Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Уабаин

Рис. 7.8. Сердечные гликозиды блокаторы Ка+,К+-АТРазы. а — уабаин и аг-ликон дигитоксина дигитоксин образуется из агликона при гликозилировании-. Агликон дигитоксина относится к группе стероидов б —уабаин ингибирует К+-зависимую стадию дефосфорилирования АТРазы и блокирует ионный иасос только на наружной стороне мембраны. Рис. 7.8. <a href="/info/36364">Сердечные гликозиды</a> блокаторы Ка+,К+-<a href="/info/32675">АТРазы</a>. а — уабаин и аг-ликон <a href="/info/36635">дигитоксина дигитоксин</a> образуется из <a href="/info/35633">агликона</a> при <a href="/info/32829">гликозилировании</a>-. <a href="/info/35633">Агликон</a> <a href="/info/198005">дигитоксина</a> относится к группе стероидов б —уабаин ингибирует К+-зависимую стадию <a href="/info/170819">дефосфорилирования</a> <a href="/info/32675">АТРазы</a> и блокирует ионный иасос только на наружной стороне мембраны.

    Активный ионный транспорт в нервной клетке имеет множество функций поддерживает мембранный потенциал возбудимой мембраны (натрий-калиевый насос), регулирует внутриклеточную концентрацию Са + ( a +,Mg2+-ATPaзa) и обеспечивает клетку энергией (РгАТРаза, протонный насос). Натрий-калиевый насос является электрогенным — на каждые три иона На+, транспортируемых наружу, направляются внутрь два иона К" " таким образом, при каледом цикле из клетки забирается по одному положительному заряду. АТР поставляет энергию для обеспечения активного транспорта (против ионного градиента), т. е. осуществляет связь между передачей импульса и метаболизмом нервной клетки. Система ионного транспорта включает АТРазу и ионофор — сложные мембранные белки. Один из белковых компонентов подвергается промежуточному фосфорили-рованию с помощью АТР. Гликозид дигиталиса и уабаин (стро- [c.184]

    Поглощение клетками ионов К+ и выделение ионов На+ специфически блокируется некоторыми сердечными гликозидами. Наиболее часто в этих целях используют уабаин (рис. 12-18). Меченный тритием уабаин связывается с наружной поверхностью клеток, и из данных,. [c.361]

    А. содержатся в животных, растениях и микроорганизмах. Многие А. связаны с мембранами клеток и клеточных органелл (транспортные А., АТФ-синтетазы митохондрий, хлоропластов и микроорганизмов). Функционирование таких А. сопряжено с переносом в-в через мембраны. Ингибиторы А. митохондрий-оловоорг. соед., ионы N3, нек-рые антибиотики (напр., ауромнцин) Ыа - и К-зависимых А. клеточных мембран-уабаин, или строфантин О А. миозина-реагенты, образующие с меркаптогруппой тиоляты (напр., соли тяжелых металлов). [c.33]

    Недавние исследования Киршнера и его сотрудников на форели, адаптированной к пресной и морской воде, позволили выявить некоторые из специфических биохимических изменений, происходящих в жабрах при той и другой адаптации. В жабрах форели, приспособившейся к пресной воде, эти исследователи обнаружили два вида АТФаз, связанных с Na+. Один из них — классическая Na+K -АТФаза, сходная по своим свойствам с АТФазой млекопитающих. Она, например, полностью ингибируется уабаином, который присоединяется к участку, связывающему К , и наиболее активна при 20 мМ в присутствии 100 мМ Na+. Активность этого транспортного фермента настолько низка, что его основная функция, ио-видимому, сводится к регуляции внутриклеточного отношения Na"/K . [c.151]

    Уабаин блокирует при 10 моль/л ТТХ и ТЭА не оказывают действия Действие не проявляется [c.173]

    Уабаин — см. Строфантины Убежища для защиты от орун<ия массового поражения 383 Углеводород Чичибабина 444 [c.588]

    СНзСО)гО Уабаин 0,5—0,1 75 3 красная с интенсивной флюоресценцией ( =490 ммк) [c.217]


Рис. 52. Функциональная модель клетки солевой железы морской птицы. Показаны концентрационные градиенты и возможная роль и расположение слепо оканчивающихся каналов и На К -АТФазы. Какова бы ни была точная локализация этого фермента, он должен соприкасаться с жидкостью, заполняющей просвет железы, так как активность фермента можно подавить путем инъекции в просвет уабаина. Рис. 52. <a href="/info/521848">Функциональная модель</a> клетки <a href="/info/879408">солевой железы</a> морской птицы. Показаны <a href="/info/1311603">концентрационные градиенты</a> и возможная роль и расположение <a href="/info/1163079">слепо</a> оканчивающихся каналов и На К -<a href="/info/186868">АТФазы</a>. Какова бы ни была <a href="/info/814202">точная</a> локализация этого <a href="/info/791">фермента</a>, он должен соприкасаться с жидкостью, заполняющей просвет железы, так как <a href="/info/5968">активность фермента</a> можно подавить путем инъекции в просвет уабаина.
    Перенос ионов характеризуется стандартными константами скорости реакции, йа+, i-, которые можно идентифицировать с проницаемостями мембраны для этих ионов. Этот простой подход приводит к тому же результату, что и подход Ходжкина, Хаксли и Катца. Уравнение (3.25) удовлетворительно согласуется с полученным экспериментально значением мембранного потенциала покоя, если предположить, что проницаемость мембраны для выше, чем для Na+ и СГ, так что отклонение от потенциала Нернста для ионов калия не очень велико. В то же время проницаемость для других ионов не пренебрежимо мала. Следовательно, аксон в состоянии покоя должен терять ионы К% а внутри мембранная концентрация Na соответственно должна расти. Этого, конечно не произойдет в присутствии активной Na , K -АТРазы, переносящей калиевые ионы из межклеточной жидкости в аксон и ионы натрия в противоположном направлении. Поскольку этот вид переноса не связан с протеканием тока и не влияет на мембранный потенциал, его п мяято называть электронейтральным насосом. Кроме того, активный транспорт может происходить и не на основе обмена ион за ион . Функционирование такого электрогенного насоса, изменяющего мембранный потенциал, наблюдается, например, при выдерживании мышечного волокна в безкалиевой среде, обогащенной натрием. При этом в результате обмена внутриклеточного калия на внеклеточный натрий волокно загружается ионами натрия. После возвращения волокна в среду, которая по составу соответствует обычной межклеточной жидкости, натрий выводится из клеток активным транспортом до такой степени, что мембранный потенциал сдвигается к более отрицательным значениям (происходит гиперполяризация клеточной мембраны). Гиперполяризацию можно снять уабаином [31]. [c.235]

    В большинстве тканей при концентрации уабаина 0,1 — [c.177]

    Действие уабаина на почечную ткань. Уа-баин-токсичный гликозид, избирательно подавляющий активность N3, К -АТРазы в животных тканях и не влияющий на активность других известньк ферментов. Однако по мере добавления уаба-ина в возрастающих концентрациях к тонким срезам почечной ткани наблюдается нарастающее торможение потребления кислорода вплоть до 66%. Объясните причину этого явления. Какой вывод можно сделать относительно использования энергии дыхания в почечной ткани  [c.777]

    АТФ-аза. Митохондрии и фосфорилирующие частицы обладают способностью осуществлять быстрый гидролиз АТФ на АДФ и Фд. В отличие от подобных реакций, катализируемых другими мембранными системами, эта реакция сравнительно мало чувствительна к ионам Ка и К , а такя е к специфическому ингибитору уабаину. Активность митохондриальной АТФ-азы, низкая в эффективно функционирующих частицах, когда скорость дыхания контролируется фосфорилированием, становится высокой, когда нарушается согласованность обоих процессов в результате старения митохондрий или их частичного разрушения, а также в присутствии так называемых разобщающих агентов (к их числу относится, нанример, ДНФ). Это явление объясняют обращением процесса синтеза АТФ в результате усиления гидролиза какого-то нестойкого промежуточного продукта. [c.397]

    Н3РО4 (кон-центрированная) Уабаин 0,5-1,0 75 2 Бледно-желтая со слабой оранжевой флюоресценцией в ультрафиолетовых лучах [c.217]

    При введении в проток уабаина — специфического ингибитора Na+K -АТФазы и активного переноса Na+ — секреция пре- [c.160]

    Если добавить в ячейку вещества, подавляющие метаболические процессы, например цианид или уабаин, ток заметно понижается. Так, при введении в ячейку 10 М уабаина (гликозида дигиталиса) [c.229]


Смотреть страницы где упоминается термин Уабаин: [c.362]    [c.592]    [c.212]    [c.244]    [c.289]    [c.477]    [c.477]    [c.172]    [c.173]    [c.176]    [c.176]    [c.343]    [c.712]    [c.287]    [c.494]    [c.540]    [c.264]    [c.188]    [c.208]    [c.212]    [c.352]    [c.494]    [c.494]    [c.525]    [c.525]    [c.526]    [c.526]   
Справочник биохимии (1991) -- [ c.244 ]

Очерк химии природных соединений (2000) -- [ c.287 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.105 , c.106 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.188 , c.208 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.151 , c.160 , c.164 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.142 , c.144 , c.146 , c.294 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.142 , c.144 , c.146 , c.294 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.36 , c.38 , c.49 ]

Биохимия мембран Кинетика мембранных транспортных ферментов (1988) -- [ c.11 , c.85 ]

Биохимия мембран Кальций и биологические мембраны (1990) -- [ c.109 ]

Иммуноферментный анализ (1988) -- [ c.12 , c.22 , c.123 , c.127 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.212 , c.213 , c.536 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.311 ]

Органический анализ (1981) -- [ c.444 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте