на стрептомицин в участках, показанных на структурной формуле стрелками. Отсюда следует, что, в то время как дефосфорилирование приводит к образованию активного антибиотика, фосфорилирование другого участка приводит к инактивации антибиотика. [c.535]

Важную группу гелей составляют гели с большим количеством ионогенных групп, в том числе гели различных по- лиэлектролитов, белков, в которых большую роль играют электрохимические явления. Они приобретают особое значение в гелях полиэлектролитов, образованных гибкими макромолекулами с высокой плотностью зарядов. В этом случае изменение степени ионизации ионогенных групп приводит к значительным изменениям объема геля, обусловленным электростатическим отталкивательным взаимодействием одноименно заряженных групп. Так, например, Качальский показал, что в гелях или волокнах полиакриловой кислоты, содержащих по одной СОО--группе в каждом звене цепи, путем смещ-ения pH или замены Na-солей на менее диссоциированные Ва-соли, можно вызвать обратимые удлинения в 8—10 раз аналогичные опыты производились на гелях полиальгиновой кислоты. По мнению Кирквуда и Риземана, подобные явления могут иметь место при мышечном сокращении, в результате процессов ферментативного фосфорилирования и дефосфорилирования. Замечательно, что в описанных процессах происходит непосредственный переход изменений химической энергии в механическую работу (хемомеханический процесс), который [c.210]

Что касается ферментов, наблюдалось только фосфорилиро вание комплекса пируватдегидрогеназы [131]. Общепризнано что фосфорилирование белков представляет собой мexaниз изменения их активности следовательно, должен быть также и механизм дефосфорилирования, который регулируется фосфа-тазами [83]. [c.44]

При определении структуры индивидуальных нуклеотидов часто используют химический или ферментативный гидролиз, а также дефосфорилирование до соединений известной структуры. Исторически сложилось так, что гетероциклические основания и углеводные составляющие основных нуклеотидов были уже известны и нерешенным оставался лишь вопрос о положении фосфориль-ного остатка в углеводной части молекулы [14]. Эта проблема была решена сравнительно легко для 5 -нуклеотидов и для дез-оксинуклеозид-З -фосфатов. Однако быстрое взаимопревращение рибонуклеозид-2 - и -З -фосфатов оказалось серьезной проблемой для исследователей, начинавших работы в этой области. Применение ионообменной хроматографии для разделения компонентов гидролизата дрожжевой РНК позволило однозначно определить положение фосфорильных остатков в этих нуклеотидах. Для всех четырех основных нуклеотидов были получены пары изомеров (а) и (Ь). Осторожный гидролиз адениловых кислот (а) и [Ь) дал соответственно рибозо-2- и -3-фосфат, которые были идентифици- [c.137]

Химический гидролиз АТР до ADP и неорганического фосфата активируется ионами двухвалентных металлов, и из числа изученных металлов наиболее эффективными являются ионы Си (II) [41]. Адениновое основание также играет важную роль в гидролизе в результате комплексообразования по атому N-7. Ноны Си (И) слабо влияют на гидролиз СТР до DP, когда это дополнительное координирование не может осуществляться. Другим примером активируемого ионами металлов дефосфорилирования АТР является катализируемое ионами цинка фосфорилирование 2-гидроксиметил-1,10-фенантролина [42]. Перенос фосфорила полностью зависит от присутствия ионов цинка и, вероятно, протекает через трехкомпонентный комплекс (26), в который входят фенантролин, АТР и ион цинка. Если образовался комплекс (26), то его стереохимия может привести к пространственной сближенности первичной спиртовой группы фенантролина с а-фосфориль-ной группой АТР и, следовательно, фосфорилирование облегчается схема (14) . [c.148]

Новые данные свидетельствуют о том, что в клетках фосфопротеины синтезируются в результате посттрансляционной модификации, подвергаясь фосфорилированию при участии протеинкиназ. Этот процесс подробно рассматривается в главе 14. Здесь лишь укажем на существенную роль специфической протеинкиназы, катализирующей фосфорилирование ОН-группы тирозина, в биосинтезе онкобелков. Таким образом, уровень фосфопротеинов в клетке зависит в значительной степени от регулирующего действия ферментов, катализирующих фосфорилирование (протеинкиназы) и дефосфорилирование (протеинфосфатазы). Следует отметить, что фосфопротеины содержат органически связанный, лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения клеткой ряда биологических функций. Кроме того, они являются ценным источником энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза и дальнейшего постна-тального роста и развития организма. [c.90]

Обычно различают обратимую ковалентную и нековалентную химические модификации ферментов, осуществляемые через ОН-группы серина, реже—тирозина или за счет нековалентных взаимодействий с молекулой фермента. В первом случае активным ферментом оказывается или фосфо-рилированная, или дефосфорилированная форма, как в случае с молекулами мыщечной фосфорилазы и гликогенсинтазы соответственно (см. главу 10). В качестве примеров можно в виде схемы представить оба типа модификации, в которой символом Р обозначается остаток фосфата, Р — неорганический фосфат (Н3РО,), РР — неорганический пирофосфат (Н,Р,0,), АМФ —остаток адениловой кислоты (рис. 4.23 4.24). [c.154]

D-формой, или зависимой (dependent) формой, поскольку ее активность зависит от глюкозо-6-фосфата. Дефосфорилированная форма гликогенсинтазы, называемая также 1-формой, или независимой (independent) формой, активна и в отсутствие глюкозо-6-фосфата. [c.324]

Креатин подвергается фосфорилированию с образованием креатинфосфата, который после дефосфорилирования (необратимая реакция) превращается в креатинин, выделяющ1п 1ся с мочой. [c.456]

Одной из широко распространенных химических постсинтетических модификаций является фосфорилирование остатков серина и треонина, например, в молекуле гистоновых и негистоновых белков, а также казеина молока. Фосфорилирование-дефосфорилирование ОН-группы серина абсолютно необходимо для множества ферментов, например для активности гликоген-фосфорилазы и гликоген-синтазы. Фосфорилирование некоторых остатков тирозина в молекуле белка в настоящее время рассматривается как один из возможных и специфических этапов формирования онкобелков при малигнизации нормальных клеток. Хорошо известны также реакции окисления двух остатков цистеина и образование внутри- и межцепочечных дисульфидных связей при формировании третичной структуры (фолдинг). Этим обеспечивается не только защита от внешних денатурирующих агентов, но и образование нативной конформации и проявление биологической активности. [c.533]

Смотреть страницы где упоминается термин Дефосфорилирование: [c.604] [c.166] [c.163] [c.174] [c.304] [c.634] [c.590] [c.735] [c.69] [c.425] [c.470] [c.534] [c.189] [c.211] [c.520] [c.630] [c.103] [c.104] [c.147] [c.270] [c.293] [c.396] [c.313]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.153 ]

Технология спирта Издание 3 (1960) -- [ c.250 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.419 ]

Генная инженерия растений Лабораторное руководство (1991) -- [ c.50 , c.51 , c.56 ]

Биохимия мембран Кинетика мембранных транспортных ферментов (1988) -- [ c.20 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.288 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология