АТРазы

Пропазин получают взаимодействием цианурхлорида с изопропиламином, атразы — совместным взаимодей- [c.342]

Трипсин, химотрипсин Аспарагиназа, глута-миназа, уреаза, аргиназа АТРазы, пирофосфа-таза [c.400]

Достоверно установлено, что транспорт На+ и К+ ионным насосом обеспечивается энергией гидролиза АТР. Функция (На++ Б +К+)-зависимой АТРазы [c.364]

Ионы кальция также активно выкачиваются из большинства клеток при помощи системы, напоминающей во многих отношениях На++К+)-зависимую АТРазу [65, 66]. Из слизистой кишечника был выделен белок, связывающий кальций, синтез которого зависит от витамина О [14, 67] (дополнение 5-Д). Этот белок имеет большой молекулярный вес и сходен с мышечным кальций-связывающим белком (гл. 4, разд. Б.8.1В). [c.368]

Можно ли хотя бы мысленно представить конструкцию протонного насоса и ориентированной АТРазы, приводимой в действие потоком электронов Мы рассмотрим только одну чисто гипотетическую модель. Чтобы нуклеофил V мог образовать богатую энергией связь Р прямой атакой атома фосфора Р , необходимо удалить ион ОН . При pH 7 вероятность такой реакции очень мала, но она может стать заметной при более низких pH. Таким образом, мы можем себе представить, что функция ориентированной АТРазы состоит в том, чтобы захватывать протон и специфически удерживать его вблизи атома кислорода, который должен быть элиминирован [уравнение (10-20)]. А как можно направить протон в точно нужное место Вероятно, он мог бы проходить по каналу в мембране, который и доставляет его в требуемый участок. Пожалуй, еще легче себе представить, что протон [c.420]

Очевидно, мембрана и Са -насос образуют функциональную единицу, где мембрана служит барьером, препятствующим возврату накопленного кальция. Кроме того, мембрана является двумерным растворителем белка как показано в опытах по связыванию липида с очищенным белком, поверхность транспортирующей Са АТРазы имеет большее сродство к неполярной среде, чем к воде. [c.267]

Кальциевый насос — типичный хорошо исследованный мембранный белок. Саркоплазматический ретикулум из мышц [701, 702] представляет собой трубчатую систему с высокоспецифической мембраной, единственная функция которой состоит в освобождении и накоплении ионов кальция [703, 704]. Это отражается в том обстоятельстве, что один белок с молекулярной массой 100 ООО так называемый Са -транспортирующая АТРаза или Са +-насос, составляет более 50 о массы мембраны и 80% общего содержания белков в мембране. Этот белок, представляющий собой цилиндр диаметром [c.267]

Белки перемещаются в плоскости мембраны. Объемное антитело, присоединенное к наружной части Са -транспортирующей АТРазы, не препятствует перемещению ионов кальция, что указывает на то, что для транслокации Са + не требуется поворота белка вокруг оси, параллельной поверхности мембраны [707]. По-видимому, это общее правило для мембранных белков. С другой стороны, белки способны поворачиваться [708] и перемещаться в боковых направлениях в пределах плоскости мембран реальная степень подвижности зависит от физико-химических свойств мембраны и от направляющего действия белковых контактов с обеими поверхностями мембраны. Диффузия по горизонтали важна для взаимодействий между элементами многокомпонентной, связанной с мембраной системы, поскольку функционально связанные мембранные белки не всегда находятся в физическом контакте друг с другом [709, 710]. [c.268]

В процессе сайт-специфической рекомбинации в обмен вступают короткие специфические нуклеотидные последовательности одной и той же или обеих спиралей ДНК, распознаваемые особым сайт-специфическим ферментом, что приводит к трансформации распределения нуклеотидных последовательностей в геноме. Любые комплементарные взаимодействия между двумя гомологичными спиралями ДНК возможны лишь тогда, когда в одной из двух цепей происходит разрьш. К числу факторов, вызывающих такие одноцепочечные разрывы, относят химические агенты, некоторые виды излучения, специфические белки. Например, у Е. соИ обнаружен белок гес B D, который вызывает в молекулах ДНК одноцепочечные разрьшы. Белок гес B D представляет собой ДНК-зависимую АТРазу, которая действует как ДНК-хеликаза, перемещающаяся по спирали ДНК и вызывающая ее расплетение. Под влиянием этого белка, обладающего нуклеазной и хеликазной активностью, на двойной спирали ДНК возникает разрыв с образованием одноцепочечного участка ус (whisker) (рис. 5.5). [c.112]

В процессе общей генетической рекомбинации центральная роль отводится комплементарным взаимодействиям нуклеотидных последовательностей. Кроме того, этот процесс требует участия особого белка гесА с Mr, равной 38 кДа. Белок гесА прочно связывается в виде крупных кластеров с одиночными цепями ДНК, одновременно удерживая и двойную спираль. За счет двух сайтов данный белок имеет еще один участок — для связывания и гидролиза АТР, т.е. он представляет собой ДНК-зависимую АТРазу. Благодаря особенностям белка гесА осуществляются од- [c.113]

При электрофорезе белков плазматических мембран в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (гл. 2, разд. 3.6) получают от 1 до 6 четко выраженных полос и, как минимум, еще 35 менее интенсивных полос, соответствующих мол. весам в интервале от 10 000 до 360 000 [28]. Однако некоторые очень важные мембранные белки, апример (Na+-f К+)-зависимая АТРаза (разд. Б.2.в), присутствуют в столь незначительных количествах (в одном эритроците их содержится всего несколько сотен молекул [3, За]), что эти белки не удается идентифицировать на электрофореграмме. Митохондриальные мембраны могут иметь еще более сложный состав, чем плазматические, тогда как состав миелина несколько проще. [c.352]

Рассмотренные выше факты привели к концепции, предполагающей, что ( а++К+)-зависимая АТРаза и является, по существу, мембранным ионным нашсом. Для активации фер ментной системы ионы К+ и №+ должны находиться по разные стороны от мембраны. Вместе с тем очищенный фермент должен гидролизовать АТР в пробирке в присутствии Na++K++Mg2+. Этот бетокудалосьвыделитьвочищенном виде [53—56]. При гель-электрофорезе в присутствии додецилсульфата натрия очищенная (На++К+)-зависимая АТРаза разделяется на две субъединицы. Большая из них представляет собой полипептидную цепь с мол. весом - 95 000—100 000, а меньшая является гликопротеидом с мол. весом 50 000. Антитела к изолированной большой субъединице связываются с фрагментами мембран, принадлежащими, по-видимому, участкам внутренней поверхности плазматической мембраны [57]. Логично предположить, что гликопротеидная субъединица фермента расположена на наружной поверхности мембраны. [c.362]

МИ, различались, тем не менее даже максимальные значения свидетельствуют об относительно небольшом числе натриевых каналов — 40—75 на 1 мкм поверхности мембраны [74] (для сравнения напомним, что в мембране на той же площади расположено 2-10 фосфолипидных молекул). Число каналов, проводящих ионы натрия, по-видимому, в 10 раз меньше числа насосных каналов, т. е. каналов, используемых (Ыа+ + -I-К+)-зависимой АТРазой [75]. Число калиевых каналов не известно [c.372]

Согласно главному постулату химио-осмотической теории, в мембране имеется ориентированная АТРаза или АТР-синтетаза, которая использует свободную энергию протонного градиента для синтеза АТР (рис. 10-12). Учитывая, что ДО (pH 7) для синтеза АТР составляет -f34,5 кДж-моль- , и полагая, что для образования одной молекулы АТР требуется прохождение через АТРазу двух протонов, можно под считать, что необходимый градиент pH [уравнение (3-25) ] будет равен 34,5/(2-5,708) =3,0 ед. pH прн 25 °С. Однако прн степени фосфо- [c.419]

Ориентированная АТРаза осуществляет сопряжение синтеза АТР с обратным потщя протонов через мем О , [c.421]

Ответ АТРазы миозина показывает, что одинаково важны и действия белка и контроль над этим действием. Миозин проявляет АТРазную активность только при сокращении мышцы высокая активность АТРазы в отсутствие взаимодействия актин — миозин была бы бессмысленной затратой химической энергии. [c.287]

Большие времена жизни IVlg -нyклeoтид,ныx комплексов могут объяснить их широкую распространенность в качестве субстратов. Для ответа на вопрос, почему физиологическим субстратом АТРазы миозина и многих других ферментов является Mg-ATP, а не Са-АТР, [c.287]

МОЖНО воспользоваться кинетическими данными. Константы стабильности М -нуклеотидных и Са-нуклеотидных комплексов почти идентичны, но распад Са +-комплексов происходит в 1000 раз быстрее, чем соответствующих М +-комплексов [762]. Не кальций, а магний, полураспад АТР- и АОР-комплексов которого имеет порядок миллисекунд, был избран для подавления АТРазной активности миозина в состоянии расслабления мышцы и для проведения относительно медленных конформационных изменений (/1/2 > 1 мсек), которые происходят на стадиях каталитического действия АТРазы актин-активированного миозина, равно как и некоторых других ферментов [758]. [c.288]

И наконец, следует подчеркнуть, что, по-виднмому, именно биохимические процессы в координационных соединениях кальция ограничивают скорость контроля в мышцах позвоночных. Быстродействующие наружные мышцы человеческого глаза совершают до 50 циклов сокращения — расслабления в секунду. С другой стороны,, маховые мышцы крылатых насекомых могут колебаться с частотой (в звуковом диапазоне) свыше 1000 Гц. Столь быстрые колебания основаны на таких процессах в белках, в которых ионыСа " участия не принимают, в частности на реакции АТРазы миозина на сжатие [783, 784]. [c.291]

При 6-10 М разобщает окислительное фосфорилиро-вание митохондрий зерна, повышает активность митохондриальной АТРазы [FEBS Lett. 97, 279 (1979)]. Оказывает [c.202]

Активация аденилциклазы см. [JB 250, 867 (1974)]. Гидрол. с гораздо меньшей скоростью, чем АТР, под действием миозинового фрагмента S-1 АТРазы. [c.216]

Лучше, чем тритон Х-100, солюбилизирует связанную с мембраной аденилатциклазу [BBR 38, 86 (1970)]. Воскоподобное тв. в-во. Раств-сть р. Н О, ЕЮН. ГЛБ 14,9. ККМ 20 66 мкМ. Эффективный солюбилизатор NaK-активируемой АТРазы церебральных микросом [JB 246, 531 [c.237]

Блестящие пластинки октагидрата, I безводн, 190 гидрата 130. Раств-сть р. HjO, EtOH. Ингибирует транспорт катионов. Классический ипги-битор Ма+/К+-АТРазы (Ю" М). [c.244]

Желт. иглы. 248 (разл.). рК 7,7 10,3. Раств-сть гидрохлорид р. HjO, МеОН, ЕЮН н.р. эф., ац. основание м. р. НзО. Интеркалирует в ДНК. При 10" М ингибирует некоторые флаво-протеиновые ферменты. При 10 М разобщает окислительное и фотофосфорилирование. Ингибирует АТРазу. Противомалярийное действие. [c.252]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология